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- PDB-1agw: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TYROSINE KINASE DOMAIN OF FIBROBLAST GRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1agw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TYROSINE KINASE DOMAIN OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1 IN COMPLEX WITH SU4984 INHIBITOR
要素FGF RECEPTOR 1
キーワードPROTEIN KINASE / TRANSFERASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cementum mineralization / response to sodium phosphate / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / auditory receptor cell development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / chordate embryonic development / mesenchymal cell proliferation / paraxial mesoderm development / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1b ligand binding and activation / branching involved in salivary gland morphogenesis / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / cell projection assembly / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / outer ear morphogenesis / middle ear morphogenesis / skeletal system morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / ureteric bud development / midbrain development / inner ear morphogenesis / fibroblast growth factor binding / positive regulation of stem cell proliferation / Formation of paraxial mesoderm / PI-3K cascade:FGFR1 / regulation of cell differentiation / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI3K Cascade / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / calcium ion homeostasis / chondrocyte differentiation / : / SHC-mediated cascade:FGFR1 / cell maturation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR1 signaling / positive regulation of neuron differentiation / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / stem cell proliferation / Signal transduction by L1 / skeletal system development / stem cell differentiation / positive regulation of cell differentiation / sensory perception of sound / Negative regulation of FGFR1 signaling / positive regulation of MAP kinase activity / neuron migration / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / neuron projection development / MAPK cascade / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / gene expression / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cytoplasmic vesicle / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / in utero embryonic development / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SU2 / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mohammadi, M. / Schlessinger, J. / Hubbard, S.R.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Structures of the tyrosine kinase domain of fibroblast growth factor receptor in complex with inhibitors.
著者: Mohammadi, M. / McMahon, G. / Sun, L. / Tang, C. / Hirth, P. / Yeh, B.K. / Hubbard, S.R. / Schlessinger, J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Structure of the Fgf Receptor Tyrosine Kinase Domain Reveals a Novel Autoinhibitory Mechanism
著者: Mohammadi, M. / Schlessinger, J. / Hubbard, S.R.
履歴
登録1997年3月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FGF RECEPTOR 1
B: FGF RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,2884
ポリマ－70,6172
非ポリマー6712
水4,216234
1
A: FGF RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6442
ポリマ－35,3091
非ポリマー3351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FGF RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6442
ポリマ－35,3091
非ポリマー3351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)208.360, 57.080, 65.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9944, -0.09773, 0.04029), (-0.10388, 0.83277, -0.54379), (0.01959, -0.54493, -0.83826)
ベクター: 72.518, 12.243, 28.159)

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要素

#1: タンパク質 FGF RECEPTOR 1 / FGFR1K


分子量: 35308.613 Da / 分子数: 2 / 断片: TYROSINE KINASE DOMAIN / 変異: L457V, C488A, C584S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: SF9 / 細胞内の位置: CYTOPLASMIC DOMAIN / Organelle: CYTOPLASM / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11362, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-SU2 / 3-[4-(1-FORMYLPIPERAZIN-4-YL)-BENZYLIDENYL]-2-INDOLINONE / SU4984


分子量: 335.400 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 16% PEG 10000, 0.3 M (NH4)2SO4, 100 MM BIS-TRIS, PH 6.5, 5% ETHYLENE GLYCOL
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Mohammadi, M., (1996) Cell(Cambridge,Mass.), 86, 577.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120-50 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
310 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
516 %PEG100001reservoir
60.3 ammonium sulfate1reservoir
75 %ethylene glycol1reservoir
8100 mMbis-Tris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月19日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 28758 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 11.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 94093
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 % / Rmerge(I) obs: 0.322

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3.44精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.4→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.0081 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1185 4.3 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 23530 85.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.75 Å20 Å23.83 Å2
2---17.69 Å20 Å2
3---9.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4324 0 50 234 4608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.051
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.981.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.292
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAMCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOPHCSDX.MISC
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.44 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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