[日本語] English
万見
- PDB-7plo: H. sapiens replisome-CUL2/LRR1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7plo
タイトルH. sapiens replisome-CUL2/LRR1 complex
要素
  • (DNA polymerase epsilon ...) x 2
  • (DNA replication complex GINS protein ...) x 4
  • (DNA replication licensing factor ...) x 6
  • Cell division control protein 45 homolog
  • Claspin
  • Cullin-2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • Elongin-B
  • Elongin-C
  • Lagging strand DNA
  • Leading strand DNA
  • Leucine-rich repeat protein 1
  • Protein timeless homolog
  • TIMELESS-interacting protein
  • WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1
キーワードREPLICATION / Genome stability / DNA replication / Ubiquitination / termination / replisome / cryo-EM / CMG / Cul2LRR1 / DNA / polymerase / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to bleomycin / DNA secondary structure binding / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / detection of abiotic stimulus / replication fork protection complex / replication fork arrest / Switching of origins to a post-replicative state / cell cycle phase transition / Unwinding of DNA / DNA replication initiation ...cellular response to bleomycin / DNA secondary structure binding / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / detection of abiotic stimulus / replication fork protection complex / replication fork arrest / Switching of origins to a post-replicative state / cell cycle phase transition / Unwinding of DNA / DNA replication initiation / epsilon DNA polymerase complex / DNA strand elongation involved in mitotic DNA replication / GINS complex / mitotic DNA replication preinitiation complex assembly / regulation of phosphorylation / nuclear origin of replication recognition complex / alpha DNA polymerase:primase complex / anaphase-promoting complex binding / cellular response to cisplatin / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / negative regulation of beige fat cell differentiation / cellular response to hydroxyurea / DNA replication checkpoint signaling / CMG complex / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / DNA replication proofreading / DNA replication preinitiation complex / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / double-strand break repair via break-induced replication / MCM complex / target-directed miRNA degradation / mitotic DNA replication initiation / elongin complex / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / inner cell mass cell proliferation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / DNA strand elongation involved in DNA replication / SCF ubiquitin ligase complex / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / branching morphogenesis of an epithelial tube / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of double-strand break repair / leading strand elongation / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / G1/S-Specific Transcription / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / DNA synthesis involved in DNA repair / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / nuclear replication fork / replication fork processing / DNA replication origin binding / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / cochlea development / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / cullin family protein binding / DNA replication initiation / error-prone translesion synthesis / embryonic organ development / protein monoubiquitination / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Activation of ATR in response to replication stress / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / response to UV / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / site of DNA damage / RNA Polymerase II Transcription Elongation / base-excision repair, gap-filling / Formation of RNA Pol II elongation complex / signal transduction in response to DNA damage
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase epsilon subunit B, N-terminal / DNA polymerases epsilon N terminal / : / LRR1 pleckstrin homology domain / : / : / WDHD1 HMG box / WDHD1 first WD40 domain / TIMELESS, tri-helical helix-turn-helix domain / Timeless, C-terminal ...DNA polymerase epsilon subunit B, N-terminal / DNA polymerases epsilon N terminal / : / LRR1 pleckstrin homology domain / : / : / WDHD1 HMG box / WDHD1 first WD40 domain / TIMELESS, tri-helical helix-turn-helix domain / Timeless, C-terminal / Claspin / Timeless-like, PAB domain / Chromosome segregation in meiosis protein 3 / TIPIN/Csm3/Swi3 / Replication Fork Protection Component Swi3 / DNA polymerase epsilon, subunit B / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein / : / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / : / DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / : / PSF2 N-terminal domain / : / : / DNA polymerase epsilon catalytic subunit A, thumb domain / Zinc finger domain of DNA polymerase-epsilon / Zinc finger domain of DNA polymerase-epsilon / DNA polymerase epsilon, catalytic subunit A, C-terminal / DNA polymerase epsilon catalytic subunit / : / : / Domain of unknown function (DUF1744) / PSF3 N-terminal domain / PSF1 C-terminal domain / DUF1744 / CDC45 family / DNA replication complex GINS protein Psf2 / CDC45 / GINS complex, subunit Psf3 / DNA replication complex GINS protein SLD5, C-terminal / GINS complex, subunit Psf3 superfamily / GINS complex protein Sld5, alpha-helical domain / DNA replication complex GINS protein SLD5 C-terminus / GINS complex subunit Sld5 / GINS subunit, domain A / GINS complex protein helical bundle domain / GINS complex, subunit Psf1 / GINS, helical bundle-like domain superfamily / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / : / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / : / MCM5, C-terminal domain / DNA replication licensing factor MCM7, winged helix / DNA replication licensing factor Mcm5 / MCM4, winged helix domain / DNA replication licensing factor Mcm3 / Mini-chromosome maintenance complex protein 4 / : / MCM3-like, winged helix domain / DNA replication licensing factor Mcm6 / DNA replication licensing factor Mcm7 / Mcm6, C-terminal winged-helix domain / MCM6 C-terminal winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family C-terminal AAA(+) ATPase domain (MCM-CTD) profile. / minichromosome maintenance proteins / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / MCM domain / Elongin-C / Elongin B
