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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1221 | |||||||||
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タイトル | Multiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in the small heat shock protein Hsp26. | |||||||||
![]() | View down the 2-fold axis of the expanded form of yeast Hsp26 | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() response to salt stress / response to hydrogen peroxide / protein homooligomerization / : / unfolded protein binding / protein folding / protein complex oligomerization / response to heat / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.8 Å | |||||||||
![]() | White HE / Orlova EV / Chen S / Wang L / Ignatiou A / Gowen B / Stromer T / Franzmann TM / Haslbeck M / Buchner J / Saibil HR | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Multiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in the small heat shock protein Hsp26. 著者: Helen E White / Elena V Orlova / Shaoxia Chen / Luchun Wang / Athanasios Ignatiou / Brent Gowen / Thusnelda Stromer / Titus M Franzmann / Martin Haslbeck / Johannes Buchner / Helen R Saibil / ![]() 要旨: Small heat shock proteins are a superfamily of molecular chaperones that suppress protein aggregation and provide protection from cell stress. A key issue for understanding their action is to define ...Small heat shock proteins are a superfamily of molecular chaperones that suppress protein aggregation and provide protection from cell stress. A key issue for understanding their action is to define the interactions of subunit domains in these oligomeric assemblies. Cryo-electron microscopy of yeast Hsp26 reveals two distinct forms, each comprising 24 subunits arranged in a porous shell with tetrahedral symmetry. The subunits form elongated, asymmetric dimers that assemble via trimeric contacts. Modifications of both termini cause rearrangements that yield a further four assemblies. Each subunit contains an N-terminal region, a globular middle domain, the alpha-crystallin domain, and a C-terminal tail. Twelve of the C termini form 3-fold assembly contacts which are inserted into the interior of the shell, while the other 12 C termini form contacts on the surface. Hinge points between the domains allow a variety of assembly contacts, providing the flexibility required for formation of supercomplexes with non-native proteins. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.2 KB 9.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 54.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 312.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 312.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | View down the 2-fold axis of the expanded form of yeast Hsp26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.86 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : yeast small heat shock protein 26
全体 | 名称: yeast small heat shock protein 26 |
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要素 |
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-超分子 #1000: yeast small heat shock protein 26
超分子 | 名称: yeast small heat shock protein 26 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 24-mer / Number unique components: 1 |
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-分子 #1: Hsp26
分子 | 名称: Hsp26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: 24-mer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.0 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 40 mM Hepes, 50 mM NaCl, 2 mM EDTA, 1 mM DTT |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG |
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撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.86 µm / 実像数: 21 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 36080 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: Phase flipping |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 詳細: Angular reconstitution / 使用した粒子像数: 10000 |
最終 2次元分類 | クラス数: 1300 |