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- PDB-8aq2: In meso structure of the membrane integral lipoprotein N-acyltran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8aq2
タイトルIn meso structure of the membrane integral lipoprotein N-acyltransferase Lnt from P. aeruginosa covalently linked with TITC
要素Apolipoprotein N-acyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Lnt / apolipoprotein N-acyltransferase / Bacterial lipoproteins.
機能・相同性
機能・相同性情報


apolipoprotein N-acyltransferase / N-acyltransferase activity / lipoprotein biosynthetic process / membrane => GO:0016020 / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein N-acyltransferase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / ~{N}-tridecylmethanethioamide / Apolipoprotein N-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huang, C.-Y. / Weichert, D. / Boland, C. / Smithers, L. / Olieric, V. / Wang, M. / Caffrey, M.
資金援助 アイルランド, 2件
組織認可番号国
Science Foundation Ireland16/IA/4435 アイルランド
Irish Research CouncilGOIPD/2021/40 アイルランド
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structure snapshots reveal the mechanism of a bacterial membrane lipoprotein -acyltransferase.
著者: Luke Smithers / Oksana Degtjarik / Dietmar Weichert / Chia-Ying Huang / Coilín Boland / Katherine Bowen / Abraham Oluwole / Corinne Lutomski / Carol V Robinson / Eoin M Scanlan / Meitian ...著者: Luke Smithers / Oksana Degtjarik / Dietmar Weichert / Chia-Ying Huang / Coilín Boland / Katherine Bowen / Abraham Oluwole / Corinne Lutomski / Carol V Robinson / Eoin M Scanlan / Meitian Wang / Vincent Olieric / Moran Shalev-Benami / Martin Caffrey /
要旨: Bacterial lipoproteins (BLPs) decorate the surface of membranes in the cell envelope. They function in membrane assembly and stability, as enzymes, and in transport. The final enzyme in the BLP ...Bacterial lipoproteins (BLPs) decorate the surface of membranes in the cell envelope. They function in membrane assembly and stability, as enzymes, and in transport. The final enzyme in the BLP synthesis pathway is the apolipoprotein -acyltransferase, Lnt, which is proposed to act by a ping-pong mechanism. Here, we use x-ray crystallography and cryo-electron microscopy to chart the structural changes undergone during the progress of the enzyme through the reaction. We identify a single active site that has evolved to bind, individually and sequentially, substrates that satisfy structural and chemical criteria to position reactive parts next to the catalytic triad for reaction. This study validates the ping-pong mechanism, explains the molecular bases for Lnt's substrate promiscuity, and should facilitate the design of antibiotics with minimal off-target effects.
履歴
登録2022年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein N-acyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,11721
ポリマ－58,2301
非ポリマー4,88620
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area21940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.060, 116.230, 73.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Apolipoprotein N-acyltransferase / ALP N-acyltransferase / Copper homeostasis protein CutE homolog


分子量: 58230.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: lnt, cutE, PA3984 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9ZI86, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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非ポリマー , 5種, 50分子

#2: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#3: 化合物 ChemComp-QGT / ~{N}-tridecylmethanethioamide / Tetradecyl-1-isothiocyanate (reacted form) / TITC (reacted form)


分子量: 243.452 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H29NS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 30 %(v/v) PEG-500 DME, 0.1 M sodium citrate pH 5.0 and 0.1 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.526 Å / Num. obs: 21051 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 14.63 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.35 / Net I/σ(I): 6.93
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 14.59 % / Mean I/σ(I) obs: 0.85 / Num. unique obs: 2200 / CC1/2: 0.35 / Rrim(I) all: 6.29 / % possible all: 99.7
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target
Serial crystallography sample delivery fixed target解説: IMISX method / Sample dehydration prevention: COC film sandwitch / Sample holding: IMISX method/COC film / Support base: standard goniometer base

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_3494精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N6M

5n6m


解像度: 2.6→48.526 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 1054 5.01 %
Rwork0.2278 19979 -
obs0.2292 21033 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 191.66 Å2 / Biso mean: 73.4173 Å2 / Biso min: 30.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→48.526 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4009 0 294 30 4333
Biso mean--92 69.05 -
残基数----520
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6-2.71820.37021360.3434242099
2.7182-2.86150.35771260.31732466100
2.8615-3.04080.30851280.29652464100
3.0408-3.27550.31841320.26732462100
3.2755-3.6050.28581240.2366249499
3.605-4.12640.2541380.20522493100
4.1264-5.19790.22111290.19152532100
5.1979-48.5260.21811410.212648100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.1329 Å / Origin y: 19.4728 Å / Origin z: -16.6794 Å
111213212223313233
T0.3645 Å20.021 Å2-0.0129 Å2-0.3386 Å2-0.0157 Å2--0.4078 Å2
L1.7644 °20.4885 °2-0.5021 °2-1.0389 °2-0.4354 °2--2.2988 °2
S-0.1705 Å °0.3129 Å °0.0677 Å °-0.1908 Å °0.113 Å °-0.0117 Å °0.1138 Å °-0.2235 Å °0.0589 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA-10 - 509
2X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 22
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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