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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12190 | |||||||||||||||
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タイトル | In situ assembled Salmonella FlgD hook cap complex | |||||||||||||||
マップデータ | refinement volume | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | bacterial flagellum hook cap salmonella flagellar assembly / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | FlgD Tudor-like domain / FlgD Tudor-like domain / Flagellar hook capping protein / Flagellar hook capping protein - N-terminal region / FlgD Ig-like domain / FlgD Ig-like domain / bacterial-type flagellum organization / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / Basal-body rod modification protein FlgD 機能・相同性情報 | |||||||||||||||
生物種 | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Johnson S / Furlong E | |||||||||||||||
資金援助 | 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2021 タイトル: Molecular structure of the intact bacterial flagellar basal body. 著者: Steven Johnson / Emily J Furlong / Justin C Deme / Ashley L Nord / Joseph J E Caesar / Fabienne F V Chevance / Richard M Berry / Kelly T Hughes / Susan M Lea / 要旨: The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that enables motility in many species. Bacterial flagella self-assemble a strong, multicomponent drive shaft that couples rotation in the ...The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that enables motility in many species. Bacterial flagella self-assemble a strong, multicomponent drive shaft that couples rotation in the inner membrane to the micrometre-long flagellar filament that powers bacterial swimming in viscous fluids. Here, we present structures of the intact Salmonella flagellar basal body, encompassing the inner membrane rotor, drive shaft and outer-membrane bushing, solved using cryo-electron microscopy to resolutions of 2.2-3.7 Å. The structures reveal molecular details of how 173 protein molecules of 13 different types assemble into a complex spanning two membranes and a cell wall. The helical drive shaft at one end is intricately interwoven with the rotor component with both the export gate complex and the proximal rod forming interactions with the MS-ring. At the other end, the drive shaft distal rod passes through the LP-ring bushing complex, which functions as a molecular bearing anchored in the outer membrane through interactions with the lipopolysaccharide. The in situ structure of a protein complex capping the drive shaft provides molecular insights into the assembly process of this molecular machine. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12190.map.gz | 1.4 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-12190-v30.xml emd-12190.xml | 16.9 KB 16.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12190_fsc.xml | 27 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12190.png | 38.4 KB | ||
マスクデータ | emd_12190_msk_1.map | 1.7 GB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-12190.cif.gz | 5 KB | ||
その他 | emd_12190_additional_1.map.gz emd_12190_half_map_1.map.gz emd_12190_half_map_2.map.gz | 87.2 MB 1.4 GB 1.4 GB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12190 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12190 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12190_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_12190_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12190_validation.xml.gz | 35.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12190_validation.cif.gz | 47.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12190 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12190 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12190.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | refinement volume | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.832 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_12190_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: post processed volume
ファイル | emd_12190_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | post processed volume | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_12190_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map2
ファイル | emd_12190_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Flagellar FlgD hook cap complex
全体 | 名称: Flagellar FlgD hook cap complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Flagellar FlgD hook cap complex
超分子 | 名称: Flagellar FlgD hook cap complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌) |
-分子 #1: Basal-body rod modification protein FlgD
分子 | 名称: Basal-body rod modification protein FlgD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: FlgD / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 24.001637 KDa |
配列 | 文字列: MSIAVNMNDP TNTGVKTTTG SGSMTGSNAA DLQSSFLTLL VAQLKNQDPT NPLQNNELTT QLAQISTVSG IEKLNTTLGA ISGQIDNSQ SLQATTLIGH GVMVPGTTIL AGKGAEEGAV TSTTPFGVEL QQPADKVTAT ITDKDGRVVR TLEIGELRAG V HTFTWDGK ...文字列: MSIAVNMNDP TNTGVKTTTG SGSMTGSNAA DLQSSFLTLL VAQLKNQDPT NPLQNNELTT QLAQISTVSG IEKLNTTLGA ISGQIDNSQ SLQATTLIGH GVMVPGTTIL AGKGAEEGAV TSTTPFGVEL QQPADKVTAT ITDKDGRVVR TLEIGELRAG V HTFTWDGK QTDGTTVPNG SYNIAITASN GGTQLVAQPL QFALVQGVTK GSNGNLLDLG TYGTTTLDEV RQII UniProtKB: Basal-body rod modification protein FlgD |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 59.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |