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- EMDB-18248: Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18248
タイトルTrimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator
    • タンパク質・ペプチド: Helix-turn-helix XRE family protein
  • リガンド: water
キーワードTranscriptional regulator / Stl / Staphylococcus aureus Pathogenicity Island / SaPI / SaPI2 / Phage-inducible chromosomal island / PICI / PICIs / transcriptional repressor / transcription regulator / repressor / DNA-binding / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性Cro/C1-type HTH DNA-binding domain / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / DNA binding / Helix-turn-helix XRE family protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Qiao C / Debiasi-Anders G / Mir-Sanchis I
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Phage parasites targeting phage homologous recombinases provide antiviral immunity.
著者: Gianluca Debiasi-Anders / Cuncun Qiao / Amrita Salim / Na Li / Ignacio Mir-Sanchis /
要旨: Bacteria often carry multiple genes encoding anti-phage defense systems, clustered in defense islands and phage satellites. Various unrelated anti-phage defense systems target phage-encoded ...Bacteria often carry multiple genes encoding anti-phage defense systems, clustered in defense islands and phage satellites. Various unrelated anti-phage defense systems target phage-encoded homologous recombinases (HRs) through unclear mechanisms. Here, we show that the phage satellite SaPI2, which does not encode orthodox anti-phage defense systems, provides antiviral immunity mediated by Stl2, the SaPI2-encoded transcriptional repressor. Stl2 targets and inhibits phage-encoded HRs, including Sak and Sak4, two HRs from the Rad52-like and Rad51-like superfamilies. Remarkably, apo Stl2 forms a collar of dimers oligomerizing as closed rings and as filaments, mimicking the quaternary structure of its targets. Stl2 decorates both Sak rings and Sak4 filaments. The oligomerization of Stl2 as a collar of dimers is necessary for its inhibitory activity both in vitro and in vivo. Our results shed light on the mechanisms underlying antiviral immunity against phages carrying divergent HRs.
履歴
登録2023年8月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18248.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18248.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.75 Å/pix.
x 300 pix.
= 223.8 Å		0.75 Å/pix.
x 300 pix.
= 223.8 Å		0.75 Å/pix.
x 300 pix.
= 223.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.746 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0804
最小 - 最大-0.6244903 - 0.9734593
平均 (標準偏差)0.0019766453 (±0.028001335)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 223.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18248_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18248_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18248_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator

全体名称: Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator
    • タンパク質・ペプチド: Helix-turn-helix XRE family protein
  • リガンド: water

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超分子 #1: Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator

超分子名称: Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 株: RN3984
分子量理論値: 600 KDa

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分子 #1: Helix-turn-helix XRE family protein

分子名称: Helix-turn-helix XRE family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 27.189562 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MIRNRLSELL SERGLKISRV AKDVKIARSS LTSMAQNDSE MIRYDAIDKL CSYLHISPSE FFEHNPINFD FTFDEEPNYK INDVFEGFE VTANITHAFS IENFDFEILV DVELDNRQKL NFDLDVSYKE TEKITNSQHR FIFTIKNEDE NIGLKKYVDS L SAGLKNLL ...文字列:
MIRNRLSELL SERGLKISRV AKDVKIARSS LTSMAQNDSE MIRYDAIDKL CSYLHISPSE FFEHNPINFD FTFDEEPNYK INDVFEGFE VTANITHAFS IENFDFEILV DVELDNRQKL NFDLDVSYKE TEKITNSQHR FIFTIKNEDE NIGLKKYVDS L SAGLKNLL FKKINQKLSG YVSEIIVKNI DDIEELFPNK GEKSTTLHKE ILQTDSRLSS DIFKEYLEHH HHHH

UniProtKB: Helix-turn-helix XRE family protein

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 60 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris
200.0 mMNaCl
0.5 mMEDTA
3.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2000 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 気圧: 37.0 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 53 / 実像数: 6233 / 平均露光時間: 3.02 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 190000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2337415
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold structure
最終 再構成使用したクラス数: 4 / アルゴリズム: ALGEBRAIC (ARTS) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1) / 使用した粒子像数: 594605
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

xq92


Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8q86:
Trimer of the dimeric SaPI2 Stl transcriptional regulator

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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