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- EMDB-15672: Cryo-EM structure of human BIRC6 in complex with HTRA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15672
タイトルCryo-EM structure of human BIRC6 in complex with HTRA2
マップデータB factor blurred 200 A2
試料
  • 複合体: Human BIRC6 homodimer in complex with HTRA2 homotrimer
    • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: Serine protease HTRA2, mitochondrial
  • リガンド: ZINC ION
キーワードE3 ubiquitin ligase / E2/E3 hybrid / inhibitor of apoptosis protein / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


HtrA2 peptidase / pentacyclic triterpenoid metabolic process / : / spongiotrophoblast layer development / ceramide metabolic process / regulation of autophagy of mitochondrion / mitochondrial protein catabolic process / CD40 receptor complex / labyrinthine layer development / ALK mutants bind TKIs ...HtrA2 peptidase / pentacyclic triterpenoid metabolic process / : / spongiotrophoblast layer development / ceramide metabolic process / regulation of autophagy of mitochondrion / mitochondrial protein catabolic process / CD40 receptor complex / labyrinthine layer development / ALK mutants bind TKIs / programmed cell death / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Flemming body / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / serine-type endopeptidase complex / microtubule organizing center / adult walking behavior / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / response to herbicide / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / execution phase of apoptosis / : / positive regulation of execution phase of apoptosis / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein autoprocessing / ubiquitin ligase inhibitor activity / negative regulation of cell cycle / regulation of multicellular organism growth / neuron development / cellular response to interferon-beta / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to retinoic acid / forebrain development / Mitochondrial protein degradation / serine-type peptidase activity / regulation of cytokinesis / mitochondrion organization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / mitochondrial membrane / trans-Golgi network / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein catabolic process / cellular response to growth factor stimulus / mitochondrial intermembrane space / spindle pole / cytoplasmic side of plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / ubiquitin-protein transferase activity / unfolded protein binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / peptidase activity / regulation of cell population proliferation / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / midbody / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / cell population proliferation / cytoskeleton / intracellular signal transduction / endosome / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / cell division / serine-type endopeptidase activity / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / chromatin / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / PDZ domain 6 / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat ...Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / PDZ domain 6 / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease HTRA2, mitochondrial / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Ehrmann JF / Grabarczyk DB / Clausen T
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission847548European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: Structural basis for regulation of apoptosis and autophagy by the BIRC6/SMAC complex.
著者: Julian F Ehrmann / Daniel B Grabarczyk / Maria Heinke / Luiza Deszcz / Robert Kurzbauer / Otto Hudecz / Alexandra Shulkina / Rebeca Gogova / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Tim Clausen /
要旨: Inhibitor of apoptosis proteins (IAPs) bind to pro-apoptotic proteases, keeping them inactive and preventing cell death. The atypical ubiquitin ligase BIRC6 is the only essential IAP, additionally ...Inhibitor of apoptosis proteins (IAPs) bind to pro-apoptotic proteases, keeping them inactive and preventing cell death. The atypical ubiquitin ligase BIRC6 is the only essential IAP, additionally functioning as a suppressor of autophagy. We performed a structure-function analysis of BIRC6 in complex with caspase-9, HTRA2, SMAC, and LC3B, which are critical apoptosis and autophagy proteins. Cryo-electron microscopy structures showed that BIRC6 forms a megadalton crescent shape that arcs around a spacious cavity containing receptor sites for client proteins. Multivalent binding of SMAC obstructs client binding, impeding ubiquitination of both autophagy and apoptotic substrates. On the basis of these data, we discuss how the BIRC6/SMAC complex can act as a stress-induced hub to regulate apoptosis and autophagy drivers.
履歴
登録2022年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月15日-
マップ公開2023年2月15日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15672.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15672.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 184 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈B factor blurred 200 A2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 364 pix.
= 425.88 Å		1.17 Å/pix.
x 364 pix.
= 425.88 Å		1.17 Å/pix.
x 364 pix.
= 425.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.17 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00423
最小 - 最大-0.0030536707 - 0.013219316
平均 (標準偏差)0.0000041730627 (±0.000713632)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ364364364
Spacing364364364
セルA=B=C: 425.87997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15672_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map low-pass filtered to 8 A

