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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7aqo | |||||||||
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タイトル | yeast THO-Sub2 complex dimer | |||||||||
要素 |
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キーワード | RNA BINDING PROTEIN / yeast THO complex S. cerevisiae THO-Sub2 the transcription-export (TREX) complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nucleoplasmic THO complex / cellular response to azide / THO complex / THO complex part of transcription export complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / transcription export complex / Cdc73/Paf1 complex / mRNA 3'-end processing / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation ...nucleoplasmic THO complex / cellular response to azide / THO complex / THO complex part of transcription export complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / transcription export complex / Cdc73/Paf1 complex / mRNA 3'-end processing / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / stress granule assembly / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / DNA recombination / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Schuller, S.K. / Schuller, J.M. / Prabu, R.J. / Baumgartner, M. / Bonneau, F. / basquin, J. / Conti, E. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Structural insights into the nucleic acid remodeling mechanisms of the yeast THO-Sub2 complex. 著者: Sandra K Schuller / Jan M Schuller / J Rajan Prabu / Marc Baumgärtner / Fabien Bonneau / Jérôme Basquin / Elena Conti / 要旨: The yeast THO complex is recruited to active genes and interacts with the RNA-dependent ATPase Sub2 to facilitate the formation of mature export-competent messenger ribonucleoprotein particles and to ...The yeast THO complex is recruited to active genes and interacts with the RNA-dependent ATPase Sub2 to facilitate the formation of mature export-competent messenger ribonucleoprotein particles and to prevent the co-transcriptional formation of RNA:DNA-hybrid-containing structures. How THO-containing complexes function at the mechanistic level is unclear. Here, we elucidated a 3.4 Å resolution structure of THO-Sub2 by cryo-electron microscopy. THO subunits Tho2 and Hpr1 intertwine to form a platform that is bound by Mft1, Thp2, and Tex1. The resulting complex homodimerizes in an asymmetric fashion, with a Sub2 molecule attached to each protomer. The homodimerization interfaces serve as a fulcrum for a seesaw-like movement concomitant with conformational changes of the Sub2 ATPase. The overall structural architecture and topology suggest the molecular mechanisms of nucleic acid remodeling during mRNA biogenesis. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7aqo.cif.gz | 966.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7aqo.ent.gz | 743.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7aqo.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7aqo_validation.pdf.gz | 959 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7aqo_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7aqo_validation.xml.gz | 132.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7aqo_validation.cif.gz | 210.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aq/7aqo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aq/7aqo | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-THO complex subunit ... , 3種, 6分子 GAHBID
#1: タンパク質 | 分子量: 184450.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: THO2, GI526_G0004933 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A6A5Q535, UniProt: P53552*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 84544.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: HPR1, YDR138W, YD9302.14 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P17629 #6: タンパク質 | 分子量: 45055.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: MFT1, YML062C 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P33441 |
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-タンパク質 , 3種, 6分子 KELFJC
#3: タンパク質 | 分子量: 42315.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: TEX1, GI526_G0004829, PACBIOSEQ_LOCUS5457 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A6A5Q4V2, UniProt: P53851*PLUS #4: タンパク質 | 分子量: 45521.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: SUB2, GI526_G0000835, PACBIOSEQ_LOCUS934, PACBIOSEQ_LOCUS949, PACBIOSEQ_LOCUS951, PACBIOSEQ_LOCUS965 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A6A5Q316, UniProt: Q07478*PLUS #5: タンパク質 | 分子量: 30340.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) 遺伝子: THP2, GI526_G0002950, PACBIOSEQ_LOCUS3229, PACBIOSEQ_LOCUS3284, PACBIOSEQ_LOCUS3351 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0A6A5PZX4, UniProt: O13539*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: yeast THO-Sub2 complex dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 862 kDa/nm / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113076 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | |||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7APX Accession code: 7APX / Source name: PDB / タイプ: experimental model |