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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7nep | ||||||||||||||||||
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タイトル | Homology model of the in situ actomyosin complex from the A-band of mouse psoas muscle sarcomere in the rigor state | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / Muscle proteins / force generation / sarcomere / cytoskeleton | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / : / skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / contractile muscle fiber / muscle filament sliding / : / myosin filament ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / : / skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / contractile muscle fiber / muscle filament sliding / : / myosin filament / actin filament capping / ruffle organization / myosin II complex / myosin complex / response to steroid hormone / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / positive regulation of cell adhesion / skeletal muscle fiber development / muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / response to mechanical stimulus / skeletal muscle tissue development / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of cell migration / filopodium / response to activity / actin filament organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / disordered domain specific binding / double-stranded RNA binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / in utero embryonic development / calmodulin binding / hydrolase activity / immune response / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.2 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Wang, Z. / Grange, M. / Wagner, T. / Kho, A.L. / Gautel, M. / Raunser, S. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 英国, European Union, 5件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2021 タイトル: The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle. 著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser / 要旨: Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we ...Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we determine the molecular architecture of native vertebrate skeletal sarcomeres by electron cryo-tomography. Our reconstruction reveals molecular details of the three-dimensional organization and interaction of actin and myosin in the A-band, I-band, and Z-disc and demonstrates that α-actinin cross-links antiparallel actin filaments by forming doublets with 6-nm spacing. Structures of myosin, tropomyosin, and actin at ~10 Å further reveal two conformations of the "double-head" myosin, where the flexible orientation of the lever arm and light chains enable myosin not only to interact with the same actin filament, but also to split between two actin filaments. Our results provide unexpected insights into the fundamental organization of vertebrate skeletal muscle and serve as a strong foundation for future investigations of muscle diseases. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7nep.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7nep.ent.gz | 999.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7nep.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7nep_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7nep_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7nep_validation.xml.gz | 184.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7nep_validation.cif.gz | 284.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ne/7nep ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ne/7nep | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41747.527 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P68134 #2: タンパク質 | 分子量: 28922.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P58771 #3: タンパク質 | 分子量: 92518.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q5SX39 #4: タンパク質 | 分子量: 16573.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P05977 #5: タンパク質 | 分子量: 16326.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P97457 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The sample was myofibrils. | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 倍率(補正後): 28409 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 3.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 8 / 利用したフレーム数/画像: 1-8 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 10.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18090 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
EM volume selection | Num. of tomograms: 8 / Num. of volumes extracted: 32421 | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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