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Cell division control protein 45 homolog / WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / DNA replication licensing factor MCM3 / DNA replication licensing factor MCM4 / DNA replication licensing factor MCM5 / DNA replication licensing factor MCM7 / DNA replication licensing factor MCM2 ...PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Cell division control protein 45 homolog / WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / DNA replication licensing factor MCM3 / DNA replication licensing factor MCM4 / DNA replication licensing factor MCM5 / DNA replication licensing factor MCM7 / DNA replication licensing factor MCM2 / DNA polymerase epsilon subunit 2 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / DNA polymerase epsilon catalytic subunit A / Cullin-2 / DNA replication licensing factor MCM6 / DNA replication complex GINS protein PSF1 / Elongin-C / Elongin-B / Leucine-rich repeat protein 1 / DNA replication complex GINS protein SLD5 / DNA replication complex GINS protein PSF3 / TIMELESS-interacting protein / Claspin / Protein timeless homolog / DNA replication complex GINS protein PSF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Jones, M.J. / Yeeles, J.T.P. / Deegan, T.D. / Jenkyn-Bedford, M.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/12 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12016/13 英国
Wellcome Trust204678/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: A conserved mechanism for regulating replisome disassembly in eukaryotes.
著者: Michael Jenkyn-Bedford / Morgan L Jones / Yasemin Baris / Karim P M Labib / Giuseppe Cannone / Joseph T P Yeeles / Tom D Deegan /
要旨: Replisome disassembly is the final step of eukaryotic DNA replication and is triggered by ubiquitylation of the CDC45-MCM-GINS (CMG) replicative helicase. Despite being driven by evolutionarily ...Replisome disassembly is the final step of eukaryotic DNA replication and is triggered by ubiquitylation of the CDC45-MCM-GINS (CMG) replicative helicase. Despite being driven by evolutionarily diverse E3 ubiquitin ligases in different eukaryotes (SCF in budding yeast, CUL2 in metazoa), replisome disassembly is governed by a common regulatory principle, in which ubiquitylation of CMG is suppressed before replication termination, to prevent replication fork collapse. Recent evidence suggests that this suppression is mediated by replication fork DNA. However, it is unknown how SCF and CUL2 discriminate terminated from elongating replisomes, to selectively ubiquitylate CMG only after termination. Here we used cryo-electron microscopy to solve high-resolution structures of budding yeast and human replisome-E3 ligase assemblies. Our structures show that the leucine-rich repeat domains of Dia2 and LRR1 are structurally distinct, but bind to a common site on CMG, including the MCM3 and MCM5 zinc-finger domains. The LRR-MCM interaction is essential for replisome disassembly and, crucially, is occluded by the excluded DNA strand at replication forks, establishing the structural basis for the suppression of CMG ubiquitylation before termination. Our results elucidate a conserved mechanism for the regulation of replisome disassembly in eukaryotes, and reveal a previously unanticipated role for DNA in preserving replisome integrity.
履歴
登録2021年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02022年7月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 3.02023年10月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_entity_assembly / em_software / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _em_entity_assembly.entity_id_list / _entity.formula_weight ..._em_entity_assembly.entity_id_list / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity_name_com.entity_id / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly.type / _ndb_struct_na_base_pair.buckle / _ndb_struct_na_base_pair.i_label_asym_id / _ndb_struct_na_base_pair.j_label_asym_id / _ndb_struct_na_base_pair.opening / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair.shear / _ndb_struct_na_base_pair.stagger / _ndb_struct_na_base_pair.stretch / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_asym_id_1 / _ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_asym_id_2 / _ndb_struct_na_base_pair_step.inclination / _ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_asym_id_1 / _ndb_struct_na_base_pair_step.j_label_asym_id_2 / _ndb_struct_na_base_pair_step.rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.roll / _ndb_struct_na_base_pair_step.shift / _ndb_struct_na_base_pair_step.slide / _ndb_struct_na_base_pair_step.tilt / _ndb_struct_na_base_pair_step.tip / _ndb_struct_na_base_pair_step.twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.x_displacement / _ndb_struct_na_base_pair_step.y_displacement / _pdbx_entity_src_syn.entity_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _struct_sheet_order.range_id_1 / _struct_sheet_order.range_id_2 / _struct_sheet_order.sense / _struct_sheet_order.sheet_id
解説: Sequence discrepancy / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13494
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
2: DNA replication licensing factor MCM2
3: DNA replication licensing factor MCM3
4: DNA replication licensing factor MCM4
5: DNA replication licensing factor MCM5
6: DNA replication licensing factor MCM6
7: DNA replication licensing factor MCM7
A: DNA polymerase epsilon subunit 2
B: DNA polymerase epsilon catalytic subunit A
C: Cell division control protein 45 homolog
D: DNA replication complex GINS protein PSF1
E: DNA replication complex GINS protein PSF2
F: DNA replication complex GINS protein PSF3
G: DNA replication complex GINS protein SLD5
H: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1
I: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1
J: WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1
K: Protein timeless homolog
L: TIMELESS-interacting protein
M: Leading strand DNA
N: Lagging strand DNA
O: Leucine-rich repeat protein 1
P: Elongin-B
Q: Claspin
R: Elongin-C
S: Cullin-2
T: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,964,96641
ポリマ－1,962,75526
非ポリマー2,21115
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
DNA replication licensing factor ... , 6種, 6分子 234567

