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- EMDB-4838: Cryo-EM structure of Polytomella F-ATP synthase, Rotary substate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4838
タイトルCryo-EM structure of Polytomella F-ATP synthase, Rotary substate 2A, focussed refinement of F1 head and rotor
マップデータNone
試料
  • 複合体: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP
    • タンパク質・ペプチド: epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードmitochondrial ATP synthase dimer flexible coupling cryoEM / PROTON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


thylakoid / : / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial inner membrane ...thylakoid / : / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit beta / Mitochondrial ATP synthase subunit c / Mitochondrial ATP synthase subunit delta / Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Murphy BJ / Klusch N
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European Molecular Biology OrganizationALTF 702 2016 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F-F coupling.
著者: Bonnie J Murphy / Niklas Klusch / Julian Langer / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt /
要旨: FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy ...FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany -ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F head rotates along with the central stalk and -ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F and F subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize -ring protonation with rotation.
履歴
登録2019年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年7月3日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
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  • 表面レベル: 0.035
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  • 原子モデル: PDB-6re1
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6re1
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4838.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4838.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 505.44 Å		1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 505.44 Å		1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 505.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.053 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.10762783 - 0.18372858
平均 (標準偏差)-0.000016759404 (±0.005573204)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 505.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0531.0531.053
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z505.440505.440505.440
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.1080.184-0.000

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添付データ

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_4838_half_map_1.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_4838_half_map_2.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringshei...

全体名称: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
要素
  • 複合体: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP
    • タンパク質・ペプチド: epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringshei...

超分子名称: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 1.6 MDa

+
分子 #1: Mitochondrial ATP synthase subunit c

分子名称: Mitochondrial ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 12.664013 KDa
配列文字列:
MSVQRLSLGA ARCLSAGVAR VQASQALVAQ KAVAVAPTRA QAAPAEVAQV RSMSVLAASK MVGAGCATIA LAGVGAGLGV MFGSLINGA ARNPNIAKQL VGYALLGFAL TESIALFSLL VVFLILFA

UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase subunit c

+
分子 #2: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP

分子名称: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 25.530793 KDa
配列文字列: MLARVASVAL RRAEGKIMPQ MVRALSVSAA SAAQAELKLP TAPLQLSGTS AQIATLLWQV AAKENQLDKV QDELYQFIEL FKQHSELRR LATDPFVPTL VRTKIISSVL KDSGASEITK KLFEALADEG ALSALLEVTV NYEELMLAHK KEVYCTVITA E PLDKLERV ...文字列:
MLARVASVAL RRAEGKIMPQ MVRALSVSAA SAAQAELKLP TAPLQLSGTS AQIATLLWQV AAKENQLDKV QDELYQFIEL FKQHSELRR LATDPFVPTL VRTKIISSVL KDSGASEITK KLFEALADEG ALSALLEVTV NYEELMLAHK KEVYCTVITA E PLDKLERV ELTKKAEKFV DAGFKLVMQE KIDKKLLGGF VIEFSDRRVD MSTAKKVEEF NNFVNKLVLS I

UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP

+
分子 #3: epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit

分子名称: epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 8.205479 KDa
配列文字列:
MCAPSGPFYR VAGMSYLRYS NICADLLRNV LKEPFKAKAQ ARQAIHFRQA PYVDGKAGAS KVYELENGIP KTAN

+
分子 #4: Mitochondrial ATP synthase subunit delta

分子名称: Mitochondrial ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 20.880533 KDa
配列文字列: MFGLKRAVTV GRRFISTSAA RMEAAAPAGP KEFTEVWNKK APSTLIVPEF PSNYTAVKAV GEGQVHGDAF PVNFYTPHSI LSQAQKDTV VLPGVDGYFG VKASHVPTIA QLKPGVVELH SGAESEKFFV SGGFAFVHPN GVTDICVLEA ATLDQVDPAA V KSALAAAS ...文字列:
MFGLKRAVTV GRRFISTSAA RMEAAAPAGP KEFTEVWNKK APSTLIVPEF PSNYTAVKAV GEGQVHGDAF PVNFYTPHSI LSQAQKDTV VLPGVDGYFG VKASHVPTIA QLKPGVVELH SGAESEKFFV SGGFAFVHPN GVTDICVLEA ATLDQVDPAA V KSALAAAS AAQPTDEFEQ AANRAAIELY SALESAVEAK A

UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase subunit delta

+
分子 #5: ATP synthase gamma chain, mitochondrial

分子名称: ATP synthase gamma chain, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 34.639594 KDa
配列文字列: MALRKAVLSL GLSQGVAAEA VLGSGMFNAV QHESVRYASN QAVKQRIRAI KNIGKITKAM KMVAASKMKN AQIAVEQSRG LVDPFVRLF GDFPAVNSNK SVVVAVTSDK GLCGGLNSNI TKYTRATLAT TESEGKDVVV VSIGDKGRSQ LTRIESQRYQ L AIADTYKV ...文字列:
MALRKAVLSL GLSQGVAAEA VLGSGMFNAV QHESVRYASN QAVKQRIRAI KNIGKITKAM KMVAASKMKN AQIAVEQSRG LVDPFVRLF GDFPAVNSNK SVVVAVTSDK GLCGGLNSNI TKYTRATLAT TESEGKDVVV VSIGDKGRSQ LTRIESQRYQ L AIADTYKV RVTFGQASLI VEELIKHNPQ SYQILFNKFR SAISFKPTVA TILSPDLLEK QLEDVTGNSL DAYDIEASHE RS DVLRDLT EFHLGVTLYN AMLENNCSEH ASRMSAMENS TKSAGEMLGK LTLDYNRKRQ ATITTELIEI IAGASALMDE

UniProtKB: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial

+
分子 #6: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 60.766152 KDa
配列文字列: MRSPAAFVAR SGLFKASLGQ SNWAQKAEQM MASVTRTFAA DAKALDELRK PKFSSKYLIQ HVSQKLIPAV KEWEKSYQPP VIHLGRVLS VGDGIARVYG LKSVQAGELV CFDSGVKGMA LNLQADHVGV VVFGNDSVIH QGDLVYRTGQ IVNVPIGPGT L GRVTDGLG ...文字列:
MRSPAAFVAR SGLFKASLGQ SNWAQKAEQM MASVTRTFAA DAKALDELRK PKFSSKYLIQ HVSQKLIPAV KEWEKSYQPP VIHLGRVLS VGDGIARVYG LKSVQAGELV CFDSGVKGMA LNLQADHVGV VVFGNDSVIH QGDLVYRTGQ IVNVPIGPGT L GRVTDGLG QPIDGKGPLT NVRSSLVEVK APGIIARQSV REPLFTGVKA VDALVPIGRG QRELIIGDRQ TGKTAVAIDA II HQKNCNE QVPKAQRVYC VYVAVGQKRS TVAQLVKLFT QTGAMRYTIM VSATASDAAP LQFLAPYSGC AMAEYFRDTG KHG LIIYDD LSKQSVAYRQ MSLLLRRPPG REAFPGDVFY LHSRLLERAA KLSKELGGGS LTAFPVIETQ AGDVSAYIAT NVIS ITDGQ IFLETELFYK GIRPALNVGL SVSRVGSAAQ FPGMKQVAGT LKLELAQYRE VAAFAQFGSD LDAATQYVLE RGARL TEML KQKQFAPIPI ERQTVAVYAA TKGFLDKVRV QDIVAAEEAV ISQVNPAVFK ILKANGKITP ALDAHLKAEL RKVKLP GA

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #7: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 61.93907 KDa
配列文字列: MALRYAAGLA KNVVQRQGAS LNIARAFAAE PAPAIDAGYV SQVIGPVVDV RFDGELPSIL SSLEVEGHSV RLVLEVAQHM GDNTVRCIA MDSTDGLVRG QKVVDTGSPI KVPVGRGTLG RIMNVIGEPV DEQGPIDAAD IWSIHREAPE FTEQSTEQEI L VTGIKVVD ...文字列:
MALRYAAGLA KNVVQRQGAS LNIARAFAAE PAPAIDAGYV SQVIGPVVDV RFDGELPSIL SSLEVEGHSV RLVLEVAQHM GDNTVRCIA MDSTDGLVRG QKVVDTGSPI KVPVGRGTLG RIMNVIGEPV DEQGPIDAAD IWSIHREAPE FTEQSTEQEI L VTGIKVVD LLAPYQRGGK IGLFGGAGVG KTVLIMELIN NVAKAHGGFS VFAGVGERTR EGNDLYREMI ESGVIKLGAE RG NSKCTLV YGQMNEPPGA RARVALTGLT VAEYFRDIEG QDVLLFVDNI FRFTQANSEV SALLGRIPSA VGYQPTLATD LGG LQERIT TTTKGSITSV QAVYVPADDL TDPAPATTFA HLDATTVLSR SIAELGIYPA VDPLDSTSRM LNPNVIGAEH YNVA RGVQK VLQDYKNLQD IIAILGMDEL SEEDKLTVAR ARKIQRFLSQ PFQVAEVFTG TPGKYVDLAD TISGFQGVLT GKYDD LPEM AFYMVGDIKE VKEKADKMAK DIASRKEADN KKVSEELKDI PSLDKLVSEI KEVVIEEDDG LEEDFKAEAL SSETVV LNE EGKSVPLPKK N

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3840 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3712 pixel / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.4 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 735197
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 46820
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6re1:
Cryo-EM structure of Polytomella F-ATP synthase, Rotary substate 2A, focussed refinement of F1 head and rotor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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