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万見
- EMDB-13256: Human erythrocyte catalase cryoEM -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13256
タイトルHuman erythrocyte catalase cryoEM
マップデータHuman erythrocyte catalase cryo-EM map from Chen et al., 2021, to be published.
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH
    • タンパク質・ペプチド: Catalase
  • リガンド: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: water
キーワードHuman erythrocyte catalase cryoEM / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to phenylpropanoid / aminoacylase activity / catalase complex / hemoglobin metabolic process / response to inactivity / cellular detoxification of hydrogen peroxide / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / response to L-ascorbic acid / response to ozone / catalase ...response to phenylpropanoid / aminoacylase activity / catalase complex / hemoglobin metabolic process / response to inactivity / cellular detoxification of hydrogen peroxide / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / response to L-ascorbic acid / response to ozone / catalase / UV protection / response to fatty acid / response to light intensity / response to vitamin A / catalase activity / ureteric bud development / peroxisomal membrane / triglyceride metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / antioxidant activity / positive regulation of cell division / peroxisomal matrix / response to vitamin E / response to hyperoxia / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to cadmium ion / cholesterol metabolic process / aerobic respiration / response to reactive oxygen species / response to activity / hydrogen peroxide catabolic process / Peroxisomal protein import / response to lead ion / response to insulin / response to hydrogen peroxide / cellular response to growth factor stimulus / osteoblast differentiation / peroxisome / response to estradiol / NADP binding / secretory granule lumen / response to ethanol / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / heme binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chen S / Li J
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184322 英国
引用ジャーナル: Microscopy (Oxf) / 年: 2022
タイトル: Interaction of human erythrocyte catalase with air-water interface in cryoEM.
著者: Shaoxia Chen / Jade Li / Kutti R Vinothkumar / Richard Henderson /
要旨: One of the key goals in single-particle cryo-microscopy is to obtain a uniform distribution of particle orientations, so that the three-dimensional structure has isotropic resolution in Fourier space. ...One of the key goals in single-particle cryo-microscopy is to obtain a uniform distribution of particle orientations, so that the three-dimensional structure has isotropic resolution in Fourier space. A common problem arises from the interaction of protein molecules with the air-water interface that exists on both surfaces of the thin film of liquid that is formed prior to plunge-freezing into liquid ethane. Some proteins and other macromolecular complexes are disrupted by interaction with the air-water interface. Other proteins or macromolecules either become concentrated through their interaction with the interface or are excluded because they bind strongly to some other part of the grid or the filter paper used in blotting. In this paper, the interaction of human erythrocyte catalase with the air-water interface is investigated and minimized by the addition of certain detergents. Detergents can form an amphipathic monolayer at the air-water interface that creates a barrier and leaves the molecules free to adopt a variety of orientations, thus facilitating the 3D structure determination. These results suggest that further characterization and development of detergents for cryo-microscopy plunge-freezing would be useful.
履歴
登録2021年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月25日-
マップ公開2021年8月25日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7p8w
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7p8w
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13256.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13256.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human erythrocyte catalase cryo-EM map from Chen et al., 2021, to be published.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 128 pix.
= 137. Å		1.07 Å/pix.
x 128 pix.
= 137. Å		1.07 Å/pix.
x 128 pix.
= 137. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07031 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.17919458 - 0.5014312
平均 (標準偏差)0.004404877 (±0.030695038)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 137.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.07031251.07031251.0703125
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z137.000137.000137.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1790.5010.004

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13256_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH

全体名称: Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH
    • タンパク質・ペプチド: Catalase
  • リガンド: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH

超分子名称: Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Purified protein
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 240 KDa

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分子 #1: Catalase

分子名称: Catalase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: catalase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: erythrocyte
分子量理論値: 59.836996 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADSRDPASD QMQHWKEQRA AQKADVLTTG AGNPVGDKLN VITVGPRGPL LVQDVVFTDE MAHFDRERIP ERVVHAKGAG AFGYFEVTH DITKYSKAKV FEHIGKKTPI AVRFSTVAGE SGSADTVRDP RGFAVKFYTE DGNWDLVGNN TPIFFIRDPI L FPSFIHSQ ...文字列:
MADSRDPASD QMQHWKEQRA AQKADVLTTG AGNPVGDKLN VITVGPRGPL LVQDVVFTDE MAHFDRERIP ERVVHAKGAG AFGYFEVTH DITKYSKAKV FEHIGKKTPI AVRFSTVAGE SGSADTVRDP RGFAVKFYTE DGNWDLVGNN TPIFFIRDPI L FPSFIHSQ KRNPQTHLKD PDMVWDFWSL RPESLHQVSF LFSDRGIPDG HRHMNGYGSH TFKLVNANGE AVYCKFHYKT DQ GIKNLSV EDAARLSQED PDYGIRDLFN AIATGKYPSW TFYIQVMTFN QAETFPFNPF DLTKVWPHKD YPLIPVGKLV LNR NPVNYF AEVEQIAFDP SNMPPGIEAS PDKMLQGRLF AYPDTHRHRL GPNYLHIPVN CPYRARVANY QRDGPMCMQD NQGG APNYY PNSFGAPEQQ PSALEHSIQY SGEVRRFNTA NDDNVTQVRA FYVNVLNEEQ RKRLCENIAG HLKDAQIFIQ KKAVK NFTE VHPDYGSHIQ ALLDKYNAEK PKNAIHTFVQ SGSHLAAREK ANL

UniProtKB: Catalase

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分子 #2: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

分子名称: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: NDP
分子量理論値: 745.421 Da
Chemical component information

ChemComp-NDP:
NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH

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分子 #3: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1110 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度40.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
0.15 MNaClSodium chloride
10.0 mMC4H11NO3Tris Chloride
0.2 mMNADPHNADPH
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 30 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.015 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Controlled environment plunge-freezer (Bellare et al, 1988; Technion University).
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Coma free - Residual tilt: 0.25 mrad
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 356 / 平均露光時間: 59.0 sec. / 平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 150000 / 詳細: Autopicked using RELION Laplacian operator
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1f4j


詳細: Resolution truncated to 60A.
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 119169
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 25 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 詳細: 10 2D classes were selected.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1f4j

residue_range: 24-502, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4blc

residue_range: 5-23, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 40
得られたモデル

PDB-7p8w:
Human erythrocyte catalase cryoEM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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