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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7o9m | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Human mitochondrial ribosome large subunit assembly intermediate with MTERF4-NSUN4, MRM2, MTG1 and the MALSU module | |||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / Mitochondria / GTPase / Ribosome assembly intermediate | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報mitochondrial ribosomal large subunit rRNA binding / mRNA (cytidine-5-)-methyltransferase activity / rRNA modification in the mitochondrion / regulation of respiratory system process / mitochondrial RNA modification / mitochondrial RNA catabolic process / regulation of mitochondrial translation / negative regulation of mitochondrial translation / rRNA (uridine-2'-O-ribose)-methyltransferase activity / rRNA 2'-O-methylation ...mitochondrial ribosomal large subunit rRNA binding / mRNA (cytidine-5-)-methyltransferase activity / rRNA modification in the mitochondrion / regulation of respiratory system process / mitochondrial RNA modification / mitochondrial RNA catabolic process / regulation of mitochondrial translation / negative regulation of mitochondrial translation / rRNA (uridine-2'-O-ribose)-methyltransferase activity / rRNA 2'-O-methylation / regulation of mitochondrial transcription / rRNA (cytosine-C5-)-methyltransferase activity / protein-RNA adaptor activity / negative regulation of ribosome biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Protein lipoylation / positive regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / Complex I biogenesis / RNA methylation / RNA methyltransferase activity / Respiratory electron transport / rRNA methyltransferase activity / mitochondrial transcription / RNA folding chaperone / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / mitochondrial ribosome assembly / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation initiation / Mitochondrial ribosome-associated quality control / camera-type eye development / protein lipoylation / mitochondrial fission / iron-sulfur cluster assembly complex / Mitochondrial translation termination / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial large ribosomal subunit binding / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / mitochondrial ribosome / rRNA methylation / mitochondrial small ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / [2Fe-2S] cluster assembly / iron-sulfur cluster assembly / ribosomal large subunit binding / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / acyl binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / respiratory chain complex I / anatomical structure morphogenesis / acyl carrier activity / RNA processing / Mitochondrial protein degradation / rescue of stalled cytosolic ribosome / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / aerobic respiration / fatty acid binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / ribosomal large subunit biogenesis / methyltransferase activity / mitochondrial membrane / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / rRNA processing / cell junction / double-stranded RNA binding / large ribosomal subunit / heart development / small ribosomal subunit rRNA binding / endonuclease activity / large ribosomal subunit rRNA binding / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / rRNA binding / nuclear body / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / nucleotide binding / hydrolase activity / mRNA binding / GTPase activity / apoptotic process / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / nucleolus / structural molecule activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Valentin Gese, G. / Hallberg, B.M. | |||||||||||||||||||||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021タイトル: Structural basis for late maturation steps of the human mitoribosomal large subunit. 著者: Miriam Cipullo / Genís Valentín Gesé / Anas Khawaja / B Martin Hällberg / Joanna Rorbach / ![]() 要旨: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize a critical set of proteins essential for oxidative phosphorylation. Therefore, mitoribosomal function is vital to the cellular energy supply. ...Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize a critical set of proteins essential for oxidative phosphorylation. Therefore, mitoribosomal function is vital to the cellular energy supply. Mitoribosome biogenesis follows distinct molecular pathways that remain poorly understood. Here, we determine the cryo-EM structures of mitoribosomes isolated from human cell lines with either depleted or overexpressed mitoribosome assembly factor GTPBP5, allowing us to capture consecutive steps during mitoribosomal large subunit (mt-LSU) biogenesis. Our structures provide essential insights into the last steps of 16S rRNA folding, methylation and peptidyl transferase centre (PTC) completion, which require the coordinated action of nine assembly factors. We show that mammalian-specific MTERF4 contributes to the folding of 16S rRNA, allowing 16 S rRNA methylation by MRM2, while GTPBP5 and NSUN4 promote fine-tuning rRNA rearrangements leading to PTC formation. Moreover, our data reveal an unexpected involvement of the elongation factor mtEF-Tu in mt-LSU assembly, where mtEF-Tu interacts with GTPBP5, similar to its interaction with tRNA during translational elongation. | |||||||||||||||||||||||||||
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7o9m.cif.gz | 2.8 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7o9m.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 7o9m.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/7o9m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/7o9m | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
| #1: RNA鎖 | 分子量: 500033.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
|---|---|
| #2: RNA鎖 | 分子量: 22022.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1485738021 |
-Mitochondrial ... , 3種, 3分子 CPu
| #3: タンパク質 | 分子量: 37195.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BT17 |
|---|---|
| #15: タンパク質 | 分子量: 20465.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8K9D2 |
| #58: タンパク質 | 分子量: 26203.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96EH3 |
+39S ribosomal protein ... , 47種, 52分子 DEFHIJKLMNOQRSTUVWXYZa01234567...
-タンパク質 , 8種, 8分子 opqnA1A2vw
| #49: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQC6 |
|---|---|
| #50: タンパク質 | 分子量: 23559.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14197, peptidyl-tRNA hydrolase |
| #51: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAE8 |
| #54: タンパク質 | 分子量: 27464.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)参照: UniProt: Q9UI43, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
| #55: タンパク質 | 分子量: 43140.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)参照: UniProt: Q96CB9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
| #56: タンパク質 | 分子量: 44012.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z6M4 |
| #57: タンパク質 | 分子量: 8460.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: L0R8F8 |
| #60: タンパク質 | 分子量: 17434.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14561 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 UNK
| #61: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2230.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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-非ポリマー , 5種, 109分子 








| #62: 化合物 | ChemComp-MG / #63: 化合物 | ChemComp-GDP / | #64: 化合物 | #65: 化合物 | ChemComp-SAM / | #66: 化合物 | ChemComp-PNS / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: 55S subunit assembly intermediate / タイプ: RIBOSOME 詳細: Assembly intermediate of the human mitochondrial ribosome large subunit Entity ID: #1-#61 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 値: 1.5 MDa / 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 20 µm |
| 試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 電子線照射量: 48.2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
| 電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV |
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解析
| ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48646 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | PDB-ID: 5OOL Accession code: 5OOL / Source name: PDB / タイプ: experimental model | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 解像度: 2.6→2.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.882 / WRfactor Rwork: 0.379 / SU B: 9.548 / SU ML: 0.184 / Average fsc overall: 0.6573 / Average fsc work: 0.6573 / ESU R: 0.244 / 詳細: Hydrogens have not been used
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| 溶媒の処理 | 溶媒モデル: BABINET MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 96.038 Å2
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル | Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %
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Homo sapiens (ヒト)
引用

UCSF Chimera














PDBj










































