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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7t30 | |||||||||
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タイトル | Structure of electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydABCSL in FMN/NAD(H) bound state | |||||||||
要素 | (NiFe hydrogenase ...) x 5 | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / hydrogenase complex / electron bifurcation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Acetomicrobium mobile (バクテリア) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | Feng, X. / Li, H. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Structure and electron transfer pathways of an electron-bifurcating NiFe-hydrogenase. 著者: Xiang Feng / Gerrit J Schut / Dominik K Haja / Michael W W Adams / Huilin Li / 要旨: Electron bifurcation enables thermodynamically unfavorable biochemical reactions. Four groups of bifurcating flavoenzyme are known and three use FAD to bifurcate. FeFe-HydABC hydrogenase represents ...Electron bifurcation enables thermodynamically unfavorable biochemical reactions. Four groups of bifurcating flavoenzyme are known and three use FAD to bifurcate. FeFe-HydABC hydrogenase represents the fourth group, but its bifurcation site is unknown. We report cryo-EM structures of the related NiFe-HydABCSL hydrogenase that reversibly oxidizes H and couples endergonic reduction of ferredoxin with exergonic reduction of NAD. FMN surrounded by a unique arrangement of iron sulfur clusters forms the bifurcating center. NAD binds to FMN in HydB, and electrons from H via HydA to a HydB [4Fe-4S] cluster enable the FMN to reduce NAD. Low-potential electron transfer from FMN to the HydC [2Fe-2S] cluster and subsequent reduction of a uniquely penta-coordinated HydB [2Fe-2S] cluster require conformational changes, leading to ferredoxin binding and reduction by a [4Fe-4S] cluster in HydB. This work clarifies the electron transfer pathways for a large group of hydrogenases underlying many essential functions in anaerobic microorganisms. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7t30.cif.gz | 624.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7t30.ent.gz | 517.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7t30.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7t30_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7t30_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7t30_validation.xml.gz | 100.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7t30_validation.cif.gz | 153.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t3/7t30 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t3/7t30 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-NiFe hydrogenase ... , 5種, 10分子 AFBGCHDIEJ
#1: タンパク質 | 分子量: 76799.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB4 #2: タンパク質 | 分子量: 65557.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB5 #3: タンパク質 | 分子量: 17482.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB8 #4: タンパク質 | 分子量: 53294.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB2 #5: タンパク質 | 分子量: 19965.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB3 |
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-非ポリマー , 6種, 24分子
#6: 化合物 | ChemComp-FES / #7: 化合物 | ChemComp-SF4 / #8: 化合物 | #9: 化合物 | #10: 化合物 | #11: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: NiFe hydrogenase complex ABCSL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.5 MDa / 実験値: YES | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア) | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): -2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 217361 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |