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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1529 | |||||||||
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タイトル | Structure of Full-Length HIV-1 CA. | |||||||||
マップデータ | This is a map of full-length HIV-1 CA. | |||||||||
試料 |
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キーワード | HIV-1 / CA / capsid / mature / retrovirus | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | |||||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Ganser-Pornillos BK / Cheng A / Yeager M | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2007 タイトル: Structure of full-length HIV-1 CA: a model for the mature capsid lattice. 著者: Barbie K Ganser-Pornillos / Anchi Cheng / Mark Yeager / 要旨: The capsids of mature retroviruses perform the essential function of organizing the viral genome for efficient replication. These capsids are modeled as fullerene structures composed of closed ...The capsids of mature retroviruses perform the essential function of organizing the viral genome for efficient replication. These capsids are modeled as fullerene structures composed of closed hexameric arrays of the viral CA protein, but a high-resolution structure of the lattice has remained elusive. A three-dimensional map of two-dimensional crystals of the R18L mutant of HIV-1 CA was derived by electron cryocrystallography. The docking of high-resolution domain structures into the map yielded the first unambiguous model for full-length HIV-1 CA. Three important protein-protein assembly interfaces are required for capsid formation. Each CA hexamer is composed of an inner ring of six N-terminal domains and an outer ring of C-terminal domains that form dimeric linkers connecting neighboring hexamers. Interactions between the two domains of CA further stabilize the hexamer and provide a structural explanation for the mechanism of action of known HIV-1 assembly inhibitors. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1529.map.gz | 5.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1529-v30.xml emd-1529.xml | 11.7 KB 11.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1529.gif | 69.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1529 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1529 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1529_validation.pdf.gz | 349.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1529_full_validation.pdf.gz | 349.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1529_validation.xml.gz | 4.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1529 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1529 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3dikMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1529.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 14.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is a map of full-length HIV-1 CA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X: 1.03 Å / Y: 1.03 Å / Z: 0.92437 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 168 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : HIV-1 CA R18L
全体 | 名称: HIV-1 CA R18L |
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要素 |
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-超分子 #1000: HIV-1 CA R18L
超分子 | 名称: HIV-1 CA R18L / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 6 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa / 手法: mass spectrometry of monomer |
-分子 #1: HIV-1 CA protein
分子 | 名称: HIV-1 CA protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 CA protein / 詳細: mass spectrometry of virus / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) 別称: HIV-1 |
分子量 | 実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET11a |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 電子線結晶学 |
試料の集合状態 | 2D array |
-試料調製
濃度 | 32 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 6.5 詳細: 17.5% (w/v) PEG 20,000, 50mM sodium cacodylate, 100mM Calcium acetate |
染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: Grids were absorbed with crystals, washed with 0.1M KCl, blotted, and flash frozen in liquid ethane |
グリッド | 詳細: 300 mesh molybdemun |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER / 手法: blot for 2 sec before plungin |
詳細 | crstal grown by direct addition of PEG solution |
結晶化 | 詳細: crstal grown by direct addition of PEG solution |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 43 / 平均電子線量: 15 e/Å2 |
Tilt angle min | 0 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 40 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 40 ° |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / ソフトウェア - 名称: MRC |
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結晶パラメータ | 単位格子 - A: 92.7 Å / 単位格子 - B: 92.7 Å / 単位格子 - C: 110 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 6 |
CTF補正 | 詳細: each image |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: Situs |
詳細 | Protocol: Rigid Body |
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
得られたモデル | PDB-3dik: |