ファイルemd_15672_additional_1.map
注釈Unsharpened map low-pass filtered to 8 A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map low-pass filtered to 10 A

ファイルemd_15672_additional_2.map
注釈Unsharpened map low-pass filtered to 10 A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15672_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_15672_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human BIRC6 homodimer in complex with HTRA2 homotrimer

全体名称: Human BIRC6 homodimer in complex with HTRA2 homotrimer
要素
  • 複合体: Human BIRC6 homodimer in complex with HTRA2 homotrimer
    • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: Serine protease HTRA2, mitochondrial
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human BIRC6 homodimer in complex with HTRA2 homotrimer

超分子名称: Human BIRC6 homodimer in complex with HTRA2 homotrimer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.17 MDa

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分子 #1: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6

分子名称: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 532.009 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVTGGGAAPP GTVTEPLPSV IVLSAGRKMA AAAAAASGPG CSSAAGAGAA GVSEWLVLRD GCMHCDADGL HSLSYHPALN AILAVTSRG TIKVIDGTSG ATLQASALSA KPGGQVKCQY ISAVDKVIFV DDYAVGCRKD LNGILLLDTA LQTPVSKQDD V VQLELPVT ...文字列:
MVTGGGAAPP GTVTEPLPSV IVLSAGRKMA AAAAAASGPG CSSAAGAGAA GVSEWLVLRD GCMHCDADGL HSLSYHPALN AILAVTSRG TIKVIDGTSG ATLQASALSA KPGGQVKCQY ISAVDKVIFV DDYAVGCRKD LNGILLLDTA LQTPVSKQDD V VQLELPVT EAQQLLSACL EKVDISSTEG YDLFITQLKD GLKNTSHETA ANHKVAKWAT VTFHLPHHVL KSIASAIVNE LK KINQNVA ALPVASSVMD RLSYLLPSAR PELGVGPGRS VDRSLMYSEA NRRETFTSWP HVGYRWAQPD PMAQAGFYHQ PAS SGDDRA MCFTCSVCLV CWEPTDEPWS EHERHSPNCP FVKGEHTQNV PLSVTLATSP AQFPCTDGTD RISCFGSGSC PHFL AAATK RGKICIWDVS KLMKVHLKFE INAYDPAIVQ QLILSGDPSS GVDSRRPTLA WLEDSSSCSD IPKLEGDSDD LLEDS DSEE HSRSDSVTGH TSQKEAMEVS LDITALSILQ QPEKLQWEIV ANVLEDTVKD LEELGANPCL TNSKSEKTKE KHQEQH NIP FPCLLAGGLL TYKSPATSPI SSNSHRSLDG LSRTQGESIS EQGSTDNESC TNSELNSPLV RRTLPVLLLY SIKESDE KA GKIFSQMNNI MSKSLHDDGF TVPQIIEMEL DSQEQLLLQD PPVTYIQQFA DAAANLTSPD SEKWNSVFPK PGTLVQCL R LPKFAEEENL CIDSITPCAD GIHLLVGLRT CPVESLSAIN QVEALNNLNK LNSALCNRRK GELESNLAVV NGANISVIQ HESPADVQTP LIIQPEQRNV SGGYLVLYKM NYATRIVTLE EEPIKIQHIK DPQDTITSLI LLPPDILDNR EDDCEEPIED MQLTSKNGF EREKTSDIST LGHLVITTQG GYVKILDLSN FEILAKVEPP KKEGTEEQDT FVSVIYCSGT DRLCACTKGG E LHFLQIGG TCDDIDEADI LVDGSLSKGI EPSSEGSKPL SNPSSPGISG VDLLVDQPFT LEILTSLVEL TRFETLTPRF SA TVPPCWV EVQQEQQQRR HPQHLHQQHH GDAAQHTRTW KLQTDSNSWD EHVFELVLPK ACMVGHVDFK FVLNSNITNI PQI QVTLLK NKAPGLGKVN ALNIEVEQNG KPSLVDLNEE MQHMDVEESQ CLRLCPFLED HKEDILCGPV WLASGLDLSG HAGM LTLTS PKLVKGMAGG KYRSFLIHVK AVNERGTEEI CNGGMRPVVR LPSLKHQSNK GYSLASLLAK VAAGKEKSSN VKNEN TSGT RKSENLRGCD LLQEVSVTIR RFKKTSISKE RVQRCAMLQF SEFHEKLVNT LCRKTDDGQI TEHAQSLVLD TLCWLA GVH SNGPGSSKEG NENLLSKTRK FLSDIVRVCF FEAGRSIAHK CARFLALCIS NGKCDPCQPA FGPVLLKALL DNMSFLP AA TTGGSVYWYF VLLNYVKDED LAGCSTACAS LLTAVSRQLQ DRLTPMEALL QTRYGLYSSP FDPVLFDLEM SGSSCKNV Y NSSIGVQSDE IDLSDVLSGN GKVSSCTAAE GSFTSLTGLL EVEPLHFTCV STSDGTRIER DDAMSSFGVT PAVGGLSSG TVGEASTALS SAAQVALQSL SHAMASAEQQ LQVLQEKQQQ LLKLQQQKAK LEAKLHQTTA AAAAAASAVG PVHNSVPSNP VAAPGFFIH PSDVIPPTPK TTPLFMTPPL TPPNEAVSVV INAELAQLFP GSVIDPPAVN LAAHNKNSNK SRMNPLGSGL A LAISHASH FLQPPPHQSI IIERMHSGAR RFVTLDFGRP ILLTDVLIPT CGDLASLSID IWTLGEEVDG RRLVVATDIS TH SLILHDL IPPPVCRFMK ITVIGRYGST NARAKIPLGF YYGHTYILPW ESELKLMHDP LKGEGESANQ PEIDQHLAMM VAL QEDIQC RYNLACHRLE TLLQSIDLPP LNSANNAQYF LRKPDKAVEE DSRVFSAYQD CIQLQLQLNL AHNAVQRLKV ALGA SRKML SETSNPEDLI QTSSTEQLRT IIRYLLDTLL SLLHASNGHS VPAVLQSTFH AQACEELFKH LCISGTPKIR LHTGL LLVQ LCGGERWWGQ FLSNVLQELY NSEQLLIFPQ DRVFMLLSCI GQRSLSNSGV LESLLNLLDN LLSPLQPQLP MHRRTE GVL DIPMISWVVM LVSRLLDYVA TVEDEAAAAK KPLNGNQWSF INNNLHTQSL NRSSKGSSSL DRLYSRKIRK QLVHHKQ QL NLLKAKQKAL VEQMEKEKIQ SNKGSSYKLL VEQAKLKQAT SKHFKDLIRL RRTAEWSRSN LDTEVTTAKE SPEIEPLP F TLAHERCISV VQKLVLFLLS MDFTCHADLL LFVCKVLARI ANATRPTIHL CEIVNEPQLE RLLLLLVGTD FNRGDISWG GAWAQYSLTC MLQDILAGEL LAPVAAEAME EGTVGDDVGA TAGDSDDSLQ QSSVQLLETI DEPLTHDITG APPLSSLEKD KEIDLELLQ DLMEVDIDPL DIDLEKDPLA AKVFKPISST WYDYWGADYG TYNYNPYIGG LGIPVAKPPA NTEKNGSQTV S VSVSQALD ARLEVGLEQQ AELMLKMMST LEADSILQAL TNTSPTLSQS PTGTDDSLLG GLQAANQTSQ LIIQLSSVPM LN VCFNKLF SMLQVHHVQL ESLLQLWLTL SLNSSSTGNK ENGADIFLYN ANRIPVISLN 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KNAQ APLAL TESHLATLAS SSQSPEAIKQ LLDSGLPSLL VRSLASFCFS HISSSESIAQ SIDISQDKLR RHHVPQQCNK MPITA DLVA PILRFLTEVG NSHIMKDWLG GSEVNPLWTA LLFLLCHSGS TSGSHNLGAQ QTSARSASLS SAATTGLTTQ QRTAIE NAT VAFFLQCISC HPNNQKLMAQ VLCELFQTSP QRGNLPTSGN ISGFIRRLFL QLMLEDEKVT MFLQSPCPLY KGRINAT SH VIQHPMYGAG HKFRTLHLPV STTLSDVLDR VSDTPSITAK LISEQKDDKE KKNHEEKEKV KAENGFQDNY SVVVASGL K SQSKRAVSAT PPRPPSRRGR TIPDKIGSTS GAEAANKIIT VPVFHLFHKL LAGQPLPAEM TLAQLLTLLY DRKLPQGYR SIDLTVKLGS RVITDPSLSK TDSYKRLHPE KDHGDLLASC PEDEALTPGD ECMDGILDES LLETCPIQSP LQVFAGMGGL ALIAERLPM LYPEVIQQVS APVVTSTTQE KPKDSDQFEW VTIEQSGELV YEAPETVAAE PPPIKSAVQT MSPIPAHSLA A FGLFLRLP GYAEVLLKER KHAQCLLRLV LGVTDDGEGS HILQSPSANV LPTLPFHVLR SLFSTTPLTT DDGVLLRRMA LE IGALHLI LVCLSALSHH SPRVPNSSVN QTEPQVSSSH NPTSTEEQQL YWAKGTGFGT GSTASGWDVE QALTKQRLEE EHV TCLLQV LASYINPVSS AVNGEAQSSH ETRGQNSNAL PSVLLELLSQ SCLIPAMSSY LRNDSVLDMA RHVPLYRALL ELLR AIASC AAMVPLLLPL STENGEEEEE QSECQTSVGT LLAKMKTCVD TYTNRLRSKR ENVKTGVKPD ASDQEPEGLT LLVPD IQKT AEIVYAATTS 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UniProtKB: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6

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分子 #2: Serine protease HTRA2, mitochondrial

分子名称: Serine protease HTRA2, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HtrA2 peptidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.00182 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AVPSPPPASP RSQYNFIADV VEKTAPAVVY IEILDRHPFL GREVPISNGS GFVVAADGLI VTNAHVVADR RRVRVRLLSG DTYEAVVTA VDPVADIATL RIQTKEPLPT LPLGRSADVR QGEFVVAMGS PFALQNTITS GIVSSAQRPA RDLGLPQTNV E YIQTDAAI ...文字列:
AVPSPPPASP RSQYNFIADV VEKTAPAVVY IEILDRHPFL GREVPISNGS GFVVAADGLI VTNAHVVADR RRVRVRLLSG DTYEAVVTA VDPVADIATL RIQTKEPLPT LPLGRSADVR QGEFVVAMGS PFALQNTITS GIVSSAQRPA RDLGLPQTNV E YIQTDAAI DFGNAGGPLV NLDGEVIGVN TMKVTAGISF AIPSDRLREF LHRGEKKNSS SGISGSQRRY IGVMMLTLSP SI LAELQLR EPSFPDVQHG VLIHKVILGS PAHRAGLRPG DVILAIGEQM VQNAEDVYEA VRTQSQLAVQ IRRGRETLTL YVT PEVTE

UniProtKB: Serine protease HTRA2, mitochondrial

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 15780
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7vge

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8atu

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8auk:
Cryo-EM structure of human BIRC6 in complex with HTRA2.

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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