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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13163 | |||||||||
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タイトル | Cryo EM structure of bison NHA2 in nano disc structure | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Membrane protein Sodium proton transporter / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lithium:proton antiporter activity / lithium ion transport / sperm principal piece / sodium ion homeostasis / sodium:proton antiporter activity / sodium ion transport / mitochondrial membrane / recycling endosome / synaptic vesicle membrane / recycling endosome membrane ...lithium:proton antiporter activity / lithium ion transport / sperm principal piece / sodium ion homeostasis / sodium:proton antiporter activity / sodium ion transport / mitochondrial membrane / recycling endosome / synaptic vesicle membrane / recycling endosome membrane / basolateral plasma membrane / endosome membrane / apical plasma membrane / lysosomal membrane / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bison bison (アメリカバイソン) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.64 Å | |||||||||
データ登録者 | Matsuoka R / Fudim R | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Structure, mechanism and lipid-mediated remodeling of the mammalian Na/H exchanger NHA2. 著者: Rei Matsuoka / Roman Fudim / Sukkyeong Jung / Chenou Zhang / Andre Bazzone / Yurie Chatzikyriakidou / Carol V Robinson / Norimichi Nomura / So Iwata / Michael Landreh / Laura Orellana / ...著者: Rei Matsuoka / Roman Fudim / Sukkyeong Jung / Chenou Zhang / Andre Bazzone / Yurie Chatzikyriakidou / Carol V Robinson / Norimichi Nomura / So Iwata / Michael Landreh / Laura Orellana / Oliver Beckstein / David Drew / 要旨: The Na/H exchanger SLC9B2, also known as NHA2, correlates with the long-sought-after Na/Li exchanger linked to the pathogenesis of diabetes mellitus and essential hypertension in humans. Despite the ...The Na/H exchanger SLC9B2, also known as NHA2, correlates with the long-sought-after Na/Li exchanger linked to the pathogenesis of diabetes mellitus and essential hypertension in humans. Despite the functional importance of NHA2, structural information and the molecular basis for its ion-exchange mechanism have been lacking. Here we report the cryo-EM structures of bison NHA2 in detergent and in nanodiscs, at 3.0 and 3.5 Å resolution, respectively. The bison NHA2 structure, together with solid-state membrane-based electrophysiology, establishes the molecular basis for electroneutral ion exchange. NHA2 consists of 14 transmembrane (TM) segments, rather than the 13 TMs previously observed in mammalian Na/H exchangers (NHEs) and related bacterial antiporters. The additional N-terminal helix in NHA2 forms a unique homodimer interface with a large intracellular gap between the protomers, which closes in the presence of phosphoinositol lipids. We propose that the additional N-terminal helix has evolved as a lipid-mediated remodeling switch for the regulation of NHA2 activity. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2022 タイトル: Structure, mechanism and lipid-mediated remodeling of the mammalian Na+/H+ exchanger NHA2 著者: Matsuoka R / Fudim F / Jung S / Drew F | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13163.map.gz | 59.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13163-v30.xml emd-13163.xml | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_13163.png | 66.3 KB | ||
マスクデータ | emd_13163_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-13163.cif.gz | 6 KB | ||
その他 | emd_13163_half_map_1.map.gz emd_13163_half_map_2.map.gz | 49.5 MB 49.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13163 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13163 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_13163_validation.pdf.gz | 806 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_13163_full_validation.pdf.gz | 805.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_13163_validation.xml.gz | 12 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_13163_validation.cif.gz | 14 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13163 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13163 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13163.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.01475 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_13163_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_13163_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_13163_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : detergent structure
全体 | 名称: detergent structure |
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要素 |
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-超分子 #1: detergent structure
超分子 | 名称: detergent structure / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Bison bison (アメリカバイソン) |
分子量 | 理論値: 57373 kDa/nm |
-分子 #1: mitochondrial sodium/hydrogen exchanger 9B2
分子 | 名称: mitochondrial sodium/hydrogen exchanger 9B2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bison bison (アメリカバイソン) |
分子量 | 理論値: 57.419203 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | 文字列: MRNQDKRAAH KDSEPSTEVN HTASSYQGRQ QETGMNLRGI DGNEPTEGSN LLNNNEKMQG TPAEPNHLQR RRQIHACPPR GLLARVITN VTMVILLWAV VWSVTGSECL PGGNLFGIIM LFYCAIIGGK LFGLIKLPTL PPLPPLLGML LAGFLIRNVP V ISDNIQIK ...文字列: MRNQDKRAAH KDSEPSTEVN HTASSYQGRQ QETGMNLRGI DGNEPTEGSN LLNNNEKMQG TPAEPNHLQR RRQIHACPPR GLLARVITN VTMVILLWAV VWSVTGSECL PGGNLFGIIM LFYCAIIGGK LFGLIKLPTL PPLPPLLGML LAGFLIRNVP V ISDNIQIK HKWSSALRSI ALSVILVRAG LGLDSNALKK LKGVCVRLSL GPCLIEACTS AVLAYFLMGL PWQWGFMLGF VL GAVSPAV VVPSMLLLQE GGYGVEKGIP TLLMAAGSFD DILAITGFNT CLGMAFSTGS TVFNVLKGVL EVIIGVVTGL VLG FFIQYF PSSDQDNLVW KRAFLVLGLS VLAVFSSTYF GFPGSGGLCT LVTAFLAGRG WASTKTDVEK VIAVAWDIFQ PLLF GLIGA EVLITALRPE TIGLCVATLG IAVLIRILVT YLMVCFAGFN IKEKIFISFA WLPKATVQAA IGSVALDTAR SHGEK QLEG YGMDVLTVAF LSIIITAPVG SLLIGLLGPR LLQKAEQNKD EEDQGETSIQ V UniProtKB: Sodium/hydrogen exchanger 9B2 |
-分子 #2: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
分子 | 名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: Y01 |
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分子量 | 理論値: 486.726 Da |
Chemical component information | ChemComp-Y01: |
-分子 #3: Phosphatidylinositol
分子 | 名称: Phosphatidylinositol / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: T7X |
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分子量 | 理論値: 887.128 Da |
Chemical component information | ChemComp-T7X: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 5 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 362655 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |