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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7nt5 | ||||||
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タイトル | CryoEM structure of the Nipah virus nucleocapsid single helical turn assembly | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRAL PROTEIN / Protein-RNA complex / Nucleocapsid | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative stranded viral RNA transcription / negative stranded viral RNA replication / helical viral capsid / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / molecular adaptor activity / ribonucleoprotein complex / structural molecule activity / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Nipah virus (ウイルス) Escherichia coli BL21 (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
データ登録者 | Ker, D.S. / Jenkins, H.T. / Greive, S.J. / Antson, A.A. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2021 タイトル: CryoEM structure of the Nipah virus nucleocapsid assembly. 著者: De-Sheng Ker / Huw T Jenkins / Sandra J Greive / Alfred A Antson / 要旨: Nipah and its close relative Hendra are highly pathogenic zoonotic viruses, storing their ssRNA genome in a helical nucleocapsid assembly formed by the N protein, a major viral immunogen. Here, we ...Nipah and its close relative Hendra are highly pathogenic zoonotic viruses, storing their ssRNA genome in a helical nucleocapsid assembly formed by the N protein, a major viral immunogen. Here, we report the first cryoEM structure for a Henipavirus RNA-bound nucleocapsid assembly, at 3.5 Å resolution. The helical assembly is stabilised by previously undefined N- and C-terminal segments, contributing to subunit-subunit interactions. RNA is wrapped around the nucleocapsid protein assembly with a periodicity of six nucleotides per protomer, in the "3-bases-in, 3-bases-out" conformation, with protein plasticity enabling non-sequence specific interactions. The structure reveals commonalities in RNA binding pockets and in the conformation of bound RNA, not only with members of the Paramyxoviridae family, but also with the evolutionarily distant Filoviridae Ebola virus. Significant structural differences with other Paramyxoviridae members are also observed, particularly in the position and length of the exposed α-helix, residues 123-139, which may serve as a valuable epitope for surveillance and diagnostics. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | 7nt5.cif.gz | 1012.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7nt5.ent.gz | 820.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7nt5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7nt5_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7nt5_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7nt5_validation.xml.gz | 140.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7nt5_validation.cif.gz | 219.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/7nt5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/7nt5 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
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