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- EMDB-20843: Alpha-E-catenin ABD-F-actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20843
タイトルAlpha-E-catenin ABD-F-actin complex
マップデータ
試料
  • 複合体: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Catenin alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / flotillin complex / negative regulation of cell motility / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / Adherens junctions interactions / catenin complex / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / Myogenesis / odontogenesis of dentin-containing tooth / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / intercalated disc / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / RHO GTPases activate IQGAPs / skeletal muscle fiber development / stress fiber / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / actin filament / adherens junction / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein localization / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / response to estrogen / male gonad development / cell-cell junction / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell junction / hydrolase activity / cell adhesion / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Chicken (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Mei L / Alushin GM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)5DP5OD017885 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Molecular mechanism for direct actin force-sensing by α-catenin.
著者: Lin Mei / Santiago Espinosa de Los Reyes / Matthew J Reynolds / Rachel Leicher / Shixin Liu / Gregory M Alushin /
要旨: The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear ...The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear how interactions between actin filaments (F-actin) and associated proteins are mechanically regulated. Here we employ both optical trapping and biochemical reconstitution with myosin motor proteins to show single piconewton forces applied solely to F-actin enhance binding by the human version of the essential cell-cell adhesion protein αE-catenin but not its homolog vinculin. Cryo-electron microscopy structures of both proteins bound to F-actin reveal unique rearrangements that facilitate their flexible C-termini refolding to engage distinct interfaces. Truncating α-catenin's C-terminus eliminates force-activated F-actin binding, and addition of this motif to vinculin confers force-activated binding, demonstrating that α-catenin's C-terminus is a modular detector of F-actin tension. Our studies establish that piconewton force on F-actin can enhance partner binding, which we propose mechanically regulates cellular adhesion through α-catenin.
履歴
登録2019年10月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月30日-
マップ公開2020年9月30日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6upv
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20843.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.10648739 - 0.22557251
平均 (標準偏差)0.003192276 (±0.017626036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin205156212
サイズ96184100
Spacing10096184
セルA: 103.0 Å / B: 98.88 Å / C: 189.51999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z10096184
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z103.00098.880189.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ212205156
NX/NY/NZ10096184
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS156205212
NC/NR/NS18496100
D min/max/mean-0.1060.2260.003

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20843_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: B-factor sharpened, local resolution-filtered map

ファイルemd_20843_additional_1.map
注釈B-factor sharpened, local resolution-filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: unfiltered, unsharpened map

ファイルemd_20843_additional_2.map
注釈unfiltered, unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_20843_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_20843_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : alpha-E-catenin ABD-F-actin complex

全体名称: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex
要素
  • 複合体: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Catenin alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex

超分子名称: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Actin binding domain (residues 664-906) of alpha-E-catenin bound to F-actin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.5 kDa/nm

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分子 #1: Catenin alpha-1

分子名称: Catenin alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.206352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTAVHAGNIN FKWDPKSLEI RTLAVERLLE PLVTQVTTLV NTNSKGPSNK KRGRSKKAHV LAASVEQATE NFLEKGDKIA KESQFLKEE LVAAVEDVRK QGDLMKAAAG EFADDPCSSV KRGNMVRAAR ALLSAVTRLL ILADMADVYK LLVQLKVVED G ILKLRNAG ...文字列:
MTAVHAGNIN FKWDPKSLEI RTLAVERLLE PLVTQVTTLV NTNSKGPSNK KRGRSKKAHV LAASVEQATE NFLEKGDKIA KESQFLKEE LVAAVEDVRK QGDLMKAAAG EFADDPCSSV KRGNMVRAAR ALLSAVTRLL ILADMADVYK LLVQLKVVED G ILKLRNAG NEQDLGIQYK ALKPEVDKLN IMAAKRQQEL KDVGHRDQMA AARGILQKNV PILYTASQAC LQHPDVAAYK AN RDLIYKQ LQQAVTGISN AAQATASDDA SQHQGGGGGE LAYALNNFDK QIIVDPLSFS EERFRPSLEE RLESIISGAA LMA DSSCTR DDRRERIVAE CNAVRQALQD LLSEYMGNAG RKERSDALNS AIDKMTKKTR DLRRQLRKAV MDHVSDSFLE TNVP LLVLI EAAKNGNEKE VKEYAQVFRE HANKLIEVAN LACSISNNEE GVKLVRMSAS QLEALCPQVI NAALALAAKP QSKLA QENM DLFKEQWEKQ VRVLTDAVDD ITSIDDFLAV SENHILEDVN KCVIALQEKD VDGLDRTAGA IRGRAARVIH VVTSEM DNY EPGVYTEKVL EATKLLSNTV MPRFTEQVEA AVEALSSDPA QPMDENEFID ASRLVYDGIR DIRKAVLMIR TPEELDD SD FETEDFDVRS RTSVQTEDDQ LIAGQSARAI MAQLPQEQKA KIAEQVASFQ EEKSKLDAEV SKWDDSGNDI IVLAKQMC M IMMEMTDFTR GKGPLKNTSD VISAAKKIAE AGSRMDKLGR TIADHCPDSA CKQDLLAYLQ RIALYCHQLN ICSKVKAEV QNLGGELVVS GVDSAMSLIQ AAKNLMNAVV QTVKASYVAS TKYQKSQGMA SLNLPAVSWK MKAPEKKPLV KREKQDETQT KIKRASQKK HVNPVQALSE FKAMDSI

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chicken (ニワトリ)
分子量理論値: 41.875633 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.03 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.88 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: Relion 3.0 / 使用した粒子像数: 414486
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.0)
Segment selection選択した数: 540533 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: helical auto-picking
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7115

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3j8a

chain_id: A

4igg

chain_id: B, residue_range: 664-906
得られたモデル

PDB-6upv:
Alpha-E-catenin ABD-F-actin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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