#1: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM2 / Minichromosome maintenance protein 2 homolog / Nuclear protein BM28


分子量: 102034.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM2, BM28, CCNL1, CDCL1, KIAA0030 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P49736, DNA helicase
#2: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM3 / DNA polymerase alpha holoenzyme-associated protein P1 / P1-MCM3 / RLF subunit beta / p102


分子量: 91110.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25205, DNA helicase
#3: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM4 / CDC21 homolog / P1-CDC21


分子量: 96684.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM4, CDC21 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P33991, DNA helicase
#4: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM5 / CDC46 homolog / P1-CDC46


分子量: 82406.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM5, CDC46 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P33992, DNA helicase
#5: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM6 / p105MCM


分子量: 93010.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q14566, DNA helicase
#6: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM7 / CDC47 homolog / P1.1-MCM3


分子量: 81411.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM7, CDC47, MCM2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P33993, DNA helicase

-
DNA polymerase epsilon ... , 2種, 2分子 AB

#7: タンパク質 DNA polymerase epsilon subunit 2 / DNA polymerase II subunit 2 / DNA polymerase epsilon subunit B


分子量: 59600.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLE2, DPE2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P56282
#8: タンパク質 DNA polymerase epsilon catalytic subunit A / 3'-5' exodeoxyribonuclease / DNA polymerase II subunit A


分子量: 261855.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLE, POLE1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q07864, DNA-directed DNA polymerase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ

-
タンパク質 , 10種, 12分子 CHIJKLOPQRST

#9: タンパク質 Cell division control protein 45 homolog / PORC-PI-1


分子量: 66016.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC45, CDC45L, CDC45L2, UNQ374/PRO710 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75419
#14: タンパク質 WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / Acidic nucleoplasmic DNA-binding protein 1 / And-1


分子量: 130098.148 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDHD1, AND1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75717
#15: タンパク質 Protein timeless homolog / hTIM


分子量: 138903.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMELESS, TIM, TIM1, TIMELESS1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UNS1
#16: タンパク質 TIMELESS-interacting protein


分子量: 34600.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIPIN / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BVW5
#19: タンパク質 Leucine-rich repeat protein 1 / 4-1BB-mediated-signaling molecule / 4-1BBlrr / LRR-repeat protein 1 / LRR-1 / Peptidylprolyl isomerase-like 5


分子量: 46789.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRR1, PPIL5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96L50
#20: タンパク質 Elongin-B / EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / ...EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / Transcription elongation factor B polypeptide 2


分子量: 13147.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOB, TCEB2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15370
#21: タンパク質 Claspin / hClaspin


分子量: 155184.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLSPN / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9HAW4
#22: タンパク質 Elongin-C / EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / ...EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / Transcription elongation factor B polypeptide 1


分子量: 12485.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOC, TCEB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15369
#23: タンパク質 Cullin-2 / CUL-2


分子量: 87098.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13617
#24: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / ...E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / Rbx1 / Regulator of cullins 1 / ROC1


分子量: 12289.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P62877, RING-type E3 ubiquitin transferase, cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase

-
DNA replication complex GINS protein ... , 4種, 4分子 DEFG

#10: タンパク質 DNA replication complex GINS protein PSF1 / GINS complex subunit 1


分子量: 23022.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GINS1, KIAA0186, PSF1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q14691
#11: タンパク質 DNA replication complex GINS protein PSF2 / GINS complex subunit 2


分子量: 21453.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GINS2, PSF2, CGI-122, DC5, HSPC037 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9Y248
#12: タンパク質 DNA replication complex GINS protein PSF3 / GINS complex subunit 3


分子量: 24562.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GINS3, PSF3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BRX5
#13: タンパク質 DNA replication complex GINS protein SLD5 / GINS complex subunit 4


分子量: 30114.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GINS4, SLD5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BRT9

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 MN

#17: DNA鎖 Leading strand DNA


分子量: 26396.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#18: DNA鎖 Lagging strand DNA


分子量: 12279.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 4種, 15分子

#25: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#26: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#27: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#28: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human replisome engaged with CUL2-LRR1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #21, #1-#20, #22-#24 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 0.1 mm / C2レンズ絞り径: 2.7 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 38.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 16721
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2画像取得
4RELION3CTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
13cryoSPARC2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2412000
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 232000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る