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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7f2p | |||||||||
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タイトル | The head structure of Helicobacter pylori bacteriophage KHP40 | |||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / CAPSID / PHAGE / PHAGE HEAD / CRYOEM | |||||||||
機能・相同性 | Protein of unknown function DUF4043 / Protein of unknown function (DUF4043) / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Helicobacter phage KHP40 (ファージ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | Kamiya, R. / Uchiyama, J. / Matsuzaki, S. / Murata, K. / Iwasaki, K. / Miyazaki, N. | |||||||||
資金援助 | 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2022 タイトル: Acid-stable capsid structure of Helicobacter pylori bacteriophage KHP30 by single-particle cryoelectron microscopy. 著者: Ryosuke Kamiya / Jumpei Uchiyama / Shigenobu Matsuzaki / Kazuyoshi Murata / Kenji Iwasaki / Naoyuki Miyazaki / 要旨: The acid-stable capsid structures of Helicobacter pylori phages KHP30 and KHP40 are solved at 2.7 and 3.0 Å resolutions by cryoelectron microscopy, respectively. The capsids have icosahedral T = 9 ...The acid-stable capsid structures of Helicobacter pylori phages KHP30 and KHP40 are solved at 2.7 and 3.0 Å resolutions by cryoelectron microscopy, respectively. The capsids have icosahedral T = 9 symmetry and consist of each 540 copies of 2 structural proteins, a major capsid protein, and a cement protein. The major capsid proteins form 12 pentagonal capsomeres occupying icosahedral vertexes and 80 hexagonal capsomeres located at icosahedral faces and edges. The major capsid protein has a unique protruding loop extending to the neighboring subunit that stabilizes hexagonal capsomeres. Furthermore, the capsid is decorated with trimeric cement proteins with a jelly roll motif. The cement protein trimer sits on the quasi-three-fold axis formed by three major capsid protein capsomeres, thereby enhancing the particle stability by connecting these capsomeres. Sequence and structure comparisons between the related Helicobacter pylori phages suggest a possible mechanism of phage adaptation to the human gastric environment. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7f2p.cif.gz | 732.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7f2p.ent.gz | 614 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7f2p.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f2/7f2p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f2/7f2p | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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3 |
| x 5
4 |
| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13469.469 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Helicobacter phage KHP40 (ファージ) / 参照: UniProt: I7GUT5 #2: タンパク質 | 分子量: 42855.359 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Helicobacter phage KHP40 (ファージ) / 参照: UniProt: I7HFY0 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Helicobacter phage KHP40 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Helicobacter phage KHP40 (ファージ) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6772 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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