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万見
- EMDB-12352: Human ATM kinase with bound ATPyS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12352
タイトルHuman ATM kinase with bound ATPyS
マップデータHuman ATM kinase domain with ATPyS bound, LAFTER filtered map
試料
  • 複合体: ATM dimer with bound KU-55933
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードKinase / inhibitor / DNA damage response / cancer research / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA catabolic process / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to nitrosative stress / establishment of protein-containing complex localization to telomere / regulation of microglial cell activation / negative regulation of telomere capping / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening ...positive regulation of DNA catabolic process / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to nitrosative stress / establishment of protein-containing complex localization to telomere / regulation of microglial cell activation / negative regulation of telomere capping / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / meiotic telomere clustering / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / male meiotic nuclear division / histone mRNA catabolic process / pre-B cell allelic exclusion / female meiotic nuclear division / pexophagy / cellular response to X-ray / regulation of telomere maintenance via telomerase / peptidyl-serine autophosphorylation / lipoprotein catabolic process / V(D)J recombination / oocyte development / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / response to ionizing radiation / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of B cell proliferation / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / peroxisomal matrix / positive regulation of cell adhesion / replicative senescence / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / signal transduction in response to DNA damage / somitogenesis / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / Pexophagy / telomere maintenance / post-embryonic development / thymus development / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / regulation of autophagy / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Stabilization of p53 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / brain development / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to gamma radiation / Meiotic recombination / cellular response to reactive oxygen species / spindle / double-strand break repair via nonhomologous end joining / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular senescence / double-strand break repair / positive regulation of neuron apoptotic process / Regulation of TP53 Degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / heart development / Processing of DNA double-strand break ends / cytoplasmic vesicle / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of apoptotic process / neuron apoptotic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / response to hypoxia / regulation of cell cycle / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-protein kinase ATM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stakyte K / Rotheneder M / Lammens K / Bartho JD / Hopfner KP
資金援助 ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)CRC1054 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1064 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1361 ドイツ
Leibniz Association ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Molecular basis of human ATM kinase inhibition.
著者: K Stakyte / M Rotheneder / K Lammens / J D Bartho / U Grädler / T Fuchß / U Pehl / A Alt / E van de Logt / K P Hopfner /
要旨: Human checkpoint kinase ataxia telangiectasia-mutated (ATM) plays a key role in initiation of the DNA damage response following DNA double-strand breaks. ATM inhibition is a promising approach in ...Human checkpoint kinase ataxia telangiectasia-mutated (ATM) plays a key role in initiation of the DNA damage response following DNA double-strand breaks. ATM inhibition is a promising approach in cancer therapy, but, so far, detailed insights into the binding modes of known ATM inhibitors have been hampered due to the lack of high-resolution ATM structures. Using cryo-EM, we have determined the structure of human ATM to an overall resolution sufficient to build a near-complete atomic model and identify two hitherto unknown zinc-binding motifs. We determined the structure of the kinase domain bound to ATPγS and to the ATM inhibitors KU-55933 and M4076 at 2.8 Å, 2.8 Å and 3.0 Å resolution, respectively. The mode of action and selectivity of the ATM inhibitors can be explained by structural comparison and provide a framework for structure-based drug design.
履歴
登録2021年2月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月1日-
マップ公開2021年9月1日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0241
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0241
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ni6
  • 表面レベル: 0.0241
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12352.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12352.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human ATM kinase domain with ATPyS bound, LAFTER filtered map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.53 Å/pix.
x 640 pix.
= 338.88 Å		0.53 Å/pix.
x 640 pix.
= 338.88 Å		0.53 Å/pix.
x 640 pix.
= 338.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5295 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0241 / ムービー #1: 0.0241
最小 - 最大-0.11952533 - 0.21017645
平均 (標準偏差)0.00009393847 (±0.0035579756)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 338.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.52950.52950.5295
M x/y/z640640640
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z338.880338.880338.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ640640640
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS640640640
D min/max/mean-0.1200.2100.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12352_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Human ATM kinase domain with ATPyS bound, unfiltered map

ファイルemd_12352_additional_1.map
注釈Human ATM kinase domain with ATPyS bound, unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human ATM kinase domain with ATPyS bound, half map2

