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- PDB-7dce: Cryo-EM structure of human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dce
タイトルCryo-EM structure of human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment
要素
  • Heavy chain of Fab fragment
  • Isoform 2 of Basigin
  • Light chain of Fab fragment
  • XK-related protein 8
キーワードTRANSPORT PROTEIN / XKR8 / basigin / scramblase / phospholipid
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / tolerance induction to self antigen / dendrite self-avoidance / acrosomal membrane / neutrophil clearance / phospholipid scramblase activity / cell-cell adhesion mediator activity ...Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / tolerance induction to self antigen / dendrite self-avoidance / acrosomal membrane / neutrophil clearance / phospholipid scramblase activity / cell-cell adhesion mediator activity / endothelial tube morphogenesis / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell / neural retina development / apoptotic process involved in development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / D-mannose binding / homophilic cell-cell adhesion / odontogenesis of dentin-containing tooth / decidualization / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / response to cAMP / photoreceptor outer segment / Integrin cell surface interactions / positive regulation of myoblast differentiation / Degradation of the extracellular matrix / neutrophil chemotaxis / photoreceptor inner segment / embryo implantation / positive regulation of endothelial cell migration / axon guidance / protein localization to plasma membrane / establishment of localization in cell / response to peptide hormone / sarcolemma / positive regulation of interleukin-6 production / melanosome / signaling receptor activity / virus receptor activity / angiogenesis / basolateral plasma membrane / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cadherin binding / Golgi membrane / axon / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
XK-related protein / : / XK-related protein / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain ...XK-related protein / : / XK-related protein / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Basigin / XK-related protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Sakuragi, T. / Kanai, R. / Tsutsumi, A. / Narita, H. / Onishi, E. / Miyazaki, T. / Baba, T. / Nakagawa, A. / Kikkawa, M. / Toyoshima, C. / Nagata, S.
資金援助 日本, 7件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15H05785 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K15731 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR14M1 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR14M4 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am010172 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101072 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101072 日本
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: The tertiary structure of the human Xkr8-Basigin complex that scrambles phospholipids at plasma membranes.
著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / ...著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / Chikashi Toyoshima / Shigekazu Nagata /
要旨: Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3. ...Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3.8 Å. Its membrane-spanning region carrying 22 charged amino acids adopts a cuboid-like structure stabilized by salt bridges between hydrophilic residues in transmembrane helices. Phosphatidylcholine binding was observed in a hydrophobic cleft on the surface exposed to the outer leaflet of the plasma membrane. Six charged residues placed from top to bottom inside the molecule were essential for scrambling phospholipids in inward and outward directions, apparently providing a pathway for their translocation. A tryptophan residue was present between the head group of phosphatidylcholine and the extracellular end of the path. Its mutation to alanine made the Xkr8-Basigin complex constitutively active, indicating that it plays a vital role in regulating its scramblase activity. The structure of Xkr8-Basigin provides insights into the molecular mechanisms underlying phospholipid scrambling.
履歴
登録2020年10月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年1月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_imaging / em_software / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet_range
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min ..._em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Polymer geometry / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30636
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Isoform 2 of Basigin
X: XK-related protein 8
H: Heavy chain of Fab fragment
L: Light chain of Fab fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,4825
ポリマ－111,7004
非ポリマー7821
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Basigin / 5F7 / Collagenase stimulatory factor / Extracellular matrix metalloproteinase inducer / EMMPRIN / ...5F7 / Collagenase stimulatory factor / Extracellular matrix metalloproteinase inducer / EMMPRIN / Hepatoma-associated antigen / HAb18G / Leukocyte activation antigen M6 / OK blood group antigen / Tumor cell-derived collagenase stimulatory factor / TCSF


分子量: 19592.814 Da / 分子数: 1 / 変異: N152Q, N186Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BSG, UNQ6505/PRO21383
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35613
#2: タンパク質 XK-related protein 8 / hXkr8


分子量: 45975.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XKR8, XRG8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H6D3
#3: 抗体 Heavy chain of Fab fragment


分子量: 22869.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 Light chain of Fab fragment


分子量: 23261.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 化合物 ChemComp-DLP / 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / DI-LINOLEOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 782.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H80NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1human XKR8-basigin complex bound to Fab fragmentCOMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2human XKR8-basigin complexCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Fab fragmentCOMPLEX#3-#41RECOMBINANT
分子量値: 0.11 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
23Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 48 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62124 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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