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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12206 | |||||||||||||||
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タイトル | Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (hexameric, composite structure) | |||||||||||||||
![]() | Composite map of the hexameric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei | |||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate metabolic process / methanogenesis, from carbon dioxide / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / methanogenesis ...formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate metabolic process / methanogenesis, from carbon dioxide / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / methanogenesis / formate dehydrogenase (NAD+) activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / transition metal ion binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||||||||
![]() | Pfeil-Gardiner O / Watanabe T / Shima S / Murphy BJ | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Three-megadalton complex of methanogenic electron-bifurcating and CO-fixing enzymes. 著者: Tomohiro Watanabe / Olivia Pfeil-Gardiner / Jörg Kahnt / Jürgen Koch / Seigo Shima / Bonnie J Murphy / ![]() 要旨: The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly ...The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly reducing electrons for this reaction are generated by heterodisulfide reductase (Hdr) in complex with hydrogenase or formate dehydrogenase (Fdh) using a flavin-based electron-bifurcation mechanism. Here, we report enzymological and structural characterizations of Fdh-Hdr-Fmd complexes from . The complexes catalyze this reaction using electrons from formate and the reduced form of the electron carrier F. Conformational changes in HdrA mediate electron bifurcation, and polyferredoxin FmdF directly transfers electrons to the CO reduction site, as evidenced by methanofuran-dependent flavin-based electron bifurcation even without free ferredoxin, a diffusible electron carrier between Hdr and Fmd. Conservation of Hdr and Fmd structures suggests that this complex is common among hydrogenotrophic methanogens. | |||||||||||||||
履歴 |
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ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 116 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 30.7 KB 30.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 169.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 257.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 256.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.9 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Composite map of the hexameric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.68 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formy...
+超分子 #1: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formy...
+分子 #1: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
+分子 #2: F420-non-reducing hydrogenase subunit D
+分子 #3: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
+分子 #4: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C
+分子 #5: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B
+分子 #6: Formate dehydrogenase
+分子 #7: Formylmethanofuran dehydrogenase
+分子 #8: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G
+分子 #9: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A
+分子 #10: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D
+分子 #11: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F
+分子 #12: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B
+分子 #13: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #14: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
+分子 #15: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #16: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster
+分子 #17: ZINC ION
+分子 #18: MOLYBDENUM ATOM
+分子 #19: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.6 / 構成要素 - 濃度: 25.0 mM / 構成要素 - 式: Tris-HCl / 構成要素 - 名称: Tris-HCl |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
詳細 | Preparation in an anaerobic tent (O2 < 20 ppm at all times, nearly always < 2ppm) |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 8745 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: OTHER |
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得られたモデル | ![]() PDB-7bkb: |