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- EMDB-11429: bovine ATP synthase dimer state1:state2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11429
タイトルbovine ATP synthase dimer state1:state2
マップデータATP synthase dimer state1:state2 main map
試料
  • 複合体: Bovine dimeric ATP synthase
    • 複合体: monomeric bovine ATP synthase
      • タンパク質・ペプチド: x 16種
    • 複合体: ATP synthase
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
機能・相同性
機能・相同性情報


angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / negative regulation of hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / heme biosynthetic process / : ...angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / negative regulation of hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / heme biosynthetic process / : / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton transmembrane transport / aerobic respiration / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / erythrocyte differentiation / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / calmodulin binding / lipid binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial ...ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.9 Å
データ登録者Spikes TE / Montgomery MG / Walker JE
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105663150 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2021
タイトル: Interface mobility between monomers in dimeric bovine ATP synthase participates in the ultrastructure of inner mitochondrial membranes.
著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker /
要旨: The ATP synthase complexes in mitochondria make the ATP required to sustain life by a rotary mechanism. Their membrane domains are embedded in the inner membranes of the organelle, and they dimerize ...The ATP synthase complexes in mitochondria make the ATP required to sustain life by a rotary mechanism. Their membrane domains are embedded in the inner membranes of the organelle, and they dimerize via interactions between their membrane domains. The dimers form extensive chains along the tips of the cristae with the two rows of monomeric catalytic domains extending into the mitochondrial matrix at an angle to each other. Disruption of the interface between dimers by mutation affects the morphology of the cristae severely. By analysis of particles of purified dimeric bovine ATP synthase by cryo-electron microscopy, we have shown that the angle between the central rotatory axes of the monomeric complexes varies between ca. 76 and 95°. These particles represent active dimeric ATP synthase. Some angular variations arise directly from the catalytic mechanism of the enzyme, and others are independent of catalysis. The monomer-monomer interaction is mediated mainly by j subunits attached to the surface of wedge-shaped protein-lipid structures in the membrane domain of the complex, and the angular variation arises from rotational and translational changes in this interaction, and combinations of both. The structures also suggest how the dimeric ATP synthases might be interacting with each other to form the characteristic rows along the tips of the cristae via other interwedge contacts, molding themselves to the range of oligomeric arrangements observed by tomography of mitochondrial membranes, and at the same time allowing the ATP synthase to operate under the range of physiological conditions that influence the structure of the cristae.
履歴
登録2020年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月3日-
マップ公開2021年2月3日-
更新2021年2月24日-
現状2021年2月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0109
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7ajc
  • 表面レベル: 0.0109
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11429.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ATP synthase dimer state1:state2 main map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0109 / ムービー #1: 0.0109
最小 - 最大-0.012747038 - 0.03279838
平均 (標準偏差)0.00014148264 (±0.0020965803)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 524.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z524.000524.000524.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.0130.0330.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11429_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: ATP synthase dimer state1:state2 half map 2

ファイルemd_11429_half_map_1.map
注釈ATP synthase dimer state1:state2 half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: ATP synthase dimer state1:state2 half map 1

ファイルemd_11429_half_map_2.map
注釈ATP synthase dimer state1:state2 half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Bovine dimeric ATP synthase

全体名称: Bovine dimeric ATP synthase
要素
  • 複合体: Bovine dimeric ATP synthase
    • 複合体: monomeric bovine ATP synthase
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase beta subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase delta subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase a subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase b subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase c subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase d subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase e subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase f subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase g subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F6/h subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase j subunit (6.8PL)
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase k subunit (DAPIT)
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase OSCP subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase A6L/ATP8 subunit
    • 複合体: ATP synthase
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase alpha subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase inhibitor protein IF1

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超分子 #1: Bovine dimeric ATP synthase

超分子名称: Bovine dimeric ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: bovine ATP synthase inhibited by IF1 1-60His
分子量実験値: 7.441 KDa

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超分子 #2: monomeric bovine ATP synthase

