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- EMDB-8662: Nucleotide-driven Triple-state Remodeling of the AAA-ATPase Chann... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8662
タイトルNucleotide-driven Triple-state Remodeling of the AAA-ATPase Channel in the Activated Human 26S Proteasome
マップデータFinal map corrected with a B-factor of -80
試料
  • 複合体: 26S proteasome bound to ATP-gammaS
    • タンパク質・ペプチド: x 14種
キーワード26S proteasome / ATP-dependent protease / AAA-ATPase / peptide-unfolding channel / 20S core particle / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleoside triphosphate binding / Antigen processing: Ub, ATP-independent proteasomal degradation / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / myofibril / immune system process / proteasome endopeptidase complex ...purine ribonucleoside triphosphate binding / Antigen processing: Ub, ATP-independent proteasomal degradation / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / myofibril / immune system process / proteasome endopeptidase complex / NF-kappaB binding / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome assembly / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasome complex / : / Degradation of CDH1 / sarcomere / Degradation of CRY and PER proteins / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / P-body / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / lipopolysaccharide binding / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / G2/M Checkpoints / Hedgehog ligand biogenesis / Degradation of GLI1 by the proteasome / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / response to virus / FCERI mediated NF-kB activation / nuclear matrix / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / peptidase activity / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / Neddylation / response to oxidative stress / regulation of inflammatory response / secretory granule lumen / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / cilium / nuclear body / ciliary basal body / cadherin binding / ribosome / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / centrosome / mitochondrion / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit ...Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 ...Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhu Y / Wang WL
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural mechanism for nucleotide-driven remodeling of the AAA-ATPase unfoldase in the activated human 26S proteasome.
著者: Yanan Zhu / Wei Li Wang / Daqi Yu / Qi Ouyang / Ying Lu / Youdong Mao /
要旨: The proteasome is a sophisticated ATP-dependent molecular machine responsible for protein degradation in all known eukaryotic cells. It remains elusive how conformational changes of the AAA-ATPase ...The proteasome is a sophisticated ATP-dependent molecular machine responsible for protein degradation in all known eukaryotic cells. It remains elusive how conformational changes of the AAA-ATPase unfoldase in the regulatory particle (RP) control the gating of the substrate-translocation channel leading to the proteolytic chamber of the core particle (CP). Here we report three alternative states of the ATP-γ-S-bound human proteasome, in which the CP gates are asymmetrically open, visualized by cryo-EM at near-atomic resolutions. At least four nucleotides are bound to the AAA-ATPase ring in these open-gate states. Variation in nucleotide binding gives rise to an axial movement of the pore loops narrowing the substrate-translation channel, which exhibit remarkable structural transitions between the spiral-staircase and saddle-shaped-circle topologies. Gate opening in the CP is thus regulated by nucleotide-driven conformational changes of the AAA-ATPase unfoldase. These findings demonstrate an elegant mechanism of allosteric coordination among sub-machines within the human proteasome holoenzyme.
履歴
登録2017年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年9月20日-
マップ公開2018年7月18日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8662.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8662.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final map corrected with a B-factor of -80
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.75 Å/pix.
x 560 pix.
= 420. Å		0.75 Å/pix.
x 560 pix.
= 420. Å		0.75 Å/pix.
x 560 pix.
= 420. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.75 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.012748035 - 0.02731222
平均 (標準偏差)0.000030307066 (±0.001778131)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 420.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.750.750.75
M x/y/z560560560
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z420.000420.000420.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS560560560
D min/max/mean-0.0130.0270.000

-
添付データ

-
追加マップ: Uncorrected raw map

ファイルemd_8662_additional.map
注釈Uncorrected raw map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

+
全体 : 26S proteasome bound to ATP-gammaS

全体名称: 26S proteasome bound to ATP-gammaS
要素
  • 複合体: 26S proteasome bound to ATP-gammaS
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-7
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-6
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-7
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-3
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-2
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-5
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-1
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-4

+
超分子 #1: 26S proteasome bound to ATP-gammaS

超分子名称: 26S proteasome bound to ATP-gammaS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.727658 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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SSAGFDRHIT IFSPEGRLYQ VEYAFKAINQ GGLTSVAVRG KDCAVIVTQK KVPDKLLDSS TVTHLFKITE NIGCVMTGMT ADSRSQVQR ARYEAANWKY KYGYEIPVDM LCKRIADISQ VYTQNAEMRP LGCCMILIGI DEEQGPQVYK CDPAGYYCGF K ATAAGVKQ TESTSFLEKK VKKKFDWTFE QTVETAITCL STVLSIDFKP SEIEVGVVTV ENPKFRILTE AEIDAHLVAL AE

