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万見
- EMDB-9884: Structure of human soluble guanylate cyclase in the heme oxidised... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9884
タイトルStructure of human soluble guanylate cyclase in the heme oxidised state
マップデータ
試料
  • 複合体: human soluble guanylate cyclase
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
キーワードsoluble guanylate cyclase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / cytidylate cyclase activity / trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / guanylate cyclase complex, soluble / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / presynaptic active zone cytoplasmic component / response to oxygen levels / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase ...retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / cytidylate cyclase activity / trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / guanylate cyclase complex, soluble / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / presynaptic active zone cytoplasmic component / response to oxygen levels / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / relaxation of vascular associated smooth muscle / adenylate cyclase activity / blood circulation / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / cGMP-mediated signaling / cellular response to nitric oxide / Smooth Muscle Contraction / nitric oxide mediated signal transduction / GABA-ergic synapse / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Hsp90 protein binding / regulation of blood pressure / signaling receptor activity / glutamatergic synapse / heme binding / protein-containing complex binding / GTP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Haem NO binding associated / Haem NO binding associated domain superfamily / Heme NO binding associated / Heme NO-binding / H-NOX domain superfamily / Haem-NO-binding / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain ...Haem NO binding associated / Haem NO binding associated domain superfamily / Heme NO binding associated / Heme NO-binding / H-NOX domain superfamily / Haem-NO-binding / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1 / Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Chen L / Kang Y
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0502004 中国
National Natural Science Foundation of China31622021 中国
National Natural Science Foundation of China31821091 中国
National Natural Science Foundation of China31870833 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the mechanism of human soluble guanylate cyclase.
著者: Yunlu Kang / Rui Liu / Jing-Xiang Wu / Lei Chen /
要旨: Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary sensor of nitric oxide. It has a central role in nitric oxide signalling and has been implicated in many essential physiological processes and disease ...Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary sensor of nitric oxide. It has a central role in nitric oxide signalling and has been implicated in many essential physiological processes and disease conditions. The binding of nitric oxide boosts the enzymatic activity of sGC. However, the mechanism by which nitric oxide activates the enzyme is unclear. Here we report the cryo-electron microscopy structures of the human sGCα1β1 heterodimer in different functional states. These structures revealed that the transducer module bridges the nitric oxide sensor module and the catalytic module. Binding of nitric oxide to the β1 haem-nitric oxide and oxygen binding (H-NOX) domain triggers the structural rearrangement of the sensor module and a conformational switch of the transducer module from bending to straightening. The resulting movement of the N termini of the catalytic domains drives structural changes within the catalytic module, which in turn boost the enzymatic activity of sGC.
履歴
登録2019年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月28日-
マップ公開2019年8月28日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jt1
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9884.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9884.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 240 pix.
= 250.8 Å		1.05 Å/pix.
x 240 pix.
= 250.8 Å		1.05 Å/pix.
x 240 pix.
= 250.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.045 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.097134635 - 0.198708
平均 (標準偏差)0.00028039352 (±0.0036293264)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 250.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0451.0451.045
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z250.800250.800250.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ132132232
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0970.1990.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human soluble guanylate cyclase

全体名称: human soluble guanylate cyclase
要素
  • 複合体: human soluble guanylate cyclase
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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超分子 #1: human soluble guanylate cyclase

超分子名称: human soluble guanylate cyclase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1

分子名称: Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: GenBank: AAH28384.1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: guanylate cyclase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.566484 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MFCTKLKDLK ITGECPFSLL APGQVPNESS EEAAGSSESC KATMPICQDI PEKNIQESLP QRKTSRSRVY LHTLAESICK LIFPEFERL NVALQRTLAK HKIKESRKSL EREDFEKTIA EQAVAAGVPV EVIKESLGEE VFKICYEEDE NILGVVGGTL K DFLNSFST ...文字列:
MFCTKLKDLK ITGECPFSLL APGQVPNESS EEAAGSSESC KATMPICQDI PEKNIQESLP QRKTSRSRVY LHTLAESICK LIFPEFERL NVALQRTLAK HKIKESRKSL EREDFEKTIA EQAVAAGVPV EVIKESLGEE VFKICYEEDE NILGVVGGTL K DFLNSFST LLKQSSHCQE AGKRGRLEDA SILCLDKEDD FLHVYYFFPK RTTSLILPGI IKAAAHVLYE TEVEVSLMPP CF HNDCSEF VNQPYLLYSV HMKSTKPSLS PSKPQSSLVI PTSLFCKTFP FHFMFDKDMT ILQFGNGIRR LMNRRDFQGK PNF EEYFEI LTPKINQTFS GIMTMLNMQF VVRVRRWDNS VKKSSRVMDL KGQMIYIVES SAILFLGSPC VDRLEDFTGR GLYL SDIPI HNALRDVVLI GEQARAQDGL KKRLGKLKAT LEQAHQALEE EKKKTVDLLC SIFPCEVAQQ LWQGQVVQAK KFSNV TMLF SDIVGFTAIC SQCSPLQVIT MLNALYTRFD QQCGELDVYK VETIGDAYCV AGGLHKESDT HAVQIALMAV KMMELS DEV MSPHGEPIKM RIGLHSGSVF AGVVGVKMPR YCLFGNNVTL ANKFESCSVP RKINVSPTTY RLLKDCPGFV FTPRSRE EL PPNFPSEIPG ICHFLDAYQQ GTNSKPCFQK KDVEDGNANF LGKASGID

UniProtKB: Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1

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分子 #2: Guanylate cyclase soluble subunit beta-1

分子名称: Guanylate cyclase soluble subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: guanylate cyclase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.59932 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MYGFVNHALE LLVIRNYGPE VWEDIKKEAQ LDEEGQFLVR IIYDDSKTYD LVAAASKVLN LNAGEILQMF GKMFFVFCQE SGYDTILRV LGSNVREFLQ NLDALHDHLA TIYPGMRAPS FRCTDAEKGK GLILHYYSER EGLQDIVIGI IKTVAQQIHG T EIDMKVIQ ...文字列:
MYGFVNHALE LLVIRNYGPE VWEDIKKEAQ LDEEGQFLVR IIYDDSKTYD LVAAASKVLN LNAGEILQMF GKMFFVFCQE SGYDTILRV LGSNVREFLQ NLDALHDHLA TIYPGMRAPS FRCTDAEKGK GLILHYYSER EGLQDIVIGI IKTVAQQIHG T EIDMKVIQ QRNEECDHTQ FLIEEKESKE EDFYEDLDRF EENGTQESRI SPYTFCKAFP FHIIFDRDLV VTQCGNAIYR VL PQLQPGN CSLLSVFSLV RPHIDISFHG ILSHINTVFV LRSKEGLLDV EKLECEDELT GTEISCLRLK GQMIYLPEAD SIL FLCSPS VMNLDDLTRR GLYLSDIPLH DATRDLVLLG EQFREEYKLT QELEILTDRL QLTLRALEDE KKKTDTLLYS VLPP SVANE LRHKRPVPAK RYDNVTILFS GIVGFNAFCS KHASGEGAMK IVNLLNDLYT RFDTLTDSRK NPFVYKVETV GDKYM TVSG LPEPCIHHAR SICHLALDMM EIAGQVQVDG ESVQITIGIH TGEVVTGVIG QRMPRYCLFG NTVNLTSRTE TTGEKG KIN VSEYTYRCLM SPENSDPQFH LEHRGPVSMK GKKEPMQVWF LSRKNTGTEE TKQDDD

UniProtKB: Guanylate cyclase soluble subunit beta-1

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分子 #3: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 379909
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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