超分子名称: monomeric bovine ATP synthase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#17
詳細: monomeric bovine ATP synthase inhibited by IF1 1-60His
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
超分子 #3: ATP synthase

超分子名称: ATP synthase / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #18
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: ATP synthase alpha subunit

分子名称: ATP synthase alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: EKTGTAEVSS ILEERILGAD TSVDLEETGR VLSIGDGIAR VHGLRNVQAE EMVEFSSGLK GMSLNLEPD NVGVVVFGND KLIKEGDIVK RTGAIVDVPV GEELLGRVVD ALGNAIDGKG P IGSKARRR VGLKAPGIIP RISVREPMQT GIKAVDSLVP IGRGQRELII ...文字列:
EKTGTAEVSS ILEERILGAD TSVDLEETGR VLSIGDGIAR VHGLRNVQAE EMVEFSSGLK GMSLNLEPD NVGVVVFGND KLIKEGDIVK RTGAIVDVPV GEELLGRVVD ALGNAIDGKG P IGSKARRR VGLKAPGIIP RISVREPMQT GIKAVDSLVP IGRGQRELII GDRQTGKTSI AI DTIINQK RFNDGTDEKK KLYCIYVAIG QKRSTVAQLV KRLTDADAMK YTIVVSATAS DAA PLQYLA PYSGCSMGEY FRDNGKHALI IYDDLSKQAV AYRQMSLLLR RPPGREAYPG DVFY LHSRL LERAAKMNDA FGGGSLTALP VIETQAGDVS AYIPTNVISI TDGQIFLETE LFYKG IRPA INVGLSVSRV GSAAQTRAMK QVAGTMKLEL AQYREVAAFA QFGSDLDAAT QQLLSR GVR LTELLKQGQY SPMAIEEQVA VIYAGVRGYL DKLEPSKITK FENAFLSHVI SQHQALL SK IRTDGKISEE SDAKLKEIVT NFLAGFEA

+
分子 #2: ATP synthase beta subunit

分子名称: ATP synthase beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: AAQASPSPKA GATTGRIVAV IGAVVDVQFD EGLPPILNAL EVQGRETRLV LEVAQHLGES TVRTIAMDG TEGLVRGQKV LDSGAPIRIP VGPETLGRIM NVIGEPIDER GPIKTKQFAA I HAEAPEFV EMSVEQEILV TGIKVVDLLA PYAKGGKIGL FGGAGVGKTV ...文字列:
AAQASPSPKA GATTGRIVAV IGAVVDVQFD EGLPPILNAL EVQGRETRLV LEVAQHLGES TVRTIAMDG TEGLVRGQKV LDSGAPIRIP VGPETLGRIM NVIGEPIDER GPIKTKQFAA I HAEAPEFV EMSVEQEILV TGIKVVDLLA PYAKGGKIGL FGGAGVGKTV LIMELINNVA KA HGGYSVF AGVGERTREG NDLYHEMIES GVINLKDATS KVALVYGQMN EPPGARARVA LTG LTVAEY FRDQEGQDVL LFIDNIFRFT QAGSEVSALL GRIPSAVGYQ PTLATDMGTM QERI TTTKK GSITSVQAIY VPADDLTDPA PATTFAHLDA TTVLSRAIAE LGIYPAVDPL DSTSR IMDP NIVGSEHYDV ARGVQKILQD YKSLQDIIAI LGMDELSEED KLTVSRARKI QRFLSQ PFQ VAEVFTGHLG KLVPLKETIK GFQQILAGEY DHLPEQAFYM VGPIEEAVAK ADKLAEE HS

