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万見
- PDB-7e89: CryoEM structure of human Kv4.2-DPP6S complex, extracellular region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+89
タイトルCryoEM structure of human Kv4.2-DPP6S complex, extracellular region
要素Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of potassium ion transmembrane transport / potassium channel regulator activity / voltage-gated potassium channel complex / serine-type peptidase activity / protein localization to plasma membrane / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Kise, Y. / Nureki, O.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structural basis of gating modulation of Kv4 channel complexes.
著者: Yoshiaki Kise / Go Kasuya / Hiroyuki H Okamoto / Daichi Yamanouchi / Kan Kobayashi / Tsukasa Kusakizako / Tomohiro Nishizawa / Koichi Nakajo / Osamu Nureki /
要旨: Modulation of voltage-gated potassium (Kv) channels by auxiliary subunits is central to the physiological function of channels in the brain and heart. Native Kv4 tetrameric channels form ...Modulation of voltage-gated potassium (Kv) channels by auxiliary subunits is central to the physiological function of channels in the brain and heart. Native Kv4 tetrameric channels form macromolecular ternary complexes with two auxiliary β-subunits-intracellular Kv channel-interacting proteins (KChIPs) and transmembrane dipeptidyl peptidase-related proteins (DPPs)-to evoke rapidly activating and inactivating A-type currents, which prevent the backpropagation of action potentials. However, the modulatory mechanisms of Kv4 channel complexes remain largely unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of the Kv4.2-DPP6S-KChIP1 dodecamer complex, the Kv4.2-KChIP1 and Kv4.2-DPP6S octamer complexes, and Kv4.2 alone. The structure of the Kv4.2-KChIP1 complex reveals that the intracellular N terminus of Kv4.2 interacts with its C terminus that extends from the S6 gating helix of the neighbouring Kv4.2 subunit. KChIP1 captures both the N and the C terminus of Kv4.2. In consequence, KChIP1 would prevent N-type inactivation and stabilize the S6 conformation to modulate gating of the S6 helices within the tetramer. By contrast, unlike the reported auxiliary subunits of voltage-gated channel complexes, DPP6S interacts with the S1 and S2 helices of the Kv4.2 voltage-sensing domain, which suggests that DPP6S stabilizes the conformation of the S1-S2 helices. DPP6S may therefore accelerate the voltage-dependent movement of the S4 helices. KChIP1 and DPP6S do not directly interact with each other in the Kv4.2-KChIP1-DPP6S ternary complex. Thus, our data suggest that two distinct modes of modulation contribute in an additive manner to evoke A-type currents from the native Kv4 macromolecular complex.
履歴
登録2021年3月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-31012
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6
I: Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6
A: Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6
B: Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,9044
ポリマ－333,9044
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area6930 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area117050 Å2

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要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl aminopeptidase-like protein 6 / DPPX / Dipeptidyl aminopeptidase-related protein / Dipeptidyl peptidase 6 / Dipeptidyl peptidase IV- ...DPPX / Dipeptidyl aminopeptidase-related protein / Dipeptidyl peptidase 6 / Dipeptidyl peptidase IV-like protein / Dipeptidyl peptidase VI / DPP VI


分子量: 83476.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42658

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human Kv4.2-DPP6S complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91974 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00324128
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.60132724
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0763208
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0453536
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044216

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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