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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12056 | |||||||||
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タイトル | Drosophila melanogaster TRAPPIII complex | |||||||||
![]() | Drosophila melanogaster TRAPPIII complex | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() COPII-mediated vesicle transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPI protein complex / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / dsRNA transport / cis-Golgi network membrane / Golgi vesicle transport / Neutrophil degranulation ...COPII-mediated vesicle transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPI protein complex / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / dsRNA transport / cis-Golgi network membrane / Golgi vesicle transport / Neutrophil degranulation / intra-Golgi vesicle-mediated transport / cis-Golgi network / protein secretion / intracellular transport / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / long-term memory / vesicle-mediated transport / trans-Golgi network / spermatogenesis / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å | |||||||||
![]() | Galindo A / Munro S / Planelles-Herrero VJ / Degliesposti G | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of metazoan TRAPPIII, the multi-subunit complex that activates the GTPase Rab1. 著者: Antonio Galindo / Vicente J Planelles-Herrero / Gianluca Degliesposti / Sean Munro / ![]() 要旨: The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a ...The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a core of small subunits that affect nucleotide exchange but being distinguished by specific large subunits that are essential for activity in vivo. Crystal structures of core subunits have revealed the mechanism of Rab activation, but how the core and the large subunits assemble to form the complexes is unknown. We report a cryo-EM structure of the entire Drosophila TRAPPIII complex. The TRAPPIII-specific subunits TRAPPC8 and TRAPPC11 hold the catalytic core like a pair of tongs, with TRAPPC12 and TRAPPC13 positioned at the joint between them. TRAPPC2 and TRAPPC2L link the core to the two large arms, with the interfaces containing residues affected by disease-causing mutations. The TRAPPC8 arm is positioned such that it would contact Rab1 that is bound to the core, indicating how the arm could determine the specificity of the complex. A lower resolution structure of TRAPPII shows a similar architecture and suggests that the TRAPP complexes evolved from a single ur-TRAPP. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 228.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 23.9 KB 23.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 285.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 244.1 MB | ![]() | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Drosophila melanogaster TRAPPIII complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.248 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : TRAPPIII & TRAPPII Subcomplex: TRAPPCore
+超分子 #1: TRAPPIII & TRAPPII Subcomplex: TRAPPCore
+分子 #1: FI18195p1
+分子 #2: Trafficking protein particle complex subunit 11
+分子 #3: Trafficking protein particle complex subunit
+分子 #4: GEO08327p1
+分子 #5: Trafficking protein particle complex subunit
+分子 #6: Trafficking protein particle complex subunit
+分子 #7: Probable trafficking protein particle complex subunit 2
+分子 #8: Trafficking protein particle complex subunit 5
+分子 #9: TRAPPC2L
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.05 mg/mL | ||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.001 kPa | ||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 285.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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詳細 | 32% of the images were acquiring tilted the stage 19 degrees. |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3671 / 平均露光時間: 0.8 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 詳細: 1190 from the whole dataset were collected with the stage tilted at 19 degrees |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率(補正後): 75000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 214.4 |
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得られたモデル | ![]() PDB-7b6r: |