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- EMDB-12570: AL amyloid fibril from a lambda 1 light chain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12570
タイトルAL amyloid fibril from a lambda 1 light chain
マップデータ
試料
  • 複合体: Amyloid fibril of an antibody lambda 1 immunoglobulin light chain
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid lambda1 light chain
キーワードamyloid / antibody / systemic amyloidosis / light chain / IMMUNE SYSTEM
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Karimi Farsijani S / Radamaker L
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FOR2969 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Role of mutations and post-translational modifications in systemic AL amyloidosis studied by cryo-EM.
著者: Lynn Radamaker / Sara Karimi-Farsijani / Giada Andreotti / Julian Baur / Matthias Neumann / Sarah Schreiner / Natalie Berghaus / Raoul Motika / Christian Haupt / Paul Walther / Volker Schmidt ...著者: Lynn Radamaker / Sara Karimi-Farsijani / Giada Andreotti / Julian Baur / Matthias Neumann / Sarah Schreiner / Natalie Berghaus / Raoul Motika / Christian Haupt / Paul Walther / Volker Schmidt / Stefanie Huhn / Ute Hegenbart / Stefan O Schönland / Sebastian Wiese / Clarissa Read / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Systemic AL amyloidosis is a rare disease that is caused by the misfolding of immunoglobulin light chains (LCs). Potential drivers of amyloid formation in this disease are post-translational ...Systemic AL amyloidosis is a rare disease that is caused by the misfolding of immunoglobulin light chains (LCs). Potential drivers of amyloid formation in this disease are post-translational modifications (PTMs) and the mutational changes that are inserted into the LCs by somatic hypermutation. Here we present the cryo electron microscopy (cryo-EM) structure of an ex vivo λ1-AL amyloid fibril whose deposits disrupt the ordered cardiomyocyte structure in the heart. The fibril protein contains six mutational changes compared to the germ line and three PTMs (disulfide bond, N-glycosylation and pyroglutamylation). Our data imply that the disulfide bond, glycosylation and mutational changes contribute to determining the fibril protein fold and help to generate a fibril morphology that is able to withstand proteolytic degradation inside the body.
履歴
登録2021年3月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月24日-
マップ公開2021年11月24日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nsl
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7nsl
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12570.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12570.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.04 Å/pix.
x 260 pix.
= 270.4 Å		1.04 Å/pix.
x 260 pix.
= 270.4 Å		1.04 Å/pix.
x 260 pix.
= 270.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 12.0 / ムービー #1: 12
最小 - 最大-24.973224999999999 - 49.148029999999999
平均 (標準偏差)-0.000000000001876 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 270.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z260260260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z270.400270.400270.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ260260260
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS260260260
D min/max/mean-24.97349.148-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12570_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12570_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Amyloid fibril of an antibody lambda 1 immunoglobulin light chain

全体名称: Amyloid fibril of an antibody lambda 1 immunoglobulin light chain
要素
  • 複合体: Amyloid fibril of an antibody lambda 1 immunoglobulin light chain
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid lambda1 light chain

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超分子 #1: Amyloid fibril of an antibody lambda 1 immunoglobulin light chain

超分子名称: Amyloid fibril of an antibody lambda 1 immunoglobulin light chain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Extracted fibrils from the explanted heart of a patient suffering from systemic AL amyloidosis
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 組織: Heart muscle

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分子 #1: Amyloid lambda1 light chain

分子名称: Amyloid lambda1 light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 組織: Heart muscle tissue
分子量理論値: 12.122354 KDa
配列文字列:
QSVLTQPPSV SAAPGQNVTI SCSGSSSNIG NNYVSWYQQL PGTAPKLLIY ETDKRPSGIP DRFSGSKSGT SATLGITGLQ TADEADYYC GTWESSLLAG VFGGGTKLTV LGQPKAAPS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 式: H2O / 構成要素 - 名称: Distilled water
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: blot for 9s before plunging.
詳細Sample in pure water, pH not determined

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3032 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Motion-corrected and dose-weighted movie frames
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.76311 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.45566 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 43308
Segment selection選択した数: 43308
詳細: manual particle picking helical start-end coordinates
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: Initial model generation in RELION, followed by a 3D classification of particles picked from 28 micrographs to generate rough 3D model which was used as a reference
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Secondary structure restraints and NCS were applied during refinement
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
当てはまり具合の基準: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
得られたモデル

PDB-7nsl:
AL amyloid fibril from a lambda 1 light chain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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