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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28932 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of F-actin in the ADP state | ||||||||||||
マップデータ | Sharpened map of the actin filament determined by helical reconstruction. | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | Actin cytoskeleton / filament / F-actin / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / rabbit (ウサギ) | ||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.26 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Carman PJ / Barrie KR / Dominguez R | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2023 タイトル: Structures of the free and capped ends of the actin filament. 著者: Peter J Carman / Kyle R Barrie / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez / 要旨: The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and ...The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and tropomodulin at the pointed end. We describe cryo-electron microscopy structures of the free and capped ends of F-actin. Terminal subunits at the free barbed end adopt a "flat" F-actin conformation. CapZ binds with minor changes to the barbed end but with major changes to itself. By contrast, subunits at the free pointed end adopt a "twisted" monomeric actin (G-actin) conformation. Tropomodulin binding forces the second subunit into an F-actin conformation. The structures reveal how the ends differ from the middle in F-actin and how these differences control subunit addition, dissociation, capping, and interactions with end-binding proteins. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28932.map.gz | 56.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28932-v30.xml emd-28932.xml | 20.4 KB 20.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_28932_fsc.xml | 8.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_28932.png | 975.8 KB | ||
その他 | emd_28932_additional_1.map.gz emd_28932_half_map_1.map.gz emd_28932_half_map_2.map.gz | 32.3 MB 59.3 MB 59.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28932 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28932 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28932_validation.pdf.gz | 733.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28932_full_validation.pdf.gz | 733.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28932_validation.xml.gz | 15.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28932_validation.cif.gz | 20.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28932 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28932 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map of the actin filament determined by helical reconstruction. | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened map of the actin filament determined by...
ファイル | emd_28932_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map of the actin filament determined by helical reconstruction. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map A of the actin filament determined by...
ファイル | emd_28932_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map A of the actin filament determined by helical reconstruction. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map B of the actin filament determined by...
ファイル | emd_28932_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map B of the actin filament determined by helical reconstruction. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : F-actin in the ADP state
全体 | 名称: F-actin in the ADP state |
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要素 |
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-超分子 #1: F-actin in the ADP state
超分子 | 名称: F-actin in the ADP state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: rabbit (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 42.109973 KDa |
配列 | 文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.05 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force 0 Blot time 2.5 s. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 18611 / 平均電子線量: 44.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT 当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient |
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得られたモデル | PDB-8f8p: |