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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7dco | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the activated spliceosome (Bact complex) at an atomic resolution of 2.5 angstrom | ||||||
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![]() | SPLICING / RNA splicing / spliceosome / Bact complex / Prp2 / Spp2 / ATPase/helicase / activation | ||||||
機能・相同性 | ![]() maintenance of RNA location / RES complex / snoRNA splicing / post-mRNA release spliceosomal complex / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / U4/U6 snRNP / 7-methylguanosine cap hypermethylation / Prp19 complex / ATP-dependent activity, acting on RNA / small nuclear ribonucleoprotein complex ...maintenance of RNA location / RES complex / snoRNA splicing / post-mRNA release spliceosomal complex / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / U4/U6 snRNP / 7-methylguanosine cap hypermethylation / Prp19 complex / ATP-dependent activity, acting on RNA / small nuclear ribonucleoprotein complex / pre-mRNA binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type spliceosomal complex / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / spliceosomal complex assembly / regulation of RNA splicing / mRNA 5'-splice site recognition / ATPase activator activity / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / mRNA export from nucleus / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / RNA splicing / helicase activity / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / nucleic acid binding / RNA helicase activity / RNA helicase / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
![]() | Bai, R. / Wan, R. / Yan, C. / Qi, J. / Zhang, P. / Lei, J. / Shi, Y. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanism of spliceosome remodeling by the ATPase/helicase Prp2 and its coactivator Spp2. 著者: Rui Bai / Ruixue Wan / Chuangye Yan / Qi Jia / Jianlin Lei / Yigong Shi / ![]() 要旨: Spliceosome remodeling, executed by conserved adenosine triphosphatase (ATPase)/helicases including Prp2, enables precursor messenger RNA (pre-mRNA) splicing. However, the structural basis for the ...Spliceosome remodeling, executed by conserved adenosine triphosphatase (ATPase)/helicases including Prp2, enables precursor messenger RNA (pre-mRNA) splicing. However, the structural basis for the function of the ATPase/helicases remains poorly understood. Here, we report atomic structures of Prp2 in isolation, Prp2 complexed with its coactivator Spp2, and Prp2-loaded activated spliceosome and the results of structure-guided biochemical analysis. Prp2 weakly associates with the spliceosome and cannot function without Spp2, which stably associates with Prp2 and anchors on the spliceosome, thus tethering Prp2 to the activated spliceosome and allowing Prp2 to function. Pre-mRNA is loaded into a featured channel between the N and C halves of Prp2, where Leu from the N half and Arg from the C half prevent backward sliding of pre-mRNA toward its 5'-end. Adenosine 5'-triphosphate binding and hydrolysis trigger interdomain movement in Prp2, which drives unidirectional stepwise translocation of pre-mRNA toward its 3'-end. These conserved mechanisms explain the coupling of spliceosome remodeling to pre-mRNA splicing. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+タンパク質 , 27種, 31分子 ACDahbmcnfjopuv123456KNTYXWVzJI
-RNA鎖 , 4種, 4分子 BFGH
#2: RNA鎖 | 分子量: 68643.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#12: RNA鎖 | 分子量: 35883.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: RNA鎖 | 分子量: 44772.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: RNA鎖 | 分子量: 376324.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 4種, 6分子 deigkl
#5: タンパク質 | 分子量: 11240.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||
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#9: タンパク質 | 分子量: 10385.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 8490.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P40204 #17: タンパク質 | | 分子量: 8882.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Pre-mRNA-splicing factor ... , 10種, 10分子 wLQRSZUMyx
#19: タンパク質 | 分子量: 33111.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32524 |
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#27: タンパク質 | 分子量: 67837.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q03654 |
#33: タンパク質 | 分子量: 40988.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#34: タンパク質 | 分子量: 29742.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#35: タンパク質 | 分子量: 19975.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q03772 |
#38: タンパク質 | 分子量: 14039.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#40: タンパク質 | 分子量: 15793.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#42: タンパク質 | 分子量: 29797.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#44: タンパク質 | 分子量: 20685.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q02521 |
#47: タンパク質 | 分子量: 99947.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P20095, RNA helicase |
-Pre-mRNA-processing ... , 2種, 5分子 stqrP
#28: タンパク質 | 分子量: 56629.777 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A6A5PQI0, RING-type E3 ubiquitin transferase #32: タンパク質 | | 分子量: 42548.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 6種, 1738分子 ![](data/chem/img/IHP.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#48: 化合物 | ChemComp-IHP / | ||||||
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#49: 化合物 | ChemComp-GTP / | ||||||
#50: 化合物 | ChemComp-MG / #51: 化合物 | ChemComp-CA / | #52: 化合物 | ChemComp-ZN / #53: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: the activated spliceosome Bact complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#50 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 705371 / 対称性のタイプ: POINT |