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- PDB-1abi: STRUCTURE OF THE HIRULOG 3-THROMBIN COMPLEX AND NATURE OF THE S' ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1abi
タイトルSTRUCTURE OF THE HIRULOG 3-THROMBIN COMPLEX AND NATURE OF THE S' SUBSITES OF SUBSTRATES AND INHIBITORS
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
  • HIRULOG 3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE(SERINE PROTEINASE) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...: / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of blood coagulation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Regulation of Complement cascade / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / lipopolysaccharide binding / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / positive regulation of insulin secretion / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endoplasmic reticulum lumen / receptor ligand activity / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Qiu, X. / Tulinsky, A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Structure of the hirulog 3-thrombin complex and nature of the S' subsites of substrates and inhibitors.
著者: Qiu, X. / Padmanabhan, K.P. / Carperos, V.E. / Tulinsky, A. / Kline, T. / Maraganore, J.M. / Fenton 2nd., J.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of the Hirugen and Hirulog 1 Complexes of Alpha-Thrombin
著者: Skrzypczak-Jankun, E. / Carperos, V. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Westbrook, M. / Maraganore, J.M.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: The Structure of a Complex of Recombinant Hirudin and Human Alpha-Thrombin
著者: Rydel, T.J. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R. / Roitsch, C. / Fenton II, J.W.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1989
タイトル: The Refined 1.9 Angstroms Crystal Structure of Human Alpha-Thrombin: Interaction with D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone and Significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp Insertion Segment
著者: Bode, W. / Mayr, I. / Baumann, U. / Huber, R. / Stone, S.R. / Hofsteenge, J.
履歴
登録1992年8月24日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
I: HIRULOG 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0313
ポリマ－36,0313
非ポリマー00
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5060 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.440, 72.100, 73.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO H 37 / 2: RESIDUE I 1 IS D-PHENYLALANINE.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-403-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド HIRULOG 3


分子量: 2154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P28504
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN INDICATOR *I* IS USED FOR HIRULOG 3.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細CAUTION SHOULD BE TAKEN IF SOLVENT MOLECULES WITH OCCUPANCY LESS THAN 0.5 ARE USED IN ANY ...CAUTION SHOULD BE TAKEN IF SOLVENT MOLECULES WITH OCCUPANCY LESS THAN 0.5 ARE USED IN ANY STRUCTURAL OR BIOLOGICAL DISCUSSIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化
*PLUS
温度: 8 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.075 Msodium phosphate1drop
312 %PEG1drop
20.19 M1dropNaCl
50.1 Msodium phosphate1reservoir
41 mM1dropNaN3
624 %PEG1reservoir
71 mM1reservoirNaN3
82.5 mg/mLprotein complex1drop
91

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.5 Å / Num. obs: 12167 / % possible obs: 77 % / Num. measured all: 59257 / Rmerge(I) obs: 2 / Rmerge F obs: 0.045

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→7 Å / Rfactor obs: 0.132
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2457 0 0 246 2703
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.8
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 7 Å / Rfactor obs: 0.132 / Num. reflection obs: 11408
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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