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- PDB-1b57: CLASS II FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE IN COMPLEX WITH PHOSP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b57
タイトルCLASS II FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE IN COMPLEX WITH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMATE
要素PROTEIN (FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE II)
キーワードLYASE / ALDEHYDE / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / glycolytic process / gluconeogenesis / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase, class II, yeast/E. coli subtype / Fructose-bisphosphate aldolase class-II signature 1. / Fructose-bisphosphate aldolase class-II signature 2. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-II / Fructose-bisphosphate aldolase class-II / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID / Fructose-bisphosphate aldolase class 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hall, D.R. / Hunter, W.N.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of Escherichia coli class II fructose-1, 6-bisphosphate aldolase in complex with phosphoglycolohydroxamate reveals details of mechanism and specificity.
著者: Hall, D.R. / Leonard, G.A. / Reed, C.D. / Watt, C.I. / Berry, A. / Hunter, W.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Conserved Residues in the Mechanism of the E. Coli Class II Fbp-Aldolase
著者: Plater, A.R. / Zgiby, S.M. / Thomson, G.J. / Qamar, S. / Wharton, C.W. / Berry, A.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The Crystal Structure of a Class II Fructose-1,6-Bisphosphate Aldolase Shows a Novel Binuclear Metal-Binding Active Site Embedded in a Familiar Fold
著者: Cooper, S.J. / Leonard, G.A. / Mcsweeney, S.M. / Thompson, A.W. / Naismith, J.H. / Qamar, S. / Plater, A. / Berry, A. / Hunter, W.N.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Novel Active Site in Escherichia Coli Fructose 1,6-Bisphosphate Aldolase
著者: Blom, N.S. / Tetreault, S. / Coulombe, R. / Sygusch, J.
履歴
登録1999年1月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE II)
B: PROTEIN (FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,00114
ポリマ－78,1202
非ポリマー88112
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7220 Å2
ΔGint-321 kcal/mol
Surface area24380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.237, 78.237, 289.687
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.5922, 0.8058, -0.007754), (0.8057, -0.5922, -0.0103), (-0.01289, -0.000147, -0.9999)
ベクター: -36.93, 75.97, 241.5)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTEIN (FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE II) / E.C.4.1.2.13 LYASE


分子量: 39059.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 CS520 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AB71, fructose-bisphosphate aldolase

-
非ポリマー , 5種, 237分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-PGH / PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID


分子量: 171.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlenzyme11
250 mMTris-HCl11
310 mMPGH11

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.033
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 248236 / % possible obs: 78.5 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 24.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 31.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 55441
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 31.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZEN

1zen


解像度: 2→30 Å / SU B: 4.1394 / SU ML: 0.10901 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17929 / ESU R Free: 0.16445
詳細: INITIAL RIGID-BODY REFINEMENT USING RESTRAIN (DRIESSEN ET AL. (1989), J. APPL. CRYST. 22, PG 510-516).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2768 5 %RANDOM
Rwork0.1916 ---
obs-55441 78.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5248 0 30 225 5503
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.2993
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.1822
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.5283
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1770.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1820.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2740.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.67
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor26.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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