ファイルemd_12352_half_map_1.map
注釈Human ATM kinase domain with ATPyS bound, half map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human ATM kinase domain with ATPyS bound, half map1

ファイルemd_12352_half_map_2.map
注釈Human ATM kinase domain with ATPyS bound, half map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATM dimer with bound KU-55933

全体名称: ATM dimer with bound KU-55933
要素
  • 複合体: ATM dimer with bound KU-55933
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: ATM dimer with bound KU-55933

超分子名称: ATM dimer with bound KU-55933 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine-protein kinase ATM

分子名称: Serine-protein kinase ATM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 354.526188 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG TDYKDDDDKS GSLEVLFQGP MSLVLNDLLI CCRQLEHDRA TERKKEVEKF KRLIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDA VFRFLQKYIQ KETECLRIAK PNVSASTQAS RQKKMQEISS LVKYFIKCAN RRAPRLKCQE LLNYIMDTVK D SSNGAIYG ...文字列:
MDYKDDDDKG TDYKDDDDKS GSLEVLFQGP MSLVLNDLLI CCRQLEHDRA TERKKEVEKF KRLIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDA VFRFLQKYIQ KETECLRIAK PNVSASTQAS RQKKMQEISS LVKYFIKCAN RRAPRLKCQE LLNYIMDTVK D SSNGAIYG ADCSNILLKD ILSVRKYWCE ISQQQWLELF SVYFRLYLKP SQDVHRVLVA RIIHAVTKGC CSQTDGLNSK FL DFFSKAI QCARQEKSSS GLNHILAALT IFLKTLAVNF RIRVCELGDE ILPTLLYIWT QHRLNDSLKE VIIELFQLQI YIH HPKGAK TQEKGAYEST KWRSILYNLY DLLVNEISHI GSRGKYSSGF RNIAVKENLI ELMADICHQV FNEDTRSLEI SQSY TTTQR ESSDYSVPCK RKKIELGWEV IKDHLQKSQN DFDLVPWLQI ATQLISKYPA SLPNCELSPL LMILSQLLPQ QRHGE RTPY VLRCLTEVAL CQDKRSNLES SQKSDLLKLW NKIWCITFRG ISSEQIQAEN FGLLGAIIQG SLVEVDREFW KLFTGS ACR PSCPAVCCLT LALTTSIVPG TVKMGIEQNM CEVNRSFSLK ESIMKWLLFY QLEGDLENST EVPPILHSNF PHLVLEK IL VSLTMKNCKA AMNFFQSVPE CEHHQKDKEE LSFSEVEELF LQTTFDKMDF LTIVRECGIE KHQSSIGFSV HQNLKESL D RCLLGLSEQL LNNYSSEITN SETLVRCSRL LVGVLGCYCY MGVIAEEEAY KSELFQKAKS LMQCAGESIT LFKNKTNEE FRIGSLRNMM QLCTRCLSNC TKKSPNKIAS GFFLRLLTSK LMNDIADICK SLASFIKKPF DRGEVESMED DTNGNLMEVE DQSSMNLFN DYPDSSVSDA NEPGESQSTI GAINPLAEEY LSKQDLLFLD MLKFLCLCVT TAQTNTVSFR AADIRRKLLM L IDSSTLEP TKSLHLHMYL MLLKELPGEE YPLPMEDVLE LLKPLSNVCS LYRRDQDVCK TILNHVLHVV KNLGQSNMDS EN TRDAQGQ FLTVIGAFWH LTKERKYIFS VRMALVNCLK TLLEADPYSK WAILNVMGKD FPVNEVFTQF LADNHHQVRM LAA ESINRL FQDTKGDSSR LLKALPLKLQ QTAFENAYLK AQEGMREMSH SAENPETLDE IYNRKSVLLT LIAVVLSCSP ICEK