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- EMDB-23807: Structure of yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinate... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23807
タイトルStructure of yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron
マップデータ
試料
  • 複合体: yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Monoubiquitinated N-degron
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: 2-(ethylamino)ethane-1-thiol
キーワードUbiquitin E3 ligase / ubiquitination / Ubr1 / Ubc2 / Degron / N-end rule / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


MUB1-RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / Rad6-Rad18 complex / regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / sno(s)RNA transcription / HULC complex / error-free postreplication DNA repair / proteasome regulatory particle binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway ...MUB1-RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / Rad6-Rad18 complex / regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / sno(s)RNA transcription / HULC complex / error-free postreplication DNA repair / proteasome regulatory particle binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / meiotic DNA double-strand break formation / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / telomere maintenance via recombination / proteasome regulatory particle, base subcomplex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / DNA duplex unwinding / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / sporulation resulting in formation of a cellular spore / error-free translesion synthesis / proteasome binding / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / subtelomeric heterochromatin formation / cellular response to unfolded protein / error-prone translesion synthesis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / ERAD pathway / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / VLDLR internalisation and degradation / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2 / Polyubiquitin-B / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Pan M / Zheng Q
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structural insights into Ubr1-mediated N-degron polyubiquitination.
著者: Man Pan / Qingyun Zheng / Tian Wang / Lujun Liang / Junxiong Mao / Chong Zuo / Ruichao Ding / Huasong Ai / Yuan Xie / Dong Si / Yuanyuan Yu / Lei Liu / Minglei Zhao /
要旨: The N-degron pathway targets proteins that bear a destabilizing residue at the N terminus for proteasome-dependent degradation. In yeast, Ubr1-a single-subunit E3 ligase-is responsible for the Arg/N- ...The N-degron pathway targets proteins that bear a destabilizing residue at the N terminus for proteasome-dependent degradation. In yeast, Ubr1-a single-subunit E3 ligase-is responsible for the Arg/N-degron pathway. How Ubr1 mediates the initiation of ubiquitination and the elongation of the ubiquitin chain in a linkage-specific manner through a single E2 ubiquitin-conjugating enzyme (Ubc2) remains unknown. Here we developed chemical strategies to mimic the reaction intermediates of the first and second ubiquitin transfer steps, and determined the cryo-electron microscopy structures of Ubr1 in complex with Ubc2, ubiquitin and two N-degron peptides, representing the initiation and elongation steps of ubiquitination. Key structural elements, including a Ubc2-binding region and an acceptor ubiquitin-binding loop on Ubr1, were identified and characterized. These structures provide mechanistic insights into the initiation and elongation of ubiquitination catalysed by Ubr1.
履歴
登録2021年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月24日-
マップ公開2021年11月24日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mey
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23807.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23807.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 272.128 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 272.128 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 272.128 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.063 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.02186463 - 0.061399642
平均 (標準偏差)0.00010982538 (±0.0025003692)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 272.128 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0631.0631.063
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z272.128272.128272.128
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ260260260
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0220.0610.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23807_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_23807_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_23807_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_23807_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron

全体名称: yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron
要素
  • 複合体: yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Monoubiquitinated N-degron
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: 2-(ethylamino)ethane-1-thiol

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超分子 #1: yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron

超分子名称: yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 225.10275 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
配列文字列: MSVADDDLGS LQGHIRRTLR SIHNLPYFRY TRGPTERADM SRALKEFIYR YLYFVISNSG ENLPTLFNAH PKQKLSNPEL TVFPDSLED AVDIDKITSQ QTIPFYKIDE SRIGDVHKHT GRNCGRKFKI GEPLYRCHEC GCDDTCVLCI HCFNPKDHVN H HVCTDICT ...文字列:
MSVADDDLGS LQGHIRRTLR SIHNLPYFRY TRGPTERADM SRALKEFIYR YLYFVISNSG ENLPTLFNAH PKQKLSNPEL TVFPDSLED AVDIDKITSQ QTIPFYKIDE SRIGDVHKHT GRNCGRKFKI GEPLYRCHEC GCDDTCVLCI HCFNPKDHVN H HVCTDICT EFTSGICDCG DEEAWNSPLH CKAEEQENDI SEDPATNADI KEEDVWNDSV NIALVELVLA EVFDYFIDVF NQ NIEPLPT IQKDITIKLR EMTQQGKMYE RAQFLNDLKY ENDYMFDGTT TAKTSPSNSP EASPSLAKID PENYTVIIYN DEY HNYSQA TTALRQGVPD NVHIDLLTSR IDGEGRAMLK CSQDLSSVLG GFFAVQTNGL SATLTSWSEY LHQETCKYII LWIT HCLNI PNSSFQTTFR NMMGKTLCSE YLNATECRDM TPVVEKYFSN KFDKNDPYRY IDLSILADGN QIPLGHHKIL PESST HSLS PLINDVETPT SRTYSNTRLQ HILYFDNRYW KRLRKDIQNV IIPTLASSNL YKPIFCQQVV EIFNHITRSV AYMDRE PQL TAIRECVVQL FTCPTNAKNI FENQSFLDIV WSIIDIFKEF CKVEGGVLIW QRVQKSNLTK SYSISFKQGL YTVETLL SK VHDPNIPLRP KEIISLLTLC KLFNGAWKIK RKEGEHVLHE DQNFISYLEY TTSIYSIIQT AEKVSEKSKD SIDSKLFL N AIRIISSFLG NRSLTYKLIY DSHEVIKFSV SHERVAFMNP LQTMLSFLIE KVSLKDAYEA LEDCSDFLKI SDFSLRSVV LCSQIDVGFW VRNGMSVLHQ ASYYKNNPEL GSYSRDIHLN QLAILWERDD IPRIIYNILD RWELLDWFTG EVDYQHTVYE DKISFIIQQ FIAFIYQILT ERQYFKTFSS LKDRRMDQIK NSIIYNLYMK PLSYSKLLRS VPDYLTEDTT EFDEALEEVS V FVEPKGLA DNGVFKLKAS LYAKVDPLKL LNLENEFESS ATIIKSHLAK DKDEIAKVVL IPQVSIKQLD KDALNLGAFT RN TVFAKVV YKLLQVCLDM EDSTFLNELL HLVHGIFRDD ELINGKDSIP EAYLSKPICN LLLSIANAKS DVFSESIVRK ADY LLEKMI MKKPNELFES LIASFGNQYV NDYKDKKLRQ GVNLQETEKE RKRRLAKKHQ ARLLAKFNNQ QTKFMKEHES EFDE QDNDV DMVGEKVYES EDFTCALCQD SSSTDFFVIP AYHDHSPIFR PGNIFNPNEF MPMWDGFYND DEKQAYIDDD VLEAL KENG SCGSRKVFVS CNHHIHHNCF KRYVQKKRFS SNAFICPLCQ TFSNCTLPLC QTSKANTGLS LDMFLESELS LDTLSR LFK PFTEENYRTI NSIFSLMISQ CQGFDKAVRK RANFSHKDVS LILSVHWANT ISMLEIASRL EKPYSISFFR SREQKYK TL KNILVCIMLF TFVIGKPSME FEPYPQQPDT VWNQNQLFQY IVRSALFSPV SLRQTVTEAL TTFSRQFLRD FLQGLSDA E QVTKLYAKAS KIGDVLKVSE QMLFALRTIS DVRMEGLDSE SIIYDLAYTF LLKSLLPTIR RCLVFIKVLH ELVKDSENE TLVINGHEVE EELEFEDTAE FVNKALKMIT EKESLVDLLT TQESIVSHPY LENIPYEYCG IIKLIDLSKY LNTYVTQSKE IKLREERSQ HMKNADNRLD FKICLTCGVK VHLRADRHEM TKHLNKNCFK PFGAFLMPNS SEVCLHLTQP PSNIFISAPY L NSHGEVGR NAMRRGDLTT LNLKRYEHLN RLWINNEIPG YISRVMGDEF RVTILSNGFL FAFNREPRPR RIPPTDEDDE DM EEGEDGF FTEGNDEMDV DDETGQAANL FGVGAEGIAG GGVRDFFQFF ENFRNTLQPQ GNGDDDAPQN PPPILQFLGP QFD GATIIR NTNPRNLDED DSDDNDDSDE REIW

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1

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分子 #2: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.493741 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGCQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRG

UniProtKB: Polyubiquitin-B

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分子 #3: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 19.725662 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSTPARRRLM RDFKRMKEDA PPGVSASPLP DNVMVWNAMI IGPADTPYED GTFRLLLEFD EEYPNKPPHV KFLSEMFHPN VYANGEICL DILQNRWTPT YDVASILTSI QSLFNDPNPA SPANVEAATL FKDHKSQYVK RVKETVEKSW EDDMDDMDDD D DDDDDDDD DEAD

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2

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分子 #4: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.519778 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRG

UniProtKB: Polyubiquitin-B

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分子 #5: Monoubiquitinated N-degron

分子名称: Monoubiquitinated N-degron / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 4.571223 KDa
配列文字列:
RHGSGSGAWL LPVSLVKRKT TLAPNTQTAS PPSYRALADS LMQ

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 7 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #7: 2-(ethylamino)ethane-1-thiol

分子名称: 2-(ethylamino)ethane-1-thiol / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: Z3V
分子量理論値: 105.202 Da
Chemical component information

ChemComp-Z3V:
2-(ethylamino)ethane-1-thiol

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: SGD method in RELION 3.1
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 65088
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7mey:
Structure of yeast Ubr1 in complex with Ubc2 and monoubiquitinated N-degron

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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