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- PDB-1b4o: NMR STUDY OF SSO7D MUTANT (F31A) MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b4o
タイトルNMR STUDY OF SSO7D MUTANT (F31A) MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素ENDORIBONUCLEASE P2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RNASE AND DNA-BINDING PROTEIN / THERMOSTABLE RIBONUCLEASE / SULFOLOBUS SOLFATARICUS / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA endonuclease activity / hydrolase activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA-binding 7kDa protein / 7kD DNA-binding domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein 7a
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Consonni, R. / Santomo, L. / Zetta, L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: A single-point mutation in the extreme heat- and pressure-resistant sso7d protein from sulfolobus solfataricus leads to a major rearrangement of the hydrophobic core.
著者: Consonni, R. / Santomo, L. / Fusi, P. / Tortora, P. / Zetta, L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Differential Scanning Calorimetry Study of the Thermodynamic Stability of Some Mutants of Sso7D from Sulfolobus Solfataricus
著者: Catanzano, F. / Graziano, G. / Fusi, P. / Tortora, P. / Barone, G.
#2: ジャーナル: Proteins / 年: 1997
タイトル: Extreme Heat-and Pressure-Resistant 7-kDa Protein P2 from the Archaeon Sulfolobus Solfataricus is Dramatically Destabilized by a Single-Point Amino Acid Substitution
著者: Fusi, P. / Goossens, K. / Consonni, R. / Grisa, M. / Puricelli, P. / Vecchio, G. / Vanoni, M. / Zetta, L. / Heremans, K. / Tortora, P.
履歴
登録1998年12月24日処理サイト: BNL
改定 1.02000年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_software.name / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDORIBONUCLEASE P2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9581
ポリマ－6,9581
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50LOWEST ENERGY TERM
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 ENDORIBONUCLEASE P2 / SSO7D


分子量: 6958.127 Da / 分子数: 1 / 変異: F31A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSE
参照: UniProt: P61991, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
121GE-TOCSY
131GE-NOESY
NMR実験の詳細Text: THE MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 22 SELECTED CONFORMERS

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試料調製

詳細内容: H2O
試料状態pH: 4.5 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Discover2.9DAUBER-OSGUTHORPE精密化
Discover構造決定
Felix構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY TERM / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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