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

+
分子 #2: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.72526 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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ERGYSFSLTT FSPSGKLVQI EYALAAVAGG APSVGIKAAN GVVLATEKKQ KSILYDERSV HKVEPITKHI GLVYSGMGPD YRVLVHRAR KLAQQYYLVY QEPIPTAQLV QRVASVMQEY TQSGGVRPFG VSLLICGWNE GRPYLFQSDP SGAYFAWKAT A MGKNYVNG KTFLEKRYNE DLELEDAIHT AILTLKESFE GQMTEDNIEV GICNEAGFRR LTPTEVKDYL AAIA

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.118189 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.382178 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.569957 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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YDRGVNTFSP EGRLFQVEYA IEAIKLGSTA IGIQTSEGVC LAVEKRITSP LMEPSSIEKI VEIDAHIGCA MSGLIADAKT LIDKARVET QNHWFTYNET MTVESVTQAV SNLALQFGEE DADPGAMSRP FGVALLFGGV DEKGPQLFHM DPSGTFVQCD A RAIGSASE GAQSSLQEVY HKSMTLKEAI KSSLIILKQV MEEKLNATNI ELATVQPGQN FHMFTKEELE EVIKDI

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.728428 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NQYDNDVTVW SPQGRIHQIE YAMEAVKQGS ATVGLKSKTH AVLVALKRAQ SELAAHQKKI LHVDNHIGIS IAGLTADARL LCNFMRQEC LDSRFVFDRP LPVSRLVSLI GSKTQIPTQR YGRRPYGVGL LIAGYDDMGP HIFQTCPSAN YFDCRAMSIG A RSQSARTY ...文字列:
NQYDNDVTVW SPQGRIHQIE YAMEAVKQGS ATVGLKSKTH AVLVALKRAQ SELAAHQKKI LHVDNHIGIS IAGLTADARL LCNFMRQEC LDSRFVFDRP LPVSRLVSLI GSKTQIPTQR YGRRPYGVGL LIAGYDDMGP HIFQTCPSAN YFDCRAMSIG A RSQSARTY LERHMSEFME CNLNELVKHG LRALRETLPA EQDLTTKNVS IGIVGKDLEF TIYDDDDVSP FLEGLEERPQ

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #7: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.2871 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SSIGTGYDLS ASTFSPDGRV FQVEYAMKAV ENSSTAIGIR CKDGVVFGVE KLVLSKLYEE GSNKRLFNVD RHVGMAVAGL LADARSLAD IAREEASNFR SNFGYNIPLK HLADRVAMYV HAYTLYSAVR PFGCSFMLGS YSVNDGAQLY MIDPSGVSYG Y WGCAIGKA ...文字列:
SSIGTGYDLS ASTFSPDGRV FQVEYAMKAV ENSSTAIGIR CKDGVVFGVE KLVLSKLYEE GSNKRLFNVD RHVGMAVAGL LADARSLAD IAREEASNFR SNFGYNIPLK HLADRVAMYV HAYTLYSAVR PFGCSFMLGS YSVNDGAQLY MIDPSGVSYG Y WGCAIGKA RQAAKTEIEK LQMKEMTCRD IVKEVAKIIY IVHDEVKDKA FELELSWVGE LTNGRHEIVP KDIREEAEKY AK ESLKE

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #8: Proteasome subunit beta type-6

分子名称: Proteasome subunit beta type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.471129 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TTIMAVQFDG GVVLGADSRT TTGSYIANRV TDKLTPIHDR IFCCRSGSAA DTQAVADAVT YQLGFHSIEL NEPPLVHTAA SLFKEMCYR YREDLMAGII IAGWDPQEGG QVYSVPMGGM MVRQSFAIGG SGSSYIYGYV DATYREGMTK EECLQFTANA L ALAMERDG ...文字列:
TTIMAVQFDG GVVLGADSRT TTGSYIANRV TDKLTPIHDR IFCCRSGSAA DTQAVADAVT YQLGFHSIEL NEPPLVHTAA SLFKEMCYR YREDLMAGII IAGWDPQEGG QVYSVPMGGM MVRQSFAIGG SGSSYIYGYV DATYREGMTK EECLQFTANA L ALAMERDG SSGGVIRLAA IAESGVERQV LLG

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-6

+
分子 #9: Proteasome subunit beta type-7

分子名称: Proteasome subunit beta type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.745256 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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TTIAGVVYKD GIVLGADTRA TEGMVVADKN CSKIHFISPN IYCCGAGTAA DTDMTTQLIS SNLELHSLST GRLPRVVTAN RMLKQMLFR YQGYIGAALV LGGVDVTGPH LYSIYPHGST DKLPYVTMGS GSLAAMAVFE DKFRPDMEEE EAKNLVSEAI A AGIFNDLG SGSNIDLCVI SKNKLDFLRP YTVPNKKGTR LGRYRCEKGT TAVLTEKITP LE

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-7

+
分子 #10: Proteasome subunit beta type-3

分子名称: Proteasome subunit beta type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.841701 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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SIMSYNGGAV MAMKGKNCVA IAADRRFGIQ AQMVTTDFQK IFPMGDRLYI GLAGLATDVQ TVAQRLKFRL NLYELKEGRQ IKPYTLMSM VANLLYEKRF GPYYTEPVIA GLDPKTFKPF ICSLDLIGCP MVTDDFVVSG TCAEQMYGMC ESLWEPNMDP D HLFETISQ AMLNAVDRDA VSGMGVIVHI IEKDKITTRT LKARMD

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-3

+
分子 #11: Proteasome subunit beta type-2

分子名称: Proteasome subunit beta type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.720146 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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MEYLIGIQGP DYVLVASDRV AASNIVQMKD DHDKMFKMSE KILLLCVGEA GDTVQFAEYI QKNVQLYKMR NGYELSPTAA ANFTRRNLA DCLRSRTPYH VNLLLAGYDE HEGPALYYMD YLAALAKAPF AAHGYGAFLT LSILDRYYTP TISRERAVEL L RKCLEELQ KRFILNLPTF SVRIIDKNGI HDLDNISFPK Q

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-2

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分子 #12: Proteasome subunit beta type-5

分子名称: Proteasome subunit beta type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.199072 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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UniProtKB: Proteasome subunit beta type-5

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分子 #13: Proteasome subunit beta type-1

分子名称: Proteasome subunit beta type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.578986 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RFSPYVFNGG TILAIAGEDF AIVASDTRLS EGFSIHTRDS PKCYKLTDKT VIGCSGFHGD CLTLTKIIEA RLKMYKHSNN KAMTTGAIA AMLSTILYSR RFFPYYVYNI IGGLDEEGKG AVYSFDPVGS YQRDSFKAGG SASAMLQPLL DNQVGFKNMQ N VEHVPLSL ...文字列:
RFSPYVFNGG TILAIAGEDF AIVASDTRLS EGFSIHTRDS PKCYKLTDKT VIGCSGFHGD CLTLTKIIEA RLKMYKHSNN KAMTTGAIA AMLSTILYSR RFFPYYVYNI IGGLDEEGKG AVYSFDPVGS YQRDSFKAGG SASAMLQPLL DNQVGFKNMQ N VEHVPLSL DRAMRLVKDV FISAAERDVY TGDALRICIV TKEGIREETV SLRKD

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-1

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分子 #14: Proteasome subunit beta type-4

分子名称: Proteasome subunit beta type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.994324 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TQNPMVTGTS VLGVKFEGGV VIAADMLGSY GSLARFRNIS RIMRVNNSTM LGASGDYADF QYLKQVLGQM VIDEELLGDG HSYSPRAIH SWLTRAMYSR RSKMNPLWNT MVIGGYADGE SFLGYVDMLG VAYEAPSLAT GYGAYLAQPL LREVLEKQPV L SQTEARDL ...文字列:
TQNPMVTGTS VLGVKFEGGV VIAADMLGSY GSLARFRNIS RIMRVNNSTM LGASGDYADF QYLKQVLGQM VIDEELLGDG HSYSPRAIH SWLTRAMYSR RSKMNPLWNT MVIGGYADGE SFLGYVDMLG VAYEAPSLAT GYGAYLAQPL LREVLEKQPV L SQTEARDL VERCMRVLYY RDARSYNRFQ IATVTEKGVE IEGPLSTETN WDIAHMI

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 228086
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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