+
分子 #3: ATP synthase gamma subunit

分子名称: ATP synthase gamma subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: ATLKDITRRL KSIKNIQKIT KSMKMVAAAK YARAE RELK PARVYGVGSL ALYEKADIKT PEDKKKHLII GVSSDRGLCG AIHSSVAKQM KSEAAN LAA AGKEVKIIGV GDKIRSILHR THSDQFLVTF KEVGRRPPTF GDASVIALEL LNSGYEF DE GSIIFNRFRS ...文字列:
ATLKDITRRL KSIKNIQKIT KSMKMVAAAK YARAE RELK PARVYGVGSL ALYEKADIKT PEDKKKHLII GVSSDRGLCG AIHSSVAKQM KSEAAN LAA AGKEVKIIGV GDKIRSILHR THSDQFLVTF KEVGRRPPTF GDASVIALEL LNSGYEF DE GSIIFNRFRS VISYKTEEKP IFSLDTISSA ESMSIYDDID ADVLRNYQEY SLANIIYY S LKESTTSEQS ARMTAMDNAS KNASEMIDKL TLTFNRTRQA VITKELIEII SGAAALD

+
分子 #4: ATP synthase delta subunit

分子名称: ATP synthase delta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
AEAAAAQAPA AGPGQMSFTF ASPTQVFFNS ANVRQVDVPT QTGAFGILAA HVPTLQVLR PGLVVVHAED GTTSKYFVSS GSVTVNADSS VQLLAEEAVT L DMLDLGAA KANLEKAQSE LLGAADEATR AEIQIRIEAN EALVKALE

+
分子 #5: ATP synthase epsilon subunit

分子名称: ATP synthase epsilon subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
VAYWRQAGLS YIRYSQICAK AVRDALKTEF KANAMKTSGS TIKIVKVKKE

+
分子 #6: ATP synthase a subunit

分子名称: ATP synthase a subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: MNENLFTSFI TPVILGLPL V TLIVLFPS LL FPTSNRL VSN RFVTLQ QWML QLVSK QMMSI HNSK GQTWTL MLM SLILFIG ST NLLGLLPH S FTPTTQLSM NLGMAIPLWA GAVITGFRN K TKASLAHF LP QGTPTPL IPM LVIIET ISLF IQPMA ...文字列:
MNENLFTSFI TPVILGLPL V TLIVLFPS LL FPTSNRL VSN RFVTLQ QWML QLVSK QMMSI HNSK GQTWTL MLM SLILFIG ST NLLGLLPH S FTPTTQLSM NLGMAIPLWA GAVITGFRN K TKASLAHF LP QGTPTPL IPM LVIIET ISLF IQPMA LAVRL TANI TAGHLL IHL IGGATLA LM SISTTTAL I TFTILILLT ILEFAVAMIQ AYVFTLLVS L YLHDNT

+
分子 #7: ATP synthase b subunit

分子名称: ATP synthase b subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: PVPPLPEHGG KVRFGLIPE E FFQFLYPK TG VTGPYVL GTG LILYLL SKEI YVITP ETFSA ISTI GFLVYI VKK YGASVGE FA DKLNEQKI A QLEEVKQAS IKQIQDAIDM EKSQQALVQ K RHYLFDVQ RN NIAMALE VTY RERLHR VYRE VKNRL ...文字列:
PVPPLPEHGG KVRFGLIPE E FFQFLYPK TG VTGPYVL GTG LILYLL SKEI YVITP ETFSA ISTI GFLVYI VKK YGASVGE FA DKLNEQKI A QLEEVKQAS IKQIQDAIDM EKSQQALVQ K RHYLFDVQ RN NIAMALE VTY RERLHR VYRE VKNRL DYHIS VQNM MRQKEQ EHM INWVEKR VV QSISAQQE K ETIAKCIAD LKLLSKKAQA QPVM

+
分子 #8: ATP synthase c subunit

分子名称: ATP synthase c subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
DIDTAAKFIG AGAATVGVAG SGAGIGTVFG SLIIGYARNP SLKQQLFSYA ILGFALSEA MGLFCLMVAF LILFAM

+
分子 #9: ATP synthase d subunit

分子名称: ATP synthase d subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
AGRKLALKTI DWVAFGEII P RNQKAVAN SL KSWNETL TSR LATLPE KPPA IDWAY YKANV AKAG LVDDFE KKF NALKVPI PE DKYTAQVD A EEKEDVKSC AEFLTQSKTR IQEYEKELE K MRNIIPFD QM TIEDLNE VFP ETKLDK KKYP YWPHR PIETL

