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- PDB-1bt6: P11 (S100A10), LIGAND OF ANNEXIN II IN COMPLEX WITH ANNEXIN II N-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bt6
タイトルP11 (S100A10), LIGAND OF ANNEXIN II IN COMPLEX WITH ANNEXIN II N-TERMINUS
要素
  • ANNEXIN II
  • S100A10
キーワードCOMPLEX (LIGAND/ANNEXIN) / S100 FAMILY / EF-HAND PROTEIN / COMPLEX (LIGAND-ANNEXIN) / LIGAND OF ANNEXIN II / CALCIUM/PHOSPHOLIPID BINDING PROTEIN / COMPLEX (LIGAND-ANNEXIN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of cytosolic calcium levels / Dissolution of Fibrin Clot / phospholipase inhibitor activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / endocardial cell differentiation / growth plate cartilage development / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation ...voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of cytosolic calcium levels / Dissolution of Fibrin Clot / phospholipase inhibitor activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / endocardial cell differentiation / growth plate cartilage development / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / positive regulation of chondrocyte differentiation / vesicle budding from membrane / calcium-dependent phospholipid binding / plasma membrane protein complex / positive regulation of calcium ion transport / Dissolution of Fibrin Clot / virion binding / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / bone mineralization / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of exocytosis / basement membrane / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of neurogenesis / calcium ion homeostasis / cytoskeletal protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / calcium channel complex / Neutrophil degranulation / protein localization to plasma membrane / mRNA transcription by RNA polymerase II / calcium channel activity / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / extracellular matrix / vesicle / transmembrane transporter binding / cell adhesion / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A10 / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Protein S100-A10 / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Protein S100-A10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Rety, S. / Sopkova, J. / Renouard, M. / Osterloh, D. / Gerke, V. / Russo-Marie, F. / Lewit-Bentley, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of a complex of p11 with the annexin II N-terminal peptide.
著者: Rety, S. / Sopkova, J. / Renouard, M. / Osterloh, D. / Gerke, V. / Tabaries, S. / Russo-Marie, F. / Lewit-Bentley, A.
履歴
登録1998年9月2日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S100A10
B: S100A10
C: ANNEXIN II
D: ANNEXIN II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1454
ポリマ－25,1454
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area10320 Å2
手法PISA
2
A: S100A10
B: S100A10
C: ANNEXIN II
D: ANNEXIN II

A: S100A10
B: S100A10
C: ANNEXIN II
D: ANNEXIN II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2918
ポリマ－50,2918
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_756-x+2,y,-z+11
Buried area13470 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area19440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.600, 56.400, 64.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.457998, -0.053155, -0.887363), (-0.024374, -0.997085, 0.072307), (-0.888619, 0.054745, 0.455367)133.80363, 54.89459, 78.87959
2given(-0.506522, 0.042448, -0.861181), (-0.119007, -0.99267, 0.021068), (-0.853975, 0.113158, 0.507861)133.22804, 64.91576, 72.08719

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要素

#1: タンパク質 S100A10 / P11 / CALPACTIN LIGHT CHAIN


分子量: 11088.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET23A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P60903
#2: タンパク質・ペプチド ANNEXIN II


分子量: 1483.706 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-TERMINAL / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P17785
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein11
250 mMTris-HCl11
31 mMdithiothreitol11
410 %PEG400012
510 %2-propanol12
6100 mMTris-HCl12

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月25日 / 詳細: FOCUSSING MONOCHROMATOR AND MONOLAYER
放射モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→62 Å / Num. obs: 9774 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.25 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / Rsym value: 0.61
反射
*PLUS
Num. measured all: 29481
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.61

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A4P

1a4p


解像度: 2.4→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 942 10 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.233 8511 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 200.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1644 0 0 22 1666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0790.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9762
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.1763
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.263
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.6354
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2260.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2430.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.3520.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.72
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor24.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor2620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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