QALFA LCKSVKENGL EPHLVKKVLE KVSETFGYRR LEDFMASHLD YLVLEWLNLQ DTEYNLSSFP FILLNYTNIE DFYRS CYKV LIPHLVIRSH FDEVKSIANQ IQEDWKSLLT DCFPKILVNI LPYFAYEGTR DSGMAQQRET ATKVYDMLKS ENLLGK QID HLFISNLPEI VVELLMTLHE PANSSASQST DLCDFSGDLD PAPNPPHFPS HVIKATFAYI SNCHKTKLKS ILEILSK SP DSYQKILLAI CEQAAETNNV YKKHRILKIY HLFVSLLLKD IKSGLGGAWA FVLRDVIYTL IHYINQRPSC IMDVSLRS F SLCCDLLSQV CQTAVTYCKD ALENHLHVIV GTLIPLVYEQ VEVQKQVLDL LKYLVIDNKD NENLYITIKL LDPFPDHVV FKDLRITQQK IKYSRGPFSL LEEINHFLSV SVYDALPLTR LEGLKDLRRQ LELHKDQMVD IMRASQDNPQ DGIMVKLVVN LLQLSKMAI NHTGEKEVLE AVGSCLGEVG PIDFSTIAIQ HSKDASYTKA LKLFEDKELQ WTFIMLTYLN NTLVEDCVKV R SAAVTCLK NILATKTGHS FWEIYKMTTD PMLAYLQPFR TSRKKFLEVP RFDKENPFEG LDDINLWIPL SENHDIWIKT LT CAFLDSG GTKCEILQLL KPMCEVKTDF CQTVLPYLIH DILLQDTNES WRNLLSTHVQ GFFTSCLRHF SQTSRSTTPA NLD SESEHF FRCCLDKKSQ RTMLAVVDYM RRQKRPSSGT IFNDAFWLDL NYLEVAKVAQ SCAAHFTALL YAEIYADKKS MDDQ EKRSL AFEEGSQSTT ISSLSEKSKE ETGISLQDLL LEIYRSIGEP DSLYGCGGGK MLQPITRLRT YEHEAMWGKA LVTYD LETA IPSSTRQAGI IQALQNLGLC HILSVYLKGL DYENKDWCPE LEELHYQAAW RNMQWDHCTS VSKEVEGTSY HESLYN ALQ SLRDREFSTF YESLKYARVK EVEEMCKRSL ESVYSLYPTL SRLQAIGELE SIGELFSRSV THRQLSEVYI KWQKHSQ LL KDSDFSFQEP IMALRTVILE ILMEKEMDNS QRECIKDILT KHLVELSILA RTFKNTQLPE RAIFQIKQYN SVSCGVSE W QLEEAQVFWA KKEQSLALSI LKQMIKKLDA SCAANNPSLK LTYTECLRVC GNWLAETCLE NPAVIMQTYL EKAVEVAGN YDGESSDELR NGKMKAFLSL ARFSDTQYQR IENYMKSSEF ENKQALLKRA KEEVGLLREH KIQTNRYTVK VQRELELDEL ALRALKEDR KRFLCKAVEN YINCLLSGEE HDMWVFRLCS LWLENSGVSE VNGMMKRDGM KIPTYKFLPL MYQLAARMGT K MMGGLGFH EVLNNLISRI SMDHPHHTLF IILALANANR DEFLTKPEVA RRSRITKNVP KQSSQLDEDR TEAANRIICT IR SRRPQMV RSVEALCDAY IILANLDATQ WKTQRKGINI PADQPITKLK NLEDVVVPTM EIKVDHTGEY GNLVTIQSFK AEF RLAGGV NLPKIIDCVG SDGKERRQLV KGRDDLRQDA VMQQVFQMCN TLLQRNTETR KRKLTICTYK VVPLSQRSGV LEWC TGTVP IGEFLVNNED GAHKRYRPND FSAFQCQKKM MEVQKKSFEE KYEVFMDVCQ NFQPVFRYFC MEKFLDPAIW FEKRL AYTR SVATSSIVGY ILGLGDRHVQ NILINEQSAE LVHIDLGVAF EQGKILPTPE TVPFRLTRDI VDGMGITGVE GVFRRC CEK TMEVMRNSQE TLLTIVEVLL YDPLFDWTMN PLKALYLQQR PEDETELHPT LNADDQECKR NLSDIDQSFN KVAERVL MR LQEKLKGVEE GTVLSVGGQV NLLIQQAIDP KNLSRLFPGW KAWV

UniProtKB: Serine-protein kinase ATM

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #3: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 690548
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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