[日本語] English
万見
- PDB-7ptt: In-situ structure of hexameric S-layer protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ptt
タイトルIn-situ structure of hexameric S-layer protein
要素Cell surface glycoprotein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / S-layer csg
機能・相同性Surface glycoprotein signal peptide / Major cell surface glycoprotein / PGF-CTERM archaeal protein-sorting signal / PGF-CTERM motif / S-layer / cell wall organization / extracellular region / plasma membrane / Cell surface glycoprotein
機能・相同性情報
生物種Haloferax volcanii DS2 (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.968 Å
データ登録者von Kuegelgen, A. / Bharat, T.A.M.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust202231/Z/16/Z 英国
Other privateVallee Scholarship 英国
Leverhulme TrustPhilip Leverhulme Prize 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Complete atomic structure of a native archaeal cell surface.
著者: Andriko von Kügelgen / Vikram Alva / Tanmay A M Bharat /
要旨: Many prokaryotic cells are covered by an ordered, proteinaceous, sheet-like structure called a surface layer (S-layer). S-layer proteins (SLPs) are usually the highest copy number macromolecules in ...Many prokaryotic cells are covered by an ordered, proteinaceous, sheet-like structure called a surface layer (S-layer). S-layer proteins (SLPs) are usually the highest copy number macromolecules in prokaryotes, playing critical roles in cellular physiology such as blocking predators, scaffolding membranes, and facilitating environmental interactions. Using electron cryomicroscopy of two-dimensional sheets, we report the atomic structure of the S-layer from the archaeal model organism Haloferax volcanii. This S-layer consists of a hexagonal array of tightly interacting immunoglobulin-like domains, which are also found in SLPs across several classes of archaea. Cellular tomography reveal that the S-layer is nearly continuous on the cell surface, completed by pentameric defects in the hexagonal lattice. We further report the atomic structure of the SLP pentamer, which shows markedly different relative arrangements of SLP domains needed to complete the S-layer. Our structural data provide a framework for understanding cell surfaces of archaea at the atomic level.
履歴
登録2021年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13637
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13637
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cell surface glycoprotein
B: Cell surface glycoprotein
C: Cell surface glycoprotein
D: Cell surface glycoprotein
E: Cell surface glycoprotein
F: Cell surface glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)490,5346
ポリマ－490,5346
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12070 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area191650 Å2

-
要素

#1: タンパク質
Cell surface glycoprotein / S-layer glycoprotein


分子量: 81755.602 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax volcanii DS2 (古細菌) / Plasmid details: Allers et al 2004 / 参照: UniProt: P25062

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

-
試料調製

構成要素名称: In-situ structure of hexameric S-layer of Haloferax volcanii
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: In-situ structure of hexameric S-layer of Haloferax volcanii
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Haloferax volcanii DS2 (古細菌) / 細胞内の位置: Cell surface
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 18 % (w/v) artificial sea water
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
112 mMTrisC4H11NO31
22.4641 Msodium chlorideNaCl1
388.5 mMmagnesium chlorideMgCl21
485.2 mMmagnesium sulfateMgSO41
556.3 mMpotassium chlorideKCl1
63 mMcalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Haloferax volcanii vesicles
試料支持詳細: 20 seconds, 15 mA / グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K
詳細: Vitrobot options: Blot time 2.0 seconds, Blot force -15,1, Wait time 0 seconds, Drain time 0.5 seconds

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: SerialEM Hagen Scheme
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 2.9 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 詳細: Dose symmetric tilt scheme (Hagen et al, JSB)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / 色収差補正装置: not used / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: not used
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.1volume selection
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正CTFFIND4 was used as implemented in RELION 3.1
7Coot0.9.2-preモデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.19-4092モデル精密化
CTF補正詳細: RELION subtomogram averaging (Bharat & Scheres 2016)
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1773652
詳細: Particles were initially picking using the Laplacian-of gaussian algorithm implemented in RELION3.0 (Zivanov et al., 2018). Particles were extracted in 8x down-sampled in 50x50 pixel boxes ...詳細: Particles were initially picking using the Laplacian-of gaussian algorithm implemented in RELION3.0 (Zivanov et al., 2018). Particles were extracted in 8x down-sampled in 50x50 pixel boxes and classified using reference-free 2D classification inside RELION3.0.
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 7.968 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53063 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 5 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection手法: RELION / 詳細: RELION subtomogram averaging / Num. of tomograms: 127 / Num. of volumes extracted: 83713 / Reference model: Ab initio
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Best Fit
詳細: Rigid body fit inside coot of D1-D6 domains and real space refinement with restraints of the original model obtained by single particle analysis in PHENIX.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る