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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bxu | ||||||
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タイトル | CLC-7/Ostm1 membrane protein complex | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / complex / lysosome / transporter | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 transepithelial chloride transport / chloride channel complex / osteoclast differentiation / Stimuli-sensing channels / lysosomal membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, S.S. / Yang, M.J. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020 タイトル: Molecular insights into the human CLC-7/Ostm1 transporter. 著者: Sensen Zhang / Yang Liu / Bing Zhang / Jun Zhou / Tianyu Li / Zhiqiang Liu / Yang Li / Maojun Yang / 要旨: CLC family proteins translocate chloride ions across cell membranes to maintain the membrane potential, regulate the transepithelial Cl transport, and control the intravesicular pH among different ...CLC family proteins translocate chloride ions across cell membranes to maintain the membrane potential, regulate the transepithelial Cl transport, and control the intravesicular pH among different organelles. CLC-7/Ostm1 is an electrogenic Cl/H antiporter that mainly resides in lysosomes and osteoclast ruffled membranes. Mutations in human CLC-7/Ostm1 lead to lysosomal storage disorders and severe osteopetrosis. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the human CLC-7/Ostm1 complex and reveal that the highly glycosylated Ostm1 functions like a lid positioned above CLC-7 and interacts extensively with CLC-7 within the membrane. Our complex structure reveals a functionally crucial domain interface between the amino terminus, TMD, and CBS domains of CLC-7. Structural analyses and electrophysiology studies suggest that the domain interaction interfaces affect the slow gating kinetics of CLC-7/Ostm1. Thus, our study deepens understanding of CLC-7/Ostm1 transporter and provides insights into the molecular basis of the disease-related mutations. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7bxu.cif.gz | 308.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7bxu.ent.gz | 252.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7bxu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7bxu_validation.pdf.gz | 805.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7bxu_full_validation.pdf.gz | 820.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7bxu_validation.xml.gz | 49.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7bxu_validation.cif.gz | 75 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bx/7bxu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bx/7bxu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37290.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OSTM1, GL, HSPC019, UNQ6098/PRO21201 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86WC4 #2: タンパク質 | 分子量: 88773.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLCN7 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51798 #3: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: lysosomal membrane protein complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) |
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3956 / 対称性のタイプ: POINT |