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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15161 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of HflXr bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit. | |||||||||
マップデータ | Post-processed masked map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ribosome / Listeria monocytogenes / HflXr / 50S / antibiotic resistance | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation ...large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / RNA binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Listeria monocytogenes E (バクテリア) / Listeria monocytogenes EGD-e (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Koller TO / Crowe-McAuliffe C / Wilson DN | |||||||||
資金援助 | ドイツ, スウェーデン, 2件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022 タイトル: Structural basis for HflXr-mediated antibiotic resistance in Listeria monocytogenes. 著者: Timm O Koller / Kathryn J Turnbull / Karolis Vaitkevicius / Caillan Crowe-McAuliffe / Mohammad Roghanian / Ondřej Bulvas / Jose A Nakamoto / Tatsuaki Kurata / Christina Julius / Gemma C ...著者: Timm O Koller / Kathryn J Turnbull / Karolis Vaitkevicius / Caillan Crowe-McAuliffe / Mohammad Roghanian / Ondřej Bulvas / Jose A Nakamoto / Tatsuaki Kurata / Christina Julius / Gemma C Atkinson / Jörgen Johansson / Vasili Hauryliuk / Daniel N Wilson / 要旨: HflX is a ubiquitous bacterial GTPase that splits and recycles stressed ribosomes. In addition to HflX, Listeria monocytogenes contains a second HflX homolog, HflXr. Unlike HflX, HflXr confers ...HflX is a ubiquitous bacterial GTPase that splits and recycles stressed ribosomes. In addition to HflX, Listeria monocytogenes contains a second HflX homolog, HflXr. Unlike HflX, HflXr confers resistance to macrolide and lincosamide antibiotics by an experimentally unexplored mechanism. Here, we have determined cryo-EM structures of L. monocytogenes HflXr-50S and HflX-50S complexes as well as L. monocytogenes 70S ribosomes in the presence and absence of the lincosamide lincomycin. While the overall geometry of HflXr on the 50S subunit is similar to that of HflX, a loop within the N-terminal domain of HflXr, which is two amino acids longer than in HflX, reaches deeper into the peptidyltransferase center. Moreover, unlike HflX, the binding of HflXr induces conformational changes within adjacent rRNA nucleotides that would be incompatible with drug binding. These findings suggest that HflXr confers resistance using an allosteric ribosome protection mechanism, rather than by simply splitting and recycling antibiotic-stalled ribosomes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15161.map.gz | 30.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15161-v30.xml emd-15161.xml | 58.1 KB 58.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15161_fsc.xml | 12.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15161.png | 94 KB | ||
Filedesc metadata | emd-15161.cif.gz | 11.1 KB | ||
その他 | emd_15161_additional_1.map.gz emd_15161_additional_2.map.gz emd_15161_half_map_1.map.gz emd_15161_half_map_2.map.gz | 26.1 MB 140.2 MB 140.9 MB 140.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15161 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15161 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15161_validation.pdf.gz | 1009.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15161_full_validation.pdf.gz | 1009.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15161_validation.xml.gz | 20.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15161_validation.cif.gz | 26.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15161 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15161 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8a57MC 8a5iC 8a63C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15161.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Post-processed masked map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Post-processed masked map 3A lowpass filtered
ファイル | emd_15161_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Post-processed masked map 3A lowpass filtered | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: 3D refined map
ファイル | emd_15161_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | 3D refined map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map 2
ファイル | emd_15161_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map 1
ファイル | emd_15161_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : HflXr bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit
+超分子 #1: HflXr bound to the Listeria monocytogenes 50S ribosomal subunit
+分子 #1: 50S ribosomal protein L28
+分子 #2: 50S ribosomal protein L29
+分子 #3: 50S ribosomal protein L30
+分子 #4: 50S ribosomal protein L31 type B
+分子 #5: 50S ribosomal protein L32-2
+分子 #6: 50S ribosomal protein L33 1
+分子 #7: 50S ribosomal protein L34
+分子 #8: 50S ribosomal protein L35
+分子 #9: 50S ribosomal protein L36
+分子 #12: 50S ribosomal protein L2
+分子 #13: 50S ribosomal protein L3
+分子 #14: 50S ribosomal protein L4
+分子 #15: 50S ribosomal protein L5
+分子 #16: 50S ribosomal protein L6
+分子 #17: 50S ribosomal protein L13
+分子 #18: 50S ribosomal protein L14
+分子 #19: 50S ribosomal protein L15
+分子 #20: 50S ribosomal protein L16
+分子 #21: 50S ribosomal protein L17
+分子 #22: 50S ribosomal protein L18
+分子 #23: 50S ribosomal protein L19
+分子 #24: 50S ribosomal protein L20
+分子 #25: 50S ribosomal protein L21
+分子 #26: 50S ribosomal protein L22
+分子 #27: 50S ribosomal protein L23
+分子 #28: 50S ribosomal protein L24
+分子 #29: 50S ribosomal protein L27
+分子 #30: GTPase HflX
+分子 #31: 50S ribosomal protein L11
+分子 #10: 23S ribosomal RNA
+分子 #11: 5S ribosomal RNA
+分子 #32: ZINC ION
+分子 #33: SPERMIDINE
+分子 #34: MAGNESIUM ION
+分子 #35: 1,4-DIAMINOBUTANE
+分子 #36: POTASSIUM ION
+分子 #37: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: 0.05% Nikkol and 0.2 mg/mL FLAG peptide during elution. | |||||||||||||||||||||||||||
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | |||||||||||||||||||||||||||
詳細 | 5 OD260/mL |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 35.022 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 165000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |