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万見
- EMDB-0252: Cryo-EM of self-assembly peptide filament LRV_M3delta1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0252
タイトルCryo-EM of self-assembly peptide filament LRV_M3delta1
マップデータ
試料
  • 複合体: self-assembly peptide filament
    • タンパク質・ペプチド: peptide LRV_M3delta1
キーワードfilament / self-assembly peptide filament / Cryo-EM / PROTEIN FIBRIL
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Osinski T / Wang F
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (United States)NSF-DMR-1533958 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Ambidextrous helical nanotubes from self-assembly of designed helical hairpin motifs.
著者: Spencer A Hughes / Fengbin Wang / Shengyuan Wang / Mark A B Kreutzberger / Tomasz Osinski / Albina Orlova / Joseph S Wall / Xiaobing Zuo / Edward H Egelman / Vincent P Conticello /
要旨: Tandem repeat proteins exhibit native designability and represent potentially useful scaffolds for the construction of synthetic biomimetic assemblies. We have designed 2 synthetic peptides, HEAT_R1 ...Tandem repeat proteins exhibit native designability and represent potentially useful scaffolds for the construction of synthetic biomimetic assemblies. We have designed 2 synthetic peptides, HEAT_R1 and LRV_M3Δ1, based on the consensus sequences of single repeats of thermophilic HEAT (PBS_HEAT) and Leucine-Rich Variant (LRV) structural motifs, respectively. Self-assembly of the peptides afforded high-aspect ratio helical nanotubes. Cryo-electron microscopy with direct electron detection was employed to analyze the structures of the solvated filaments. The 3D reconstructions from the cryo-EM maps led to atomic models for the HEAT_R1 and LRV_M3Δ1 filaments at resolutions of 6.0 and 4.4 Å, respectively. Surprisingly, despite sequence similarity at the lateral packing interface, HEAT_R1 and LRV_M3Δ1 filaments adopt the opposite helical hand and differ significantly in helical geometry, while retaining a local conformation similar to previously characterized repeat proteins of the same class. The differences in the 2 filaments could be rationalized on the basis of differences in cohesive interactions at the lateral and axial interfaces. These structural data reinforce previous observations regarding the structural plasticity of helical protein assemblies and the need for high-resolution structural analysis. Despite these observations, the native designability of tandem repeat proteins offers the opportunity to engineer novel helical nanotubes. Moreover, the resultant nanotubes have independently addressable and chemically distinguishable interior and exterior surfaces that would facilitate applications in selective recognition, transport, and release.
履歴
登録2018年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月3日-
マップ公開2019年6月26日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.002
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.002
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6hqe
  • 表面レベル: 0.002
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6hqe
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0252.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0252.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 128 pix.
= 168.96 Å		1.32 Å/pix.
x 128 pix.
= 168.96 Å		1.32 Å/pix.
x 128 pix.
= 168.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.002 / ムービー #1: 0.002
最小 - 最大-0.0045427736 - 0.0063288664
平均 (標準偏差)0.00014172817 (±0.0006924727)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 168.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z168.960168.960168.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0050.0060.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : self-assembly peptide filament

全体名称: self-assembly peptide filament
要素
  • 複合体: self-assembly peptide filament
    • タンパク質・ペプチド: peptide LRV_M3delta1

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超分子 #1: self-assembly peptide filament

超分子名称: self-assembly peptide filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)

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分子 #1: peptide LRV_M3delta1

分子名称: peptide LRV_M3delta1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 52 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 2.579933 KDa
配列文字列:
PEALERLAAD PDREVRAAVA RRL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 1.15 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -20.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: Model:Map FSC 0.38 cut off, d99 and d model / 使用した粒子像数: 62616
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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