+
分子 #10: ATP synthase e subunit

分子名称: ATP synthase e subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
VPPVQVSPLI KLGRYSALF L GMAYGAKR YN YLKPRAE EER RLAAEE KKKR DEQKR IEREL AEAQ EDTILK

+
分子 #11: ATP synthase f subunit

分子名称: ATP synthase f subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
ASVVPLKEKK LLEVKLGELP SWILMRDFTP SGIAGAFQRG YYRYYNKYV NVKKGSIAGL SMVLAAYVFL NYCRSYKELK HERLRKYH

+
分子 #12: ATP synthase g subunit

分子名称: ATP synthase g subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
AEFVRNLAEK APALVNAAV T YSKPRLAT FW YYAKVEL VPP TPAEIP TAIQ SLKKI INSAK TGSF KQLTVK EAL LNGLVAT EV WMWFYVGE I IGKRGIIGY DV

+
分子 #13: ATP synthase F6/h subunit

分子名称: ATP synthase F6/h subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
NKELDPVQKL FVDKIREYR T KRQTSGGP VD AGPEYQQ DLD RELFKL KQMY GKADM NTFPN FTFE DPKFEV VEK PQS

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分子 #14: ATP synthase j subunit (6.8PL)

分子名称: ATP synthase j subunit (6.8PL) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
MLQSLIKKVW IPMKPYYTQ A YQEIWVGT GL MAYIVYK IRS ADKRSK ALKA SSAAP AHGHH

+
分子 #15: ATP synthase k subunit (DAPIT)

分子名称: ATP synthase k subunit (DAPIT) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
AGPEADAQF HFTGIKKYFN SYTLTGRMN C VLATYGSI AL IVLYFKL RSK KTPAVK AT

+
分子 #16: ATP synthase OSCP subunit

分子名称: ATP synthase OSCP subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: FAKLVRPPVQ IYGIEGRYA T ALYSAASK QN KLEQVEK ELL RVGQIL KEPK MAASL LNPYV KRSV KVKSLS DMT AKEKFSP LT SNLINLLA E NGRLTNTPA VISAFSTMMS VHRGEVPCT V TTASALDE AT LTELKTV LKS FLSKGQ VLKL EVKID ...文字列:
FAKLVRPPVQ IYGIEGRYA T ALYSAASK QN KLEQVEK ELL RVGQIL KEPK MAASL LNPYV KRSV KVKSLS DMT AKEKFSP LT SNLINLLA E NGRLTNTPA VISAFSTMMS VHRGEVPCT V TTASALDE AT LTELKTV LKS FLSKGQ VLKL EVKID PSIMG GMIV RIGEKY VDM SAKTKIQ KL SRAMREIL

+
分子 #17: ATP synthase A6L/ATP8 subunit

分子名称: ATP synthase A6L/ATP8 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 17 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
MPQLDTSTWL TMILSMFLT L FIIFQLKV SK HNFYHNP ELT PTKMLK QNTP WETKW TKIYL PLLL PL

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分子 #18: ATP synthase inhibitor protein IF1

分子名称: ATP synthase inhibitor protein IF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 18 / 詳細: Fragment of IF1 using residues 1-60 with a 6His tag / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSESGDNVRS SAGAVRDAGG AFGKREQAEE ERYFRARAKE QLAALKKHHE NEISHHAKE IHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度4.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was allowed to penetrate through the holey support and to distribute to both sides of the grid surface for ca. 15 sec. Then the grids were blotted with filter paper for 8-10 sec before blotting..
詳細Nickel affinity purified filled by gel filtration

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 4.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1), CTFFIND (ver. 4.1))
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 11721
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

chain_id: A

chain_id: B

chain_id: C

chain_id: D

chain_id: E

chain_id: F

chain_id: G

chain_id: H

chain_id: I

chain_id: J

chain_id: A

chain_id: B

chain_id: C
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7ajc:
bovine ATP synthase dimer state1:state2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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