[日本語] English
万見
- PDB-1am4: COMPLEX BETWEEN CDC42HS.GMPPNP AND P50 RHOGAP (H. SAPIENS) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1am4
タイトルCOMPLEX BETWEEN CDC42HS.GMPPNP AND P50 RHOGAP (H. SAPIENS)
要素
  • CDC42HS
  • P50-RHOGAP
キーワードCOMPLEX (GTPASE-ACTIVATING/GTP-BINDING) / COMPLEX (GTPASE-ACTIVATING-GTP-BINDING) / GTPASE ACTIVATION / COMPLEX (GTPASE-ACTIVATING-GTP-BINDING) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endocytic recycling / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of synapse structural plasticity ...negative regulation of endocytic recycling / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / transferrin transport / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / GTP-dependent protein binding / modulation by host of viral process / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / cardiac conduction system development / Inactivation of CDC42 and RAC1 / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / positive regulation of intracellular protein transport / neuropilin signaling pathway / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / dendritic spine morphogenesis / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / adherens junction organization / DCC mediated attractive signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / sprouting angiogenesis / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / RND2 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / endosomal transport / regulation of postsynapse organization / regulation of mitotic nuclear division / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / phagocytosis, engulfment / establishment or maintenance of cell polarity / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / Myogenesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / Rho protein signal transduction / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / RAC1 GTPase cycle / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / GTPase activator activity / small monomeric GTPase / secretory granule / positive regulation of DNA replication / filopodium / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / EGFR downregulation
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Cdc42 / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain ...: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Cdc42 / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho GTPase activation protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog / Rho GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Rittinger, K. / Walker, P. / Gamblin, S.J. / Smerdon, S.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of a small G protein in complex with the GTPase-activating protein rhoGAP.
著者: Rittinger, K. / Walker, P.A. / Eccleston, J.F. / Nurmahomed, K. / Owen, D. / Laue, E. / Gamblin, S.J. / Smerdon, S.J.
履歴
登録1997年6月22日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: P50-RHOGAP
D: CDC42HS
B: P50-RHOGAP
E: CDC42HS
C: P50-RHOGAP
F: CDC42HS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,78412
ポリマ－127,1456
非ポリマー1,6406
水5,441302
1
A: P50-RHOGAP
D: CDC42HS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9284
ポリマ－42,3822
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: P50-RHOGAP
F: CDC42HS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9284
ポリマ－42,3822
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PISA
3
B: P50-RHOGAP
E: CDC42HS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9284
ポリマ－42,3822
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.110, 78.120, 78.100
Angle α, β, γ (deg.)90.01, 90.00, 90.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-9.7E-5, 1, 0.000273), (-2.4E-5, 0.000273, -1), (-1, -9.7E-5, 2.4E-5)32.64486, 6.7725, 39.41171
2given(-0.00055, 2.1E-5, -1), (1, -6.1E-5, -0.00055), (-6.1E-5, -1, -2.1E-5)39.37717, 45.48096, 6.77439

-
要素

#1: タンパク質 P50-RHOGAP


分子量: 22741.998 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07960
#2: タンパク質 CDC42HS


分子量: 19639.521 Da / 分子数: 3 / Mutation: M501P / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HETERODIMER / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 5.9 / 詳細: pH 5.9
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %PEG40001reservoir
2100 mMsodium cacodylate1reservoir
310 mM1reservoirMgCl2
43 mMdithiothreitol1reservoir
53 mM1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→25 Å / Num. obs: 49357 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.247 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 246060
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CCP4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1RGP, 1MH1

1rgp

1mh1


解像度: 2.7→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor%反射Selection details
Rfree0.28 5 %RANDOM
Rwork0.23 --
obs-96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8907 0 0 297 9204
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: CCP4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_deg / Dev ideal: 2.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る