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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7abi | ||||||
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タイトル | Human pre-Bact-2 spliceosome | ||||||
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![]() | SPLICING / Complex / spliceosome / catalytic activation | ||||||
機能・相同性 | ![]() RES complex / microfibril / somatic diversification of immunoglobulins / U11/U12 snRNP / post-mRNA release spliceosomal complex / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / 3'-5' RNA helicase activity / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding ...RES complex / microfibril / somatic diversification of immunoglobulins / U11/U12 snRNP / post-mRNA release spliceosomal complex / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / 3'-5' RNA helicase activity / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / U7 snRNP / B-WICH complex / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / histone pre-mRNA 3'end processing complex / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / embryonic brain development / splicing factor binding / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / miRNA processing / methylosome / nuclear retinoic acid receptor binding / Prp19 complex / 7-methylguanosine cap hypermethylation / positive regulation of androgen receptor activity / poly(A) binding / U1 snRNP binding / mRNA 3'-end processing / blastocyst formation / pICln-Sm protein complex / pre-mRNA binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / small nuclear ribonucleoprotein complex / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / spliceosomal tri-snRNP complex / P granule / telomerase holoenzyme complex / U2-type spliceosomal complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / positive regulation by host of viral transcription / U2-type precatalytic spliceosome / commitment complex / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / telomerase RNA binding / transcription regulator inhibitor activity / U2-type prespliceosome assembly / nuclear vitamin D receptor binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / Notch binding / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / U2 snRNP / SAGA complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA Polymerase II Transcription Termination / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / RHOBTB1 GTPase cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / Basigin interactions / U1 snRNP / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / WD40-repeat domain binding / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of neurogenesis / U2-type prespliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cyclosporin A binding / nuclear androgen receptor binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / precatalytic spliceosome / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of paraxial mesoderm / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / SMAD binding / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / blastocyst development / mRNA 3'-splice site recognition / protein localization to nucleus / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / localization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / retinoic acid receptor signaling pathway / U5 snRNA binding / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / U5 snRNP / transcription-coupled nucleotide-excision repair / positive regulation of viral genome replication 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å | ||||||
![]() | Townsend, C. / Kastner, B. / Leelaram, M.N. / Bertram, K. / Stark, H. / Luehrmann, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanism of protein-guided folding of the active site U2/U6 RNA during spliceosome activation. 著者: Cole Townsend / Majety N Leelaram / Dmitry E Agafonov / Olexandr Dybkov / Cindy L Will / Karl Bertram / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Holger Stark / Reinhard Lührmann / ![]() 要旨: Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway ...Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway of the latter and the mechanism whereby proteins aid its proper folding. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of two human, activated spliceosome precursors (that is, pre-B complexes) at core resolutions of 3.9 and 4.2 angstroms. These structures elucidate the order of the numerous protein exchanges that occur during activation, the mutually exclusive interactions that ensure the correct order of ribonucleoprotein rearrangements needed to form the U2/U6 catalytic RNA, and the stepwise folding pathway of the latter. Structural comparisons with mature B complexes reveal the molecular mechanism whereby a conformational change in the scaffold protein PRP8 facilitates final three-dimensional folding of the U2/U6 catalytic RNA. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 303.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 532.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11697MC ![]() 7aavC ![]() 7abfC ![]() 7abgC ![]() 7abhC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: Motion-corrected micrographs (without dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame] Data #2: Motion-corrected micrographs (with dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-U5 small nuclear ribonucleoprotein ... , 2種, 2分子 Ds
#1: タンパク質 | 分子量: 39359.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#13: タンパク質 | 分子量: 244823.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Splicing factor 3B subunit ... , 6種, 6分子 EwxzuT
#2: タンパク質 | 分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#5: タンパク質 | 分子量: 44436.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 14606.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#48: タンパク質 | 分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#49: タンパク質 | 分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 6種, 12分子 bidkhalejcng
#3: タンパク質 | 分子量: 9734.171 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 8508.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #32: タンパク質 | 分子量: 13551.928 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #37: タンパク質 | 分子量: 13940.308 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #40: タンパク質 | 分子量: 10817.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #42: タンパク質 | 分子量: 13310.653 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-U2 small nuclear ribonucleoprotein ... , 2種, 2分子 WB
#4: タンパク質 | 分子量: 28456.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#10: タンパク質 | 分子量: 25524.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+タンパク質 , 23種, 24分子 Uqv30Q1LNSrRY7KOyGotmfA8
-RNA鎖 , 4種, 4分子 62Z5
#9: RNA鎖 | 分子量: 34098.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: accession number: NR_004394.1 / 由来: (天然) ![]() |
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#30: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: accession number: NR_002716.3 / 由来: (天然) ![]() |
#36: RNA鎖 | 分子量: 103963.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#44: RNA鎖 | 分子量: 36908.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: accession number: X01691.1 / 由来: (天然) ![]() |
-Pre-mRNA-splicing factor ... , 3種, 3分子 MIP
#26: タンパク質 | 分子量: 100148.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#41: タンパク質 | 分子量: 37563.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#43: タンパク質 | 分子量: 46959.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Splicing factor 3A subunit ... , 3種, 3分子 pF4
#45: タンパク質 | 分子量: 88991.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#46: タンパク質 | 分子量: 49327.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#47: タンパク質 | 分子量: 58934.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 3種, 3分子 ![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/IHP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/IHP.gif)
#50: 化合物 | ChemComp-GTP / |
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#51: 化合物 | ChemComp-MG / |
#52: 化合物 | ChemComp-IHP / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.9 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 2.27 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39336 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |