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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bqx | ||||||||||||||||||
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タイトル | Epstein-Barr virus, C5 portal vertex | ||||||||||||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / portal vertex / CATC / tegumented capsid | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / chromosome organization / viral process / viral penetration into host nucleus / viral capsid / host cell / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification ...T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / chromosome organization / viral process / viral penetration into host nucleus / viral capsid / host cell / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Li, Z. / Yu, X. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CryoEM structure of the tegumented capsid of Epstein-Barr virus. 著者: Zhihai Li / Xiao Zhang / Lili Dong / Jingjing Pang / Miao Xu / Qian Zhong / Mu-Sheng Zeng / Xuekui Yu / ![]() 要旨: Epstein-Barr virus (EBV) is the primary cause of infectious mononucleosis and has been shown to be closely associated with various malignancies. Here, we present a complete atomic model of EBV, ...Epstein-Barr virus (EBV) is the primary cause of infectious mononucleosis and has been shown to be closely associated with various malignancies. Here, we present a complete atomic model of EBV, including the icosahedral capsid, the dodecameric portal and the capsid-associated tegument complex (CATC). Our in situ portal from the tegumented capsid adopts a closed conformation with its channel valve holding the terminal viral DNA and with its crown region firmly engaged by three layers of ring-like dsDNA, which, together with the penton flexibility, effectively alleviates the capsid inner pressure placed on the portal cap. In contrast, the CATCs, through binding to the flexible penton vertices in a stoichiometric manner, accurately increase the inner capsid pressure to facilitate the pressure-driven genome delivery. Together, our results provide important insights into the mechanism by which the EBV capsid, portal, packaged genome and the CATCs coordinately achieve a pressure balance to simultaneously benefit both viral genome retention and ejection. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 174.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 274.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 5
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3 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称)) |
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要素
-Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 5e67fg
#1: タンパク質 | 分子量: 39231.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03187 #2: タンパク質 | 分子量: 33654.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P25214 |
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-Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 KGC
#3: タンパク質 | 分子量: 62525.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03233 #4: タンパク質 | | 分子量: 54527.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03222 |
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-タンパク質 , 3種, 10分子 BOYZ2ySTWx
#5: タンパク質 | 分子量: 338310.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 参照: UniProt: P03186, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #6: タンパク質 | 分子量: 18169.100 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P14348 #7: タンパク質 | 分子量: 154098.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03226 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human gammaherpesvirus 4 / タイプ: VIRUS / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C5 (5回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28639 / 対称性のタイプ: POINT |