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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1iei | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ALDOSE REDUCTASE COMPLEXED WITH THE INHIBITOR ZENARESTAT. | ||||||
要素 | ALDOSE REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / Protein-inhibitor complex / NADP | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase activity / epithelial cell maturation / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Kinoshita, T. / Miyake, H. / Fujii, T. / Takakura, S. / Goto, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002 タイトル: The structure of human recombinant aldose reductase complexed with the potent inhibitor zenarestat. 著者: Kinoshita, T. / Miyake, H. / Fujii, T. / Takakura, S. / Goto, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1iei.cif.gz | 83.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1iei.ent.gz | 61.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1iei.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1iei_validation.pdf.gz | 1011.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1iei_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1iei_validation.xml.gz | 14.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1iei_validation.cif.gz | 20 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/1iei ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/1iei | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35898.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase |
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#2: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#3: 化合物 | ChemComp-ZES / [ |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.04 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: PEG6000, sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER |
放射 | モノクロメーター: sillicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→10 Å / Num. all: 10355 / Num. obs: 9831 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 11.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / % possible all: 83.7 |
反射 | *PLUS Num. obs: 10355 / Rmerge(I) obs: 0.06 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 83.7 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Mean I/σ(I) obs: 16.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→10 Å / σ(F): 2 / σ(I): 1
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.178 / Rfactor Rfree: 0.199 / Rfactor Rwork: 0.178 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.197 / Rfactor obs: 0.197 |