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- EMDB-8678: Conformational Landscape of the p28-Bound Human Proteasome Regula... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8678
タイトルConformational Landscape of the p28-Bound Human Proteasome Regulatory Particle
マップデータFinal Map of Rpn1-p28-AAA subcomplex in the TA2 state, corrected with a B-factor of -400
試料
  • 複合体: Proteasome regulatory particle
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 10B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6A
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 8
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2
キーワードp28 / 26S proteasome / regulatory particle / 19S / gankyrin / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / positive regulation of inclusion body assembly / proteasome regulatory particle assembly / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / modulation by host of viral transcription / proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity ...cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / positive regulation of inclusion body assembly / proteasome regulatory particle assembly / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / modulation by host of viral transcription / proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / negative regulation of programmed cell death / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / intermediate filament cytoskeleton / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / transcription factor binding / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / blastocyst development / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / general transcription initiation factor binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / negative regulation of MAPK cascade / enzyme regulator activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / inclusion body / ERAD pathway / cytoskeletal protein binding / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / positive regulation of protein ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / protein localization to plasma membrane / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / G2/M Checkpoints / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / P-body / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / MAPK6/MAPK4 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Orc1 removal from chromatin / osteoblast differentiation / Regulation of RAS by GAPs / Separation of Sister Chromatids / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ER-Phagosome pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen
類似検索 - 分子機能
: / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / : / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat ...: / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / : / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / ATPase, AAA-type, core / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome regulatory subunit 4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 / 26S proteasome regulatory subunit 10B / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Lu Y / Wu J
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2017
タイトル: Conformational Landscape of the p28-Bound Human Proteasome Regulatory Particle.
著者: Ying Lu / Jiayi Wu / Yuanchen Dong / Shuobing Chen / Shuangwu Sun / Yong-Bei Ma / Qi Ouyang / Daniel Finley / Marc W Kirschner / Youdong Mao /
要旨: The proteasome holoenzyme is activated by its regulatory particle (RP) consisting of two subcomplexes, the lid and the base. A key event in base assembly is the formation of a heterohexameric ring of ...The proteasome holoenzyme is activated by its regulatory particle (RP) consisting of two subcomplexes, the lid and the base. A key event in base assembly is the formation of a heterohexameric ring of AAA-ATPases, which is guided by at least four RP assembly chaperones in mammals: PAAF1, p28/gankyrin, p27/PSMD9, and S5b. Using cryogenic electron microscopy, we analyzed the non-AAA structure of the p28-bound human RP at 4.5 Å resolution and determined seven distinct conformations of the Rpn1-p28-AAA subcomplex within the p28-bound RP at subnanometer resolutions. Remarkably, the p28-bound AAA ring does not form a channel in the free RP and spontaneously samples multiple "open" and "closed" topologies at the Rpt2-Rpt6 and Rpt3-Rpt4 interfaces. Our analysis suggests that p28 assists the proteolytic core particle to select a specific conformation of the ATPase ring for RP engagement and is released in a shoehorn-like fashion in the last step of the chaperone-mediated proteasome assembly.
履歴
登録2017年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月23日-
マップ公開2017年8月23日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.003
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-5vhm
  • 表面レベル: 0.003
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8678.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8678.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final Map of Rpn1-p28-AAA subcomplex in the TA2 state, corrected with a B-factor of -400
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 360 pix.
= 309.6 Å		0.86 Å/pix.
x 360 pix.
= 309.6 Å		0.86 Å/pix.
x 360 pix.
= 309.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.003 / ムービー #1: 0.003
最小 - 最大-0.0054027215 - 0.008979565
平均 (標準偏差)-0.00014249163 (±0.0006886866)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 309.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.600309.600309.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-69-50-137
NX/NY/NZ136114193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0050.009-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Proteasome regulatory particle

全体名称: Proteasome regulatory particle
要素
  • 複合体: Proteasome regulatory particle
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 10B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6A
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 8
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2

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超分子 #1: Proteasome regulatory particle

超分子名称: Proteasome regulatory particle / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.14249 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: CVSNLMVCNL AYSGKLEELK ESILADKSLA TRTDQDSRTA LHWACSAGHT EIVEFLLQLG VPVNDKDDAG WSPLHIAASA GRDEIVKAL LGKGAQVNAV NQNGCTPLHY AASKNRHEIA VMLLEGGANP DAKDHYEATA MHRAAAKGNL KMIHILLYYK A STNIQDTE ...文字列:
CVSNLMVCNL AYSGKLEELK ESILADKSLA TRTDQDSRTA LHWACSAGHT EIVEFLLQLG VPVNDKDDAG WSPLHIAASA GRDEIVKAL LGKGAQVNAV NQNGCTPLHY AASKNRHEIA VMLLEGGANP DAKDHYEATA MHRAAAKGNL KMIHILLYYK A STNIQDTE GNTPLHLACD EERVEEAKLL VSQGASIYIE NKEEKTPLQV AKGGLGLILK RMVEG

