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- EMDB-41621: Full-length P-Rex1 in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41621
タイトルFull-length P-Rex1 in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
マップデータSharpened map of P-Rex1 bound to IP4
試料
  • 複合体: Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (PIP3)-dependent Rac exchanger 1 (P-Rex1) bound to inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
  • リガンド: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE
キーワードRho guanine-nucleotide exchange factor / Dbl homology domain / pleckstrin homology domain / Phosphatidylinositol 3 / 4 / 5-trisphosphate binding / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of signaling / regulation of dendrite development / neutrophil activation / regulation of actin filament polymerization / regulation of small GTPase mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / RHOB GTPase cycle / superoxide metabolic process / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle ...regulation of signaling / regulation of dendrite development / neutrophil activation / regulation of actin filament polymerization / regulation of small GTPase mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / RHOB GTPase cycle / superoxide metabolic process / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RAC1 GTPase cycle / neutrophil chemotaxis / actin filament polymerization / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / dendritic shaft / phospholipid binding / G alpha (12/13) signalling events / growth cone / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / SOS1/NGEF-like PH domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain ...: / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / SOS1/NGEF-like PH domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Cash JN / Tesmer JJG
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA254402 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA221289 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL071818 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA023168 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM146664 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2020
タイトル: Non-uniform refinement: adaptive regularization improves single-particle cryo-EM reconstruction.
著者: Ali Punjani / Haowei Zhang / David J Fleet /
要旨: Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is widely used to study biological macromolecules that comprise regions with disorder, flexibility or partial occupancy. For example, membrane proteins are ...Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is widely used to study biological macromolecules that comprise regions with disorder, flexibility or partial occupancy. For example, membrane proteins are often kept in solution with detergent micelles and lipid nanodiscs that are locally disordered. Such spatial variability negatively impacts computational three-dimensional (3D) reconstruction with existing iterative refinement algorithms that assume rigidity. We introduce non-uniform refinement, an algorithm based on cross-validation optimization, which automatically regularizes 3D density maps during refinement to account for spatial variability. Unlike common shift-invariant regularizers, non-uniform refinement systematically removes noise from disordered regions, while retaining signal useful for aligning particle images, yielding dramatically improved resolution and 3D map quality in many cases. We obtain high-resolution reconstructions for multiple membrane proteins as small as 100 kDa, demonstrating increased effectiveness of cryo-EM for this class of targets critical in structural biology and drug discovery. Non-uniform refinement is implemented in the cryoSPARC software package.
履歴
登録2023年8月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月10日-
マップ公開2024年4月10日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41621.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41621.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of P-Rex1 bound to IP4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.28 Å		1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.28 Å		1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.88094157 - 1.2935833
平均 (標準偏差)0.00012440598 (±0.018127803)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 305.27997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41621_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of P-Rex1 bound to IP4

ファイルemd_41621_half_map_1.map
注釈Half map of P-Rex1 bound to IP4
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of P-Rex1 bound to IP4

ファイルemd_41621_half_map_2.map
注釈Half map of P-Rex1 bound to IP4
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (...

全体名称: Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (PIP3)-dependent Rac exchanger 1 (P-Rex1) bound to inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
要素
  • 複合体: Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (PIP3)-dependent Rac exchanger 1 (P-Rex1) bound to inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
  • リガンド: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE

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超分子 #1: Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (...

超分子名称: Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (PIP3)-dependent Rac exchanger 1 (P-Rex1) bound to inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 183 KDa

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分子 #1: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger ...

分子名称: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 183.459484 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GEFAAARESE RQLRLRLCVL NEILGTERDY VGTLRFLQSA FLHRIRQNVA DSVEKGLTEE NVKVLFSNIE DILEVHKDFL AALEYCLHP EPQSQHELGN VFLKFKDKFC VYEEYCSNHE KALRLLVELN KIPTVRAFLL SCMLLGGRKT TDIPLEGYLL S PIQRICKY ...文字列:
GEFAAARESE RQLRLRLCVL NEILGTERDY VGTLRFLQSA FLHRIRQNVA DSVEKGLTEE NVKVLFSNIE DILEVHKDFL AALEYCLHP EPQSQHELGN VFLKFKDKFC VYEEYCSNHE KALRLLVELN KIPTVRAFLL SCMLLGGRKT TDIPLEGYLL S PIQRICKY PLLLKELAKR TPGKHPDHPA VQSALQAMKT VCSNINETKR QMEKLEALEQ LQSHIEGWEG SNLTDICTQL LL QGTLLKI SAGNIQERAF FLFDNLLVYC KRKSRVTGSK KSTKRTKSIN GSLYIFRGRI NTEVMEVENV EDGTADYHSN GYT VTNGWK IHNTAKNKWF VCMAKTAEEK QKWLDAIIRE REQRESLKLG MERDAYVMIA EKGEKLYHMM MNKKVNLIKD RRRK LSTVP KCFLGNEFVA WLLEIGEISK TEEGVNLGQA LLENGIIHHV SDKHQFKNEQ VMYRFRYDDG TYKARSELED IMSKG VRLY CRLHSLYTPV IKDRDYHLKT YKSVLPGSKL VDWLLAQGDC QTREEAVALG VGLCNNGFMH HVLEKSEFRD ESQYFR FHA DEEMEGTSSK NKQLRNDFKL VENILAKRLL ILPQEEDYGF DIEEKNKAVV VKSVQRGSLA EVAGLQVGRK IYSINED LV FLRPFSEVES ILNQSFCSRR PLRLLVATKA KEIIKIPDQP DTLCFQIRGA APPYVYAVGR GSEAMAAGLC AGQCILKV N GSNVMNDGAP EVLEHFQAFR SRREEALGLY QWIYHTHEDA QEARASQEAS TEDPSGEQAQ EEDQADSAFP LLSLGPRLS LCEDSPMVTL TVDNVHLEHG VVYEYVSTAG VRCHVLEKIV EPRGCFGLTA KILEAFAAND SVFVENCRRL MALSSAIVTM PHFEFRNIC DTKLESIGQR IACYQEFAAQ LKSRVSPPFK QAPLEPHPLC GLDFCPTNCH INLMEVSYPK TTPSVGRSFS I RFGRKPSL IGLDPEQGHL NPMSYTQHCI TTMAAPSWKC LPAAEGDPQG QGLHDGSFGP ASGTLGQEDR GLSFLLKQED RE IQDAYLQ LFTKLDVALK EMKQYVTQIN RLLSTITEPT SGGSCDASLA EEASSLPLVS EESEMDRSDH GGIKKVCFKV AEE DQEDSG HDTMSYRDSY SECNSNRDSV LSYTSVRSNS SYLGSDEMGS GDELPCDMRI PSDKQDKLHG CLEHLFNQVD SINA LLKGP VMSRAFEETK HFPMNHSLQE FKQKEECTIR GRSLIQISIQ EDPWNLPNSI KTLVDNIQRY VEDGKNQLLL ALLKC TDTE LQLRRDAIFC QALVAAVCTF SEQLLAALGY RYNNNGEYEE SSRDASRKWL EQVAATGVLL HCQSLLSPAT VKEERT MLE DIWVTLSELD NVTFSFKQLD ENYVANTNVF YHIEGSRQAL KVIFYLDSYH FSKLPSRLEG GASLRLHTAL FTKVLEN VE GLPSPGSQAA EDLQQDINAQ SLEKVQQYYR KLRAFYLERS NLPTDASTTA VKIDQLIRPI NALDELCRLM KSFVHPKP G AAGSVGAGLI PISSELCYRL GACQMVMCGT GMQRSTLSVS LEQAAILARS HGLLPKCIMQ ATDIMRKQGP RVEILAKNL RVKDQMPQGA PRLYRLCQPP VDGDL

UniProtKB: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein

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分子 #2: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: 4IP
分子量理論値: 500.075 Da
Chemical component information

ChemComp-4IP:
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.56 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
100.0 mMsodium chlorideNaCl
2.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2426612
詳細: 806,067 particles untilted and 1,620,545 particles tilted
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 187734
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6pcv

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6vsk

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5d3x

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5fi1

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7rx9

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8tua:
Full-length P-Rex1 in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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