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万見
- EMDB-1005: Structure of the Escherichia coli ribosomal termination complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1005
タイトルStructure of the Escherichia coli ribosomal termination complex with release factor 2.
マップデータE. coli ribosomal termination complex with release factor RF2.
試料
  • 試料: release factor RF2 bound to E. coli ribosomes
  • 複合体: ribosome
  • タンパク質・ペプチド: release factor 2
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / translational termination / ribosomal large subunit biogenesis / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding ...translation release factor activity, codon specific / translational termination / ribosomal large subunit biogenesis / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor 2 / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily ...Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor 2 / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Ribosomal protein L24e / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribosomal protein L1, bacterial-type / 30S ribosomal protein Thx / 30S ribosomal protein Thx / 30S ribosomal protein / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L23 / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein S14, type Z / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L13, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L3, domain 3, archaeal type superfamily / Ribosomal protein L3, archaeal/eukaryotic type / Ribosomal protein L24e-related / Ribosomal protein L24e/L24 superfamily / Ribosomal protein L24e / Ribosomal protein L26/L24, eukaryotic/archaeal / Ribosomal proteins L26 eukaryotic, L24P archaeal / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein S14/S29 / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Peptide chain release factor RF2 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL4 ...Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Peptide chain release factor RF2 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Small ribosomal subunit protein bTHX / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein bS18
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Klaholz BP / Pape T / Zavialov AV / Myasnikov AG / Orlova EV / Vestergaard B / Ehrenberg M / van Heel M
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structure of the Escherichia coli ribosomal termination complex with release factor 2.
著者: Bruno P Klaholz / Tillmann Pape / Andrey V Zavialov / Alexander G Myasnikov / Elena V Orlova / Bente Vestergaard / Måns Ehrenberg / Marin van Heel /
要旨: Termination of protein synthesis occurs when the messenger RNA presents a stop codon in the ribosomal aminoacyl (A) site. Class I release factor proteins (RF1 or RF2) are believed to recognize stop ...Termination of protein synthesis occurs when the messenger RNA presents a stop codon in the ribosomal aminoacyl (A) site. Class I release factor proteins (RF1 or RF2) are believed to recognize stop codons via tripeptide motifs, leading to release of the completed polypeptide chain from its covalent attachment to transfer RNA in the ribosomal peptidyl (P) site. Class I RFs possess a conserved GGQ amino-acid motif that is thought to be involved directly in protein-transfer-RNA bond hydrolysis. Crystal structures of bacterial and eukaryotic class I RFs have been determined, but the mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis remains unclear. Here we present the structure of the Escherichia coli ribosome in a post-termination complex with RF2, obtained by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Fitting the known 70S and RF2 structures into the electron density map reveals that RF2 adopts a different conformation on the ribosome when compared with the crystal structure of the isolated protein. The amino-terminal helical domain of RF2 contacts the factor-binding site of the ribosome, the 'SPF' loop of the protein is situated close to the mRNA, and the GGQ-containing domain of RF2 interacts with the peptidyl-transferase centre (PTC). By connecting the ribosomal decoding centre with the PTC, RF2 functionally mimics a tRNA molecule in the A site. Translational termination in eukaryotes is likely to be based on a similar mechanism.
履歴
登録2002年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年8月30日-
マップ公開2003年8月30日-
更新2014年10月22日-
現状2014年10月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1ml5
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1005.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1005.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E. coli ribosomal termination complex with release factor RF2.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.419 Å
密度
表面レベル1: 0.0401 / ムービー #1: 0.028
最小 - 最大-0.159669 - 0.213811
平均 (標準偏差)-0.000130684 (±0.0224271)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-60-60-60
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 290.28 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.4192.4192.419
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z290.280290.280290.280
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-60-60-60
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-0.1600.214-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : release factor RF2 bound to E. coli ribosomes

全体名称: release factor RF2 bound to E. coli ribosomes
要素
  • 試料: release factor RF2 bound to E. coli ribosomes
  • 複合体: ribosome
  • タンパク質・ペプチド: release factor 2

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超分子 #1000: release factor RF2 bound to E. coli ribosomes

超分子名称: release factor RF2 bound to E. coli ribosomes / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 2
分子量実験値: 2.3 MDa / 手法: sedimentation

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超分子 #1: ribosome

超分子名称: ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: ribosome
詳細: Proteins L7/L12 of the LSU 50S subunit are not seen in the map
組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 2.3 MDa / 理論値: 2.3 MDa

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分子 #1: release factor 2

分子名称: release factor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: RF2 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21 (DE3)
分子量実験値: 40 KDa / 理論値: 40 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET11a
配列InterPro: Peptide chain release factor 2

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: polymix buffer
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: no staining, cryo-EM with holey carbon grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 45 % / チャンバー内温度: 20 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home-made cryo-plunger / 手法: blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/ST
温度最低: 100 K / 最高: 102 K / 平均: 100 K
日付2001年9月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PATCHWORK DENSITOMETER / デジタル化 - サンプリング間隔: 3 µm / 実像数: 78 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 48000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder.
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC / 詳細: exact filtered back-projection / 使用した粒子像数: 15800
最終 角度割当詳細: beta gamma
最終 2次元分類クラス数: 103

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1gix
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: eye
詳細Protocol: rigid body. rigid body of three individual domains keeping the connectivity; linkers betweenn domains defined based on temperature factors of crystal structure, conserved Gly and Pro residues, proteolytic sites, and global domain architecture
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: best visual fit using the program O
得られたモデル

PDB-1ml5:
Structure of the E. coli ribosomal termination complex with release factor 2

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1giy
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: eye
詳細Protocol: rigid body. rigid body of three individual domains keeping the connectivity; linkers betweenn domains defined based on temperature factors of crystal structure, conserved Gly and Pro residues, proteolytic sites, and global domain architecture
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: best visual fit using the program O
得られたモデル

PDB-1ml5:
Structure of the E. coli ribosomal termination complex with release factor 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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