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- EMDB-13843: Structure of VgrG1 from Pseudomonas protegens. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13843
タイトルStructure of VgrG1 from Pseudomonas protegens.
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Structure of the VgrG1 trimer from Pseudomonas protegens.
    • タンパク質・ペプチド: Type VI secretion protein VgrG
キーワードbacterial type VI secretion system / TOXIN / VgrG
機能・相同性Bacteriophage T4 gp5 C-terminal trimerisation domain / Type VI secretion system, RhsGE-associated Vgr family subset / Type VI secretion system, RhsGE-associated Vgr protein / Phage tail baseplate hub (GPD) / Gp5/Type VI secretion system Vgr protein, OB-fold domain / Type VI secretion system/phage-baseplate injector OB domain / Vgr protein, OB-fold domain superfamily / : / Type VI secretion protein VgrG
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas protegens Pf-5 (バクテリア) / Pseudomonas fluorescens (strain ATCC BAA-477 / NRRL B-23932 / Pf-5) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Guenther P / Quentin D
資金援助2件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN 2017 05350
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2022
タイトル: Structure of a bacterial Rhs effector exported by the type VI secretion system.
著者: Patrick Günther / Dennis Quentin / Shehryar Ahmad / Kartik Sachar / Christos Gatsogiannis / John C Whitney / Stefan Raunser /
要旨: The type VI secretion system (T6SS) is a widespread protein export apparatus found in Gram-negative bacteria. The majority of T6SSs deliver toxic effector proteins into competitor bacteria. Yet, the ...The type VI secretion system (T6SS) is a widespread protein export apparatus found in Gram-negative bacteria. The majority of T6SSs deliver toxic effector proteins into competitor bacteria. Yet, the structure, function, and activation of many of these effectors remains poorly understood. Here, we present the structures of the T6SS effector RhsA from Pseudomonas protegens and its cognate T6SS spike protein, VgrG1, at 3.3 Å resolution. The structures reveal that the rearrangement hotspot (Rhs) repeats of RhsA assemble into a closed anticlockwise β-barrel spiral similar to that found in bacterial insecticidal Tc toxins and in metazoan teneurin proteins. We find that the C-terminal toxin domain of RhsA is autoproteolytically cleaved but remains inside the Rhs 'cocoon' where, with the exception of three ordered structural elements, most of the toxin is disordered. The N-terminal 'plug' domain is unique to T6SS Rhs proteins and resembles a champagne cork that seals the Rhs cocoon at one end while also mediating interactions with VgrG1. Interestingly, this domain is also autoproteolytically cleaved inside the cocoon but remains associated with it. We propose that mechanical force is required to remove the cleaved part of the plug, resulting in the release of the toxin domain as it is delivered into a susceptible bacterial cell by the T6SS.
履歴
登録2021年11月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月15日-
マップ公開2021年12月15日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.059
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.059
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7q5p
  • 表面レベル: 0.059
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7q5p
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13843.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 259.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 408 pix.
= 448.8 Å		1.1 Å/pix.
x 408 pix.
= 448.8 Å		1.1 Å/pix.
x 408 pix.
= 448.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.059 / ムービー #1: 0.059
最小 - 最大-0.12288407 - 0.22215113
平均 (標準偏差)0.00011095713 (±0.0030134872)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-204-204-204
サイズ408408408
Spacing408408408
セルA=B=C: 448.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z408408408
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.800448.800448.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-204-204-204
NC/NR/NS408408408
D min/max/mean-0.1230.2220.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13843_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13843_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_13843_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the VgrG1 trimer from Pseudomonas protegens.

全体名称: Structure of the VgrG1 trimer from Pseudomonas protegens.
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Structure of the VgrG1 trimer from Pseudomonas protegens.
    • タンパク質・ペプチド: Type VI secretion protein VgrG

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超分子 #1: Structure of the VgrG1 trimer from Pseudomonas protegens.

超分子名称: Structure of the VgrG1 trimer from Pseudomonas protegens.
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas protegens Pf-5 (バクテリア)
分子量理論値: 215.994 KDa

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分子 #1: Type VI secretion protein VgrG

分子名称: Type VI secretion protein VgrG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas fluorescens (strain ATCC BAA-477 / NRRL B-23932 / Pf-5) (バクテリア)
株: ATCC BAA-477 / NRRL B-23932 / Pf-5
分子量理論値: 72.080133 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MLFQQSTRLA QVNCPLGPDV LLLKSLGGGE ELGRLFDYQL QLASSDANID LNQLLGKPMG LSVQLDGGGQ RYFHGIVARC SQNIDTGQF ASYEVTLRPW LWLLSRTSDC RIFQNLSIPQ IIKQVFRDLG FSDFEDALSR PYREWEYCVQ YRETSFDFVS R LMEQEGIY ...文字列:
MLFQQSTRLA QVNCPLGPDV LLLKSLGGGE ELGRLFDYQL QLASSDANID LNQLLGKPMG LSVQLDGGGQ RYFHGIVARC SQNIDTGQF ASYEVTLRPW LWLLSRTSDC RIFQNLSIPQ IIKQVFRDLG FSDFEDALSR PYREWEYCVQ YRETSFDFVS R LMEQEGIY YFFRHEKDRH VVVLADAYGA HSSVPGYASV PYYPRDEQQR ERDHMFDWHL AQEVQPGSLE LNDYDFQRPS AR IDVRSAM PRPHSAGDYP LYDYPGTYVQ SSDGEHYAQT RIEALQSLHE RIELSGNARG LGVGNLFSLT GFSRQDQNRE YLI VSIRYY LVQESLESGA GGGSAQFESH LTCIDAQQSF RPLATTHKPM VQGPQTARVV GPAGEEIWTD QYGRVKVHFH WDRH DQSNE NSSCWIRVSQ AWAGKNWGSM QIPRIGQEVI VSFLEGDPDR PIITGRVYNA EQTVPYDLPA NATQSGMKSR SSKGG SPAN FNEIRMEDKK GAEQLYIHAE RNQDIVVEVN ESHSVGNNRN KSIGHDEYVT IGNKRTRIVQ HVDELRVGEK KLDSVG QSY VIEVGERLRL VCGASILELN ASGQINLCGV NISVHASADA QINTGGVLHL NNGGGPGTTT EGQGVQGAIS AKAKAPF SA PKG

UniProtKB: Type VI secretion protein VgrG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 101.325 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
特殊光学系球面収差補正装置: Cs corrector / エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1250 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 90.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

0136

最終 再構成使用したクラス数: 396 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.5) / 使用した粒子像数: 423980
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.5)
最終 3次元分類クラス数: 461 / 平均メンバー数/クラス: 900 / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6h3n


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-643 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7q5p:
Structure of VgrG1 from Pseudomonas protegens.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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