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10

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分子 #2: 26S proteasome regulatory subunit 7

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.746465 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PTVTMMQVEE KPDVTYSDVG GCKEQIEKLR EVVETPLLHP ERFVNLGIEP PKGVLLFGPP GTGKTLCARA VANRTDACFI RVIGSELVQ KYVGEGARMV RELFEMARTK KACLIFFDEI DAIGGARFDD GAGGDNEVQR TMLELINQLD GFDPRGNIKV L MATNRPDT ...文字列:
PTVTMMQVEE KPDVTYSDVG GCKEQIEKLR EVVETPLLHP ERFVNLGIEP PKGVLLFGPP GTGKTLCARA VANRTDACFI RVIGSELVQ KYVGEGARMV RELFEMARTK KACLIFFDEI DAIGGARFDD GAGGDNEVQR TMLELINQLD GFDPRGNIKV L MATNRPDT LDPALMRPGR LDRKIEFSLP DLEGRTHIFK IHARSMSVER DIRFELLARL CPNSTGAEIR SVCTEAGMFA IR ARRKIAT EKDFLEAVNK VIKSYAKFS

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 7

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分子 #3: 26S proteasome regulatory subunit 4

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.901344 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TDPLVTVMKV EKAPQETYAD IGGLDNQIQE IKESVELPLT HPEYYEEMGI KPPKGVILYG PPGTGKTLLA KAVANQTSAT FLRVVGSEL IQKYLGDGPK LVRELFRVAE EHAPSIVFID EIDAIGTKRY DSNSGGEREI QRTMLELLNQ LDGFDSRGDV K VIMATNRI ...文字列:
TDPLVTVMKV EKAPQETYAD IGGLDNQIQE IKESVELPLT HPEYYEEMGI KPPKGVILYG PPGTGKTLLA KAVANQTSAT FLRVVGSEL IQKYLGDGPK LVRELFRVAE EHAPSIVFID EIDAIGTKRY DSNSGGEREI QRTMLELLNQ LDGFDSRGDV K VIMATNRI ETLDPALIRP GRIDRKIEFP LPDEKTKKRI FQIHTSRMTL ADDVTLDDLI MAKDDLSGAD IKAICTEAGL MA LRERRMK VTNEDFKKSK ENVLYKKQE

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 4

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分子 #4: 26S proteasome regulatory subunit 6B

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.497975 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PEADSSIMML TSDQKPDVMY ADIGGMDIQK QEVREAVELP LTHFELYKQI GIDPPRGVLM YGPPGCGKTM LAKAVAHHTT AAFIRVVGS EFVQKYLGEG PRMVRDVFRL AKENAPAIIF IDEIDAIATK RFDAQTGADR EVQRILLELL NQMDGFDQNV N VKVIMATN ...文字列:
PEADSSIMML TSDQKPDVMY ADIGGMDIQK QEVREAVELP LTHFELYKQI GIDPPRGVLM YGPPGCGKTM LAKAVAHHTT AAFIRVVGS EFVQKYLGEG PRMVRDVFRL AKENAPAIIF IDEIDAIATK RFDAQTGADR EVQRILLELL NQMDGFDQNV N VKVIMATN RADTLDPALL RPGRLDRKIE FPLPDRRQKR LIFSTITSKM NLSEEVDLED YVARPDKISG ADINSICQES GM LAVRENR YIVLAKDFEK AYKTV

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6B

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分子 #5: 26S proteasome regulatory subunit 10B

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 10B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.434889 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GNVSYSEIGG LSEQIRELRE VIELPLTNPE LFQRVGIIPP KGCLLYGPPG TGKTLLARAV ASQLDCNFLK VVSSSIVDKY IGESARLIR EMFNYARDHQ PCIIFMDEID AIGGRRFSEG TSADREIQRT LMELLNQMDG FDTLHRVKMI MATNRPDTLD P ALLRPGRL ...文字列:
GNVSYSEIGG LSEQIRELRE VIELPLTNPE LFQRVGIIPP KGCLLYGPPG TGKTLLARAV ASQLDCNFLK VVSSSIVDKY IGESARLIR EMFNYARDHQ PCIIFMDEID AIGGRRFSEG TSADREIQRT LMELLNQMDG FDTLHRVKMI MATNRPDTLD P ALLRPGRL DRKIHIDLPN EQARLDILKI HAGPITKHGE IDYEAIVKLS DGFNGADLRN VCTEAGMFAI RADHDFVVQE DF MKAVRKV ADSKKLESKL DYKPV

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 10B

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分子 #6: 26S proteasome regulatory subunit 6A

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.773246 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TEYDSRVKAM EVDERPTEQY SDIGGLDKQI QELVEAIVLP MNHKEKFENL GIQPPKGVLM YGPPGTGKTL LARACAAQTK ATFLKLAGP QLVQMFIGDG AKLVRDAFAL AKEKAPSIIF IDELDAIGTK RFDSEKAGDR EVQRTMLELL NQLDGFQPNT Q VKVIAATN ...文字列:
TEYDSRVKAM EVDERPTEQY SDIGGLDKQI QELVEAIVLP MNHKEKFENL GIQPPKGVLM YGPPGTGKTL LARACAAQTK ATFLKLAGP QLVQMFIGDG AKLVRDAFAL AKEKAPSIIF IDELDAIGTK RFDSEKAGDR EVQRTMLELL NQLDGFQPNT Q VKVIAATN RVDILDPALL RSGRLDRKIE FPMPNEEARA RIMQIHSRKM NVSPDVNYEE LARCTDDFNG AQCKAVCVEA GM IALRRGA TELTHEDYME GILEVQAKKK

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6A

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分子 #7: 26S proteasome regulatory subunit 8

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.501363 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: KVDPLVSLMM VEKVPDSTYE MIGGLDKQIK EIKEVIELPV KHPELFEALG IAQPKGVLLY GPPGTGKTLL ARAVAHHTDC TFIRVSGSE LVQKFIGEGA RMVRELFVMA REHAPSIIFM DEIDSIGSSR LEGGSGGDSE VQRTMLELLN QLDGFEATKN I KVIMATNR ...文字列:
KVDPLVSLMM VEKVPDSTYE MIGGLDKQIK EIKEVIELPV KHPELFEALG IAQPKGVLLY GPPGTGKTLL ARAVAHHTDC TFIRVSGSE LVQKFIGEGA RMVRELFVMA REHAPSIIFM DEIDSIGSSR LEGGSGGDSE VQRTMLELLN QLDGFEATKN I KVIMATNR IDILDSALLR PGRIDRKIEF PPPNEEARLD ILKIHSRKMN LTRGINLRKI AELMPGASGA EVKGVCTEAG MY ALRERRV HVTQEDFEMA VAKVMQKDS

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 8

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分子 #8: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 93.790188 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RDKAPVQPQQ SPAAAPGGTD EKPSGKERRD AGDKDKEQEL SEEDKQLQDE LEMLVERLGE KDTSLYRPAL EELRRQIRSS TTSMTSVPK PLKFLRPHYG KLKEIYENMA PGENKRFAAD IISVLAMTMS GERECLKYRL VGSQEELASW GHEYVRHLAG E VAKEWQEL ...文字列:
RDKAPVQPQQ SPAAAPGGTD EKPSGKERRD AGDKDKEQEL SEEDKQLQDE LEMLVERLGE KDTSLYRPAL EELRRQIRSS TTSMTSVPK PLKFLRPHYG KLKEIYENMA PGENKRFAAD IISVLAMTMS GERECLKYRL VGSQEELASW GHEYVRHLAG E VAKEWQEL DDAEKVQREP LLTLVKEIVP YNMAHNAEHE ACDLLMEIEQ VDMLEKDIDE NAYAKVCLYL TSCVNYVPEP EN SALLRCA LGVFRKFSRF PEALRLALML NDMELVEDIF TSCKDVVVQK QMAFMLGRHG VFLELSEDVE EYEDLTEIMS NVQ LNSNFL ALARELDIME PKVPDDIYKT HLENNRFGGS GSQVDSARMN LASSFVNGFV NAAFGQDKLL TDDGNKWLYK NKDH GMLSA AASLGMILLW DVDGGLTQID KYLYSSEDYI KSGALLACGI VNSGVRNECD PALALLSDYV LHNSNTMRLG SIFGL GLAY AGSNREDVLT LLLPVMGDSK SSMEVAGVTA LACGMIAVGS CNGDVTSTIL QTIMEKSETE LKDTYARWLP LGLGLN HLG KGEAIEAILA ALEVVSEPFR SFANTLVDVC AYAGSGNVLK VQQLLHICSE HFDSKEKEED KDKKEKKDKD KKEAPAD MG AHQGVAVLGI ALIAMGEEIG AEMALRTFGH LLRYGEPTLR RAVPLALALI SVSNPRLNIL DTLSKFSHDA DPEVSYNS I FAMGMVGSGT NNARLAAMLR QLAQYHAKDP NNLFMVRLAQ GLTHLGKGTL TLCPYHSDRQ LMSQVAVAGL LTVLVSFLD VRNIILGKSH YVLYGLVAAM QPRMLVTFDE ELRPLPVSVR VGQAVDVV

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11082
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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