[日本語] English
万見
- EMDB-8717: Cryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664 in complex with fragment ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8717
タイトルCryo-EM reconstruction of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding of b12
マップデータCryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12
試料
  • 複合体: HIV-1 Env B41 SOSIP.664 in complex with b12 fragment antigen binding
    • 複合体: HIV-1 Env B41 SOSIP.664
      • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein gp160
      • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein gp160
    • 複合体: b12 fragment
      • タンパク質・ペプチド: b12 Fab heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: b12 Fab light chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160 / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Pallesen J / Ozorowski G / de Val N / Ward AB
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)UM1AI100663 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01 AI110657 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Open and closed structures reveal allostery and pliability in the HIV-1 envelope spike.
著者: Gabriel Ozorowski / Jesper Pallesen / Natalia de Val / Dmitry Lyumkis / Christopher A Cottrell / Jonathan L Torres / Jeffrey Copps / Robyn L Stanfield / Albert Cupo / Pavel Pugach / John P ...著者: Gabriel Ozorowski / Jesper Pallesen / Natalia de Val / Dmitry Lyumkis / Christopher A Cottrell / Jonathan L Torres / Jeffrey Copps / Robyn L Stanfield / Albert Cupo / Pavel Pugach / John P Moore / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
要旨: For many enveloped viruses, binding to a receptor(s) on a host cell acts as the first step in a series of events culminating in fusion with the host cell membrane and transfer of genetic material for ...For many enveloped viruses, binding to a receptor(s) on a host cell acts as the first step in a series of events culminating in fusion with the host cell membrane and transfer of genetic material for replication. The envelope glycoprotein (Env) trimer on the surface of HIV is responsible for receptor binding and fusion. Although Env can tolerate a high degree of mutation in five variable regions (V1-V5), and also at N-linked glycosylation sites that contribute roughly half the mass of Env, the functional sites for recognition of receptor CD4 and co-receptor CXCR4/CCR5 are conserved and essential for viral fitness. Soluble SOSIP Env trimers are structural and antigenic mimics of the pre-fusion native, surface-presented Env, and are targets of broadly neutralizing antibodies. Thus, they are attractive immunogens for vaccine development. Here we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of subtype B B41 SOSIP Env trimers in complex with CD4 and antibody 17b, or with antibody b12, at resolutions of 3.7 Å and 3.6 Å, respectively. We compare these to cryo-electron microscopy reconstructions of B41 SOSIP Env trimers with no ligand or in complex with either CD4 or the CD4-binding-site antibody PGV04 at 5.6 Å, 5.2 Å and 7.4 Å resolution, respectively. Consequently, we present the most complete description yet, to our knowledge, of the CD4-17b-induced intermediate and provide the molecular basis of the receptor-binding-induced conformational change required for HIV-1 entry into host cells. Both CD4 and b12 induce large, previously uncharacterized conformational rearrangements in the gp41 subunits, and the fusion peptide becomes buried in a newly formed pocket. These structures provide key details on the biological function of the type I viral fusion machine from HIV-1 as well as new templates for inhibitor design.
履歴
登録2017年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月12日-
マップ公開2017年7月12日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5vn8
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8717.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8717.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.20810786 - 0.39907405
平均 (標準偏差)0.00026210453 (±0.010594209)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 335.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z335.360335.360335.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-41
NX/NY/NZ737384
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2080.3990.000

-
添付データ

-
追加マップ: Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with...

ファイルemd_8717_additional.map
注釈Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12, additional map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with...

ファイルemd_8717_half_map_1.map
注釈Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12, half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with...

ファイルemd_8717_half_map_2.map
注釈Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12, half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : HIV-1 Env B41 SOSIP.664 in complex with b12 fragment antigen binding

全体名称: HIV-1 Env B41 SOSIP.664 in complex with b12 fragment antigen binding
要素
  • 複合体: HIV-1 Env B41 SOSIP.664 in complex with b12 fragment antigen binding
    • 複合体: HIV-1 Env B41 SOSIP.664
      • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein gp160
      • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein gp160
    • 複合体: b12 fragment
      • タンパク質・ペプチド: b12 Fab heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: b12 Fab light chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

-
超分子 #1: HIV-1 Env B41 SOSIP.664 in complex with b12 fragment antigen binding

超分子名称: HIV-1 Env B41 SOSIP.664 in complex with b12 fragment antigen binding
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量理論値: 570 KDa

-
超分子 #2: HIV-1 Env B41 SOSIP.664

超分子名称: HIV-1 Env B41 SOSIP.664 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

-
超分子 #3: b12 fragment

超分子名称: b12 fragment / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

-
分子 #1: Envelope glycoprotein gp160

分子名称: Envelope glycoprotein gp160 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 57.702469 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDAMKRGLCC VLLLCGAVFV SPSQEIHARF RRGARAAKKW VTVYYGVPVW KEATTTLFCA SDAKAYDTEV HNVWATHACV PTDPNPQEI VLGNVTENFN MWKNNMVEQM HEDIISLWDQ SLKPCVKLTP LCVTLNCNNV NTNNTNNSTN ATISDWEKME T GEMKNCSF ...文字列:
MDAMKRGLCC VLLLCGAVFV SPSQEIHARF RRGARAAKKW VTVYYGVPVW KEATTTLFCA SDAKAYDTEV HNVWATHACV PTDPNPQEI VLGNVTENFN MWKNNMVEQM HEDIISLWDQ SLKPCVKLTP LCVTLNCNNV NTNNTNNSTN ATISDWEKME T GEMKNCSF NVTTSIRDKI KKEYALFYKL DVVPLENKNN INNTNITNYR LINCNTSVIT QACPKVSFEP IPIHYCAPAG FA ILKCNSK TFNGSGPCTN VSTVQCTHGI RPVVSTQLLL NGSLAEEEIV IRSENITDNA KTIIVQLNEA VEINCTRPNN NTR KSIHIG PGRAFYATGD IIGNIRQAHC NISKARWNET LGQIVAKLEE QFPNKTIIFN HSSGGDPEIV THSFNCGGEF FYCN TTPLF NSTWNNTRTD DYPTGGEQNI TLQCRIKQII NMWQGVGKAM YAPPIRGQIR CSSNITGLLL TRDGGRDQNG TETFR PGGG NMRDNWRSEL YKYKVVKIEP LGIAPTACKR RV

-
分子 #2: Envelope glycoprotein gp160

分子名称: Envelope glycoprotein gp160 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 17.357824 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
AVGLGAFILG FLGAAGSTMG AASMALTVQA RLLLSGIVQQ QNNLLRAPEA QQHMLQLTVW GIKQLQARVL AVERYLRDQQ LLGIWGCSG KIICCTNVPW NDSWSNKTIN EIWDNMTWMQ WEKEIDNYTQ HIYTLLEVSQ IQQEKNEQEL LELD

-
分子 #3: b12 Fab heavy chain

分子名称: b12 Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.910846 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: QVQLVQSGAE VKKPGASVKV SCQASGYRFS NFVIHWVRQA PGQRFEWMGW INPYNGNKEF SAKFQDRVTF TADTSANTAY MELRSLRSA DTAVYYCARV GPYSWDDSPQ DNYYMDVWGK GTTVIVSSAS TKGPSVFPLA PSSKSTSGGT AALGCLVKDY F PEPVTVSW ...文字列:
QVQLVQSGAE VKKPGASVKV SCQASGYRFS NFVIHWVRQA PGQRFEWMGW INPYNGNKEF SAKFQDRVTF TADTSANTAY MELRSLRSA DTAVYYCARV GPYSWDDSPQ DNYYMDVWGK GTTVIVSSAS TKGPSVFPLA PSSKSTSGGT AALGCLVKDY F PEPVTVSW NSGALTSGVH TFPAVLQSSG LYSLSSVVTV PSSSLGTQTY ICNVNHKPSN TKVDKKAEPK SC

-
分子 #4: b12 Fab light chain

分子名称: b12 Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.707354 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EIVLTQSPGT LSLSPGERAT FSCRSSHSIR SRRVAWYQHK PGQAPRLVIH GVSNRASGIS DRFSGSGSGT DFTLTITRVE PEDFALYYC QVYGASSYTF GQGTKLERKR TVAAPSVFIF PPSDEQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD ...文字列:
EIVLTQSPGT LSLSPGERAT FSCRSSHSIR SRRVAWYQHK PGQAPRLVIH GVSNRASGIS DRFSGSGSGT DFTLTITRVE PEDFALYYC QVYGASSYTF GQGTKLERKR TVAAPSVFIF PPSDEQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD SKDSTYSLSS TLTLSKADYE KHKVYACEVT HQGLRSPVTK SFNRGEC

-
分子 #8: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 33 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
50.0 mMTris
0.06 mMDDM

詳細: DDM was added to a final concentration of 0.06 mM prior to vitrification
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: 3 uL of sample applied to a holey carbon grid on glow discharged face and blotted manually on sample side until filter paper detached from grid, followed by immediate plunging.
詳細B41 SOSIP.664 was incubated with a 6X molar excess of 17b Fab overnight at room temperature, purified by size exclusion chromatography, and concentrated prior to grid application

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 0.000131 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 実像数: 1300 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 38168 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 88071
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 7.5 degrees
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 0.94 degrees
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

詳細Homology model of B41 SOSIP.664 created using PDB 5CEZ as initial model. b12 coordinates taken from PDB 2NY7. Performed fragment based refinement using Rosetta, followed by relaxed refinement in Rosetta. Modeled glycans using Chimera and performed final refinements using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: EMRinger
得られたモデル

PDB-5vn8:
Cryo-EM model of B41 SOSIP.664 in complex with fragment antigen binding variable domain of b12

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る