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万見
- EMDB-9281: CryoEM structure of chimeric Eastern Equine Encephalitis Virus: G... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9281
タイトルCryoEM structure of chimeric Eastern Equine Encephalitis Virus: Genome-Binding Capsid N-terminal Domain
マップデータEEEV map low pass-filtered to 4.8A to visualize features of capsid N-terminal domain
試料
  • 複合体: Eastern equine encephalitis virus capsid
    • タンパク質・ペプチド: Capsid
キーワードAlphavirus / EEEV / Eastern Equine Encephalitis Virus / Sindbis / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E1 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Alphavirus E3 glycoprotein / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Hasan SS / Sun C
資金援助 米国, 英国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI095366 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)2R01AI095436 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI117331-01 米国
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1115782 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM Structures of Eastern Equine Encephalitis Virus Reveal Mechanisms of Virus Disassembly and Antibody Neutralization.
著者: S Saif Hasan / Chengqun Sun / Arthur S Kim / Yasunori Watanabe / Chun-Liang Chen / Thomas Klose / Geeta Buda / Max Crispin / Michael S Diamond / William B Klimstra / Michael G Rossmann /
要旨: Alphaviruses are enveloped pathogens that cause arthritis and encephalitis. Here, we report a 4.4-Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of eastern equine encephalitis virus (EEEV), an ...Alphaviruses are enveloped pathogens that cause arthritis and encephalitis. Here, we report a 4.4-Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of eastern equine encephalitis virus (EEEV), an alphavirus that causes fatal encephalitis in humans. Our analysis provides insights into viral entry into host cells. The envelope protein E2 showed a binding site for the cellular attachment factor heparan sulfate. The presence of a cryptic E2 glycan suggests how EEEV escapes surveillance by lectin-expressing myeloid lineage cells, which are sentinels of the immune system. A mechanism for nucleocapsid core release and disassembly upon viral entry was inferred based on pH changes and capsid dissociation from envelope proteins. The EEEV capsid structure showed a viral RNA genome binding site adjacent to a ribosome binding site for viral genome translation following genome release. Using five Fab-EEEV complexes derived from neutralizing antibodies, our investigation provides insights into EEEV host cell interactions and protective epitopes relevant to vaccine design.
履歴
登録2018年10月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年12月5日-
マップ公開2018年12月19日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6mx7
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6mx7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9281.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9281.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EEEV map low pass-filtered to 4.8A to visualize features of capsid N-terminal domain
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.58 Å/pix.
x 576 pix.
= 910.08 Å		1.58 Å/pix.
x 576 pix.
= 910.08 Å		1.58 Å/pix.
x 576 pix.
= 910.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.58 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.0 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-30.197924 - 51.027639999999998
平均 (標準偏差)0.13863319 (±3.4371722)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-288-288-288
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 910.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.581.581.58
M x/y/z576576576
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z910.080910.080910.080
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-288-288-288
NC/NR/NS576576576
D min/max/mean-30.19851.0280.139

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添付データ

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ハーフマップ: EEEV half map

ファイルemd_9281_half_map_1.map
注釈EEEV half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EEEV half map

ファイルemd_9281_half_map_2.map
注釈EEEV half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Eastern equine encephalitis virus capsid

全体名称: Eastern equine encephalitis virus capsid
要素
  • 複合体: Eastern equine encephalitis virus capsid
    • タンパク質・ペプチド: Capsid

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超分子 #1: Eastern equine encephalitis virus capsid

超分子名称: Eastern equine encephalitis virus capsid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified from infected BHK-15 cells
由来(天然)生物種: Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)

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分子 #1: Capsid

分子名称: Capsid / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
分子量理論値: 28.861496 KDa
組換発現生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
配列文字列: MFPYPTLNYP PMAPINPMAY RDPNPPRQVA PFRPPLAAQI EDLRRSIANL TLKQRAPNPP AGPPAKRKKP APKPKPAQAK KKRPPPPAK KQKRKPKPGK RQRMCMKLES DKTFPIMLNG QVNGYACVVG GRVFKPLHVE GRIDNEQLAA IKLKKASIYD L EYGDVPQC ...文字列:
MFPYPTLNYP PMAPINPMAY RDPNPPRQVA PFRPPLAAQI EDLRRSIANL TLKQRAPNPP AGPPAKRKKP APKPKPAQAK KKRPPPPAK KQKRKPKPGK RQRMCMKLES DKTFPIMLNG QVNGYACVVG GRVFKPLHVE GRIDNEQLAA IKLKKASIYD L EYGDVPQC MKSDTLQYTS DKPPGFYNWH HGAVQYENNR FTVPRGVGGK GDSGRPILDN KGRVVAIVLG GVNEGSRTAL SV VTWNQKG VTVKDTPEGS EPW

UniProtKB: Structural polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: HELIUM / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 31.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 30806
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6mx7:
CryoEM structure of chimeric Eastern Equine Encephalitis Virus: Genome-Binding Capsid N-terminal Domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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