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万見
- EMDB-30778: Acidic stable capsid structure of Helicobacter pylori bacteriopha... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30778
タイトルAcidic stable capsid structure of Helicobacter pylori bacteriophage KHP30
マップデータ
試料
  • ウイルス: Helicobacter phage KHP (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major structural protein ORF14
    • タンパク質・ペプチド: Cement protein gp15
キーワードCAPSID (カプシド) / PHAGE (ファージ) / PHAGE HEAD / CRYOEM (低温電子顕微鏡法) / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性Protein of unknown function DUF4043 / Protein of unknown function (DUF4043) / Major structural protein ORF14 / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Helicobacter pylori bacteriophage KHP30 (ファージ) / Helicobacter phage KHP (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kamiya R / Uchiyama J
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15K18521 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18K06154 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Acid-stable capsid structure of Helicobacter pylori bacteriophage KHP30 by single-particle cryoelectron microscopy.
著者: Ryosuke Kamiya / Jumpei Uchiyama / Shigenobu Matsuzaki / Kazuyoshi Murata / Kenji Iwasaki / Naoyuki Miyazaki /
要旨: The acid-stable capsid structures of Helicobacter pylori phages KHP30 and KHP40 are solved at 2.7 and 3.0 Å resolutions by cryoelectron microscopy, respectively. The capsids have icosahedral T = 9 ...The acid-stable capsid structures of Helicobacter pylori phages KHP30 and KHP40 are solved at 2.7 and 3.0 Å resolutions by cryoelectron microscopy, respectively. The capsids have icosahedral T = 9 symmetry and consist of each 540 copies of 2 structural proteins, a major capsid protein, and a cement protein. The major capsid proteins form 12 pentagonal capsomeres occupying icosahedral vertexes and 80 hexagonal capsomeres located at icosahedral faces and edges. The major capsid protein has a unique protruding loop extending to the neighboring subunit that stabilizes hexagonal capsomeres. Furthermore, the capsid is decorated with trimeric cement proteins with a jelly roll motif. The cement protein trimer sits on the quasi-three-fold axis formed by three major capsid protein capsomeres, thereby enhancing the particle stability by connecting these capsomeres. Sequence and structure comparisons between the related Helicobacter pylori phages suggest a possible mechanism of phage adaptation to the human gastric environment.
履歴
登録2020年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月27日-
マップ公開2021年10月27日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dn2
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7dn2
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30778.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30778.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.027 / ムービー #1: 0.027
最小 - 最大-0.09630773 - 0.21444146
平均 (標準偏差)0.00070171 (±0.00812344)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-375-375-375
サイズ750750750
Spacing750750750
セルA=B=C: 870.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z750750750
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z870.000870.000870.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-375-375-375
NC/NR/NS750750750
D min/max/mean-0.0960.2140.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helicobacter phage KHP

全体名称: Helicobacter phage KHP (ファージ)
要素
  • ウイルス: Helicobacter phage KHP (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major structural protein ORF14
    • タンパク質・ペプチド: Cement protein gp15

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超分子 #1: Helicobacter phage KHP

超分子名称: Helicobacter phage KHP / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1208236 / 生物種: Helicobacter phage KHP / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Head / 直径: 700.0 Å / T番号(三角分割数): 9

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分子 #1: Major structural protein ORF14

分子名称: Major structural protein ORF14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori bacteriophage KHP30 (ファージ)
分子量理論値: 42.465922 KDa
配列文字列: MLEKLNNINF NNISNNLNLG IEVGREIQNA SWIKSPFFSI TGTGADRGVR LFSVASQQPF RPRIKAQLSG SGVSGNTDFE ANYDNLEIL SQTIYPDAFG NSLRSKIKAY SELERIDFIK ESVDSLTTWM NEERDKRIVA SLTNDFTNYL YTQTMNVATI R KAIFHARN ...文字列:
MLEKLNNINF NNISNNLNLG IEVGREIQNA SWIKSPFFSI TGTGADRGVR LFSVASQQPF RPRIKAQLSG SGVSGNTDFE ANYDNLEIL SQTIYPDAFG NSLRSKIKAY SELERIDFIK ESVDSLTTWM NEERDKRIVA SLTNDFTNYL YTQTMNVATI R KAIFHARN GLKGDNSKAF PIKPIRATMQ SVGNVMVQNT SYIILLDSYQ ANQLKADSEF KELRKLYAFA GEDKGMLYSG LL GVIDNCP VIDAGVWNKF NVGMPNSSIS DSDFMRYLNK ANVSSIVTPR QFKEKLNQEK DEKKRSINKE ISIGCLIGAS AVL LAGSKE TRFYIDETVD AGRKSLVGVD CLLGVSKARY QSTDGVVTPY DNQDYAVIGL VSDME

UniProtKB: Major structural protein ORF14

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分子 #2: Cement protein gp15

分子名称: Cement protein gp15 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori bacteriophage KHP30 (ファージ)
分子量理論値: 13.721461 KDa
配列文字列:
MKQKVHSVSY LAKAEFKFNN GVYNLVALPS GAEVVKVSLE VVGNPIATST TSVSVGFEDE TTKNYFLTLD NLAVDDASKK HTTSAKDYT ATSNKVVVAE VKNANDNNVK GVLRVLYFLP SVIEVEY

UniProtKB: Uncharacterized protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 20737
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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