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- EMDB-13880: Structure of the GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13880
タイトルStructure of the GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist
マップデータ
試料
  • 複合体: GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist
    • タンパク質・ペプチド: Pheromone alpha factor receptor
    • タンパク質・ペプチド: HIS-ALA-LEU-GLN-LEU-LYS-PRO-GLY-GLN-PRO-NLE-TYR
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: water水
機能・相同性mating-type factor pheromone receptor activity / GPCR fungal pheromone mating factor, STE2 / Pheromone alpha factor receptor, double transmembrane domain superfamily / Fungal pheromone mating factor STE2 GPCR / response to pheromone / 生体膜 / Pheromone alpha factor receptor
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Velazhahan V / Tate CG
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MRC U105197215 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure of the class D GPCR Ste2 dimer coupled to two G proteins.
著者: Vaithish Velazhahan / Ning Ma / Gáspár Pándy-Szekeres / Albert J Kooistra / Yang Lee / David E Gloriam / Nagarajan Vaidehi / Christopher G Tate /
要旨: G-protein-coupled receptors (GPCRs) are divided phylogenetically into six classes, denoted A to F. More than 370 structures of vertebrate GPCRs (belonging to classes A, B, C and F) have been ...G-protein-coupled receptors (GPCRs) are divided phylogenetically into six classes, denoted A to F. More than 370 structures of vertebrate GPCRs (belonging to classes A, B, C and F) have been determined, leading to a substantial understanding of their function. By contrast, there are no structures of class D GPCRs, which are found exclusively in fungi where they regulate survival and reproduction. Here we determine the structure of a class D GPCR, the Saccharomyces cerevisiae pheromone receptor Ste2, in an active state coupled to the heterotrimeric G protein Gpa1-Ste4-Ste18. Ste2 was purified as a homodimer coupled to two G proteins. The dimer interface of Ste2 is formed by the N terminus, the transmembrane helices H1, H2 and H7, and the first extracellular loop ECL1. We establish a class D1 generic residue numbering system (CD1) to enable comparisons with orthologues and with other GPCR classes. The structure of Ste2 bears similarities in overall topology to class A GPCRs, but the transmembrane helix H4 is shifted by more than 20 Å and the G-protein-binding site is a shallow groove rather than a cleft. The structure provides a template for the design of novel drugs to target fungal GPCRs, which could be used to treat numerous intractable fungal diseases.
履歴
登録2021年11月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月16日-
マップ公開2022年3月16日-
更新2022年4月6日-
現状2022年4月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7qa8
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13880.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13880.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 56.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 246 pix.
= 211.56 Å		0.86 Å/pix.
x 246 pix.
= 211.56 Å		0.86 Å/pix.
x 246 pix.
= 211.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0233 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.143397 - 0.21315639
平均 (標準偏差)0.00018421875 (±0.004805269)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ246246246
Spacing246246246
セルA=B=C: 211.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z246246246
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.560211.560211.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS246246246
D min/max/mean-0.1430.2130.000

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13880_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13880_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist

全体名称: GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist
要素
  • 複合体: GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist
    • タンパク質・ペプチド: Pheromone alpha factor receptor
    • タンパク質・ペプチド: HIS-ALA-LEU-GLN-LEU-LYS-PRO-GLY-GLN-PRO-NLE-TYR
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: water水

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超分子 #1: GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist

超分子名称: GPCR dimer Ste2 bound to an antagonist / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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分子 #1: Pheromone alpha factor receptor

分子名称: Pheromone alpha factor receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 47.885402 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSDAAPSLSN LFYDPTYNPG QSTINYTSIY GNGSTITFDE LQGLVNSTVT QAIMFGVRCG AAALTLIVMW MTSRSRKTPI FIINQVSLF LIILHSALYF KYLLSNYSSV TYALTGFPQF ISRGDVHVYG ATNIIQVLLV ASIETSLVFQ IKVIFTGDNF K RIGLMLTS ...文字列:
MSDAAPSLSN LFYDPTYNPG QSTINYTSIY GNGSTITFDE LQGLVNSTVT QAIMFGVRCG AAALTLIVMW MTSRSRKTPI FIINQVSLF LIILHSALYF KYLLSNYSSV TYALTGFPQF ISRGDVHVYG ATNIIQVLLV ASIETSLVFQ IKVIFTGDNF K RIGLMLTS ISFTLGIATV TMYFVSAVKG MIVTYNDVSA TQDKYFNAST ILLASSINFM SFVLVVKLIL AIRSRRFLGL KQ FDSFHIL LIMSCQSLLV PSIIFILAYS LKPNQGTDVL TTVATLLAVL SLPLSSMWAT AANNASKTNT ITSDFTTSTD RFY PGTLSS FQTDSINNDA KSSLRSRLYD LYPRRKETTS DKHSERTFVS ETADDIEKNQ FYQLPTPTSS KNTRIGPFAD ASYK EGEVE PVDMYTPDTA ADEEARKFWT EDNNNL

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分子 #2: HIS-ALA-LEU-GLN-LEU-LYS-PRO-GLY-GLN-PRO-NLE-TYR

分子名称: HIS-ALA-LEU-GLN-LEU-LYS-PRO-GLY-GLN-PRO-NLE-TYR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 1.366606 KDa
配列文字列:
HALQLKPGQP (NLE)Y

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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分子 #4: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 34 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 70 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER / 水

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: An ab initio 3D model was generated using the stochastic gradient descent algorithm implemented in RELION3